乙氧基血根碱与人血清白蛋白的相互作用

研究了血根碱与人血清白蛋白（HSA）之间的结合特征．采用荧光光谱法,计算在不同温度下乙氧基血根碱与HSA相互作用的结合常数与结合位点数．实验结果显示,在290K,300K,310K时乙氧基血根碱与人血清白蛋白的结合常数分别为1．081×10^5L·mol-1,7．784×10^4L·mol-1,2．397×10^5L·mol-1．结合位点数分别为1．013,0．979,1．071．二者之间的主要作用力为氢键和范德华力．这表明血根碱与人血清白蛋白之间作用生成了无荧光效应的复合物,属静态猝灭．     

氨甲苯酸与人血清白蛋白相互作用的荧光法研究

采用荧光光谱法研究了不同温度下氨甲苯酸与人血清白蛋白(HSA)的结合反应.结果表明:氨甲苯酸对HSA的荧光猝灭机制主要为静态猝灭,与HSA之间形成了1∶1的复合物,结合常数与结合位点数n分别为3.686×103,0.9253(298K)和1.671×103 L.mol-1.s-1,0.8982(310K),其作用力以氢键和范德华力为主.同步荧光光谱表明氨甲苯酸使色氨酸残基的疏水性减弱.     

表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)与人血清白蛋白相互作用的研究

在不同温度下,用荧光猝灭光谱、紫外-可见吸收光谱及分子对接的方法研究表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用.研究结果表明,EGCG可与HSA相互作用并使HSA发生内源性的静态荧光猝灭.利用Stern-Volmer方程处理实验数据,计算得到17和37℃下的静态猝灭常数(Kq)分别为7.153×105和7.886×105L.mol-1,结合常数(KA)分别为9.541×105和9.586×105L.mol-1,结合位点(n)为1.通过计算热力学参数,可知该EGCG与HSA的相互作用是一个吉普斯自由能降低的自发过程,且二者之间的主要作用力类型为疏水作用力.根据非辐射能量转移机制,算出HSA和EGCG间的作用距离和能量转移效率分别为3.02 nm和0.188.利用Autodock3程序进行HSA和EGCG对接计算,对接结果支持了光谱学的结论.     

氯酚红与人血清白蛋白的结合

在人体条件下,用荧光光谱法研究了氯酚红(CPR)与人血清白蛋白(HSA)之间的相互作用.实验表明:氯酚红对人血清白蛋白的荧光有较强的猝灭作用,从荧光猝灭结果求得不同温度下CPR与HSA的结合常数K,随反应温度上升K值下降.由CPR与HSA反应焓变、熵变,确定CPR与HSA的结合主要是静电引力.依据非辐射能量转移机理,探讨了不同温度下CPR与HSA相互结合时,其给体-受体间距离和能量转移效率.进一步证实该反应为单一静态猝灭过程,且阐明了其猝灭机理是通过能量转移产生的.     

溴甲酚紫与血清白蛋白的相互结合反应

应用荧光光谱法研究了水溶液体系中,溴甲酚紫与牛血清白蛋白(BSA)、人血清白蛋白(HSA)之间的相互作用.结果表明溴甲酚紫对血清白蛋白的荧光有较强的猝灭作用,其荧光猝灭主要为静态猝灭,从荧光猝灭结果求得不同温度下溴甲酚紫与BSA,HSA的结合常数K,发现随反应温度上升K值下降.由反应焓变、熵变,确定了溴甲酚紫与血清白蛋白的结合主要是静电引力.依据非辐射能量转移机理,测定了不同温度下溴甲酚紫与血清白蛋白相互结合时,其给体-受体间距离和能量转移效率.进一步证实了该反应为单一静态猝灭过程,且阐明了其猝灭机理是通过能量转移产生的.     

光谱法研究四(对甲氧基苯基)卟啉镍与牛血清白蛋白的相互作用

合成了四(对甲氧基苯基)卟啉镍,采用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究四(对甲氧基苯基)卟啉镍与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用,通过不同条件下四(对甲氧基苯基)卟啉镍对BSA作用引起的荧光强度的变化,得出猝灭的最佳条件.利用荧光猝灭的Stern-Volmer方程和静态猝灭公式线性拟合,求得最佳条件下反应的荧光猝灭过程速率常数K q=3.09×1012L·mol-1·s-1,结合常数K A=2.62×104L·mol-1,结合数n=0.991.证实了四(对甲氧基苯基)卟啉镍对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭.     

猪去氧胆酸与BSA相互作用研究

目的:采用荧光光谱法研究猪去氧胆酸(HDCA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.方法:根据25℃及37℃温度下HDCA对BSA的荧光猝灭作用,通过Stern-volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程计算反应的猝灭常数和形成常数以判断荧光猝灭类型,采用双对数方程计算HDCA与BSA的结合常数(KA)和结合位点数(n),最后采用热力学公式计算反应前后焓变和熵变确定两者结合的主要作用力类型.结果:HDCA对BSA的荧光淬灭作用属于静态荧光淬灭.在温度25℃和37℃时,HDCA与BSA的结合常数分别为0.258×106 L·mol-1和0.453×104 L·mol-1,结合位点数分别0.92和0.62.由于热力学参数焓变(ΔH=-258.72 KJ·mol-1)和熵变(ΔS=-0.76 J·mol-1·K-1)均小于零,因此确定HDCA与BSA之间的作用力主要为氢键和范德华力作用.结论:HDCA与BSA通过氢键和范德华力形成复合物,经静态猝灭机制引起BSA内源性荧光猝灭.     

新型除草剂(ZJ0777)与牛血清蛋白结合作用的荧光光谱研究

该实验用荧光猝灭光谱和同步荧光光谱研究了在不同温度下,新型除草剂N-(2-溴苯基)-2-(4,6-二甲氧基-2-嘧啶氧基)苄胺[ZJ0777][C19H18BrN3O3]与牛血清蛋白(BSA)结合反应的光谱行为.发现BSA与ZJ0777发生反应生成了新的复合物,属于静态荧光猝灭,由Lineweaver-Burk双倒数方程求出了不同温度下反应时复合物的形成常数KLB(287 K:1.955×103 L·mol-1;298 K:2.441×103L·mol-1;308 K:3.041×103 L·mol-1)及对应温度下结合反应的热力学参数(△H=15.566 kJ·mol-1;△S=117.24,117.08,117.22 J·K-1;△G=-18.082,-19.325,-20.537 kJ·mol-1),证明二者主要靠疏水作用力结合,结合点位为1.同时利用同步荧光光谱,考察了ZJ0777对BSA构象的影响.     

光谱法研究呋塞米与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外光谱技术,研究了呋塞米与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究结果表明,呋塞米与牛血清白蛋白的荧光猝灭机理属于静态猝灭;呋塞米与BSA在298K和308K时的结合常数和结合位点数分别为6.498×104L.mol-1、0.9197,2.985×104L.mol-1、0.8611;通过热力学计算所得到的反应热力学参数表明,二者是通过范德华力和氢键相结合的自发反应过程;应用同步荧光光谱技术考察了呋塞米对BSA构象的影响.     

荧光光谱法研究香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱、紫外吸收光谱法研究了香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:香豆素-3-羧酸对BSA的荧光猝灭为静态猝灭,香豆素-3-羧酸与BSA 1∶1结合形成复合物,结合常数与结合位点分别为3.21×104L·mo L-1,0.974 6(298 K)和2.00×104L·mo L-1,0.949 5(310 K),两者之间的作用力以氢键和范德华力为主.同步荧光光谱表明,香豆素-3-羧酸与色氨酸残基发生了作用,从而使其所处的微环境发生了改变.     

生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱研究生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐（Emamectin Benzoate,EB）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的方式及机理.结果表明,EB可动态猝灭BSA内源荧光;在温度为290 K、300 K、310 K时它们的结合常数（Kb）分别为1.38×103L.mol-1、3.91×103L.mol-1和6.38×104L.mol-1,结合位点分别为0.97、1.02和1.32;通过计算热力学参数可推断二者主要靠疏水作用力结合.同步荧光光谱研究表明EB对BSA构象未产生影响,其结合位点更接近于色氨酸.     

荧光光谱法研究尼麦角林与牛血清白蛋白的相互作用

目的:模拟正常人体生理条件下,采用荧光光谱技术研究尼麦角林与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的机制.方法:通过荧光光谱法确定尼麦角林对BSA荧光淬灭的机制,采用Stern-volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程计算反应的猝灭常数和形成常数,采用双对数方程计算两者结合常数和结合位点数,热力学公式计算反应前后焓变和熵变确定两者结合的主要作用力类型.结果:尼麦角林在0.25×l0-4~2.25×l0-4 mol·L-1浓度范围内,对BSA的内源荧光有较强的淬灭作用,淬灭类型属于静态荧光淬灭.在温度25℃和37℃时,尼麦角林与BSA的结合常数分别为3.499×104 L·mol-1和5.213×104 L·mol-1,结合位点数分别为1.21和1.25.由热力学参数焓变(ΔH=11.05 KJ·mol-1)大于零和熵变(ΔS=74.87J·mol-1·K-1)大于零,确定尼麦角林与BSA之间的作用力以疏水作用力为主.结论:尼麦角林与BSA通过疏水作用形成复合物,经静态猝灭机制引起BSA内源性荧光猝灭.     

光谱法研究加替沙星与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱和紫外吸收光谱法研究牛血清白蛋白与加替沙星的相互作用机制.由荧光光谱可知加替沙星对牛血清白蛋白有猝灭作用;用Stern-Volmer方程求得在17℃和25℃温度下它们的结合常数分别为1.14×107L·mol-1和6.30×106L·mol-1,结合位点数分别为1.46和1.44;用热力学方程处理实验数据得到结合反应的相关参数(25℃):△H=53.46 kJ·mol-1,△G=-38.79 kJ·mol-1,△S=49.24 J·K-1·mol-1;并用三维荧光光谱和同步荧光光谱探讨加替沙星对牛血清白蛋白构象的影响.实验结果表明,加替沙星对牛血清白蛋白的猝灭方式为静态猝灭,它们间的主要作用力为静电作用.     

吴茱萸碱与人血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光光谱法,研究了在不同温度与生理pH条件下吴茱萸碱同人血清白蛋白的相互作用。研究结果表明,吴茱萸碱可有效地猝灭人血清白蛋白的荧光发射,并且其猝灭常数与溶液温度成反比,其猝灭机制为吴茱萸碱同人血清白蛋白形成了稳定的非共价复合物而引起的静态猝灭。复合物稳定常数大于10~4 L/mol,复合物中主客体之比为1∶1。依照Van't Hoff方程获对荧光光谱结果进行计算得了不同温度下吴茱萸碱与人血清白蛋白相互作用的热力学参数,其中ΔG、ΔH和ΔS均小于0,由此可见推动此复合物形成的主要作用力是氢键和范德华力。进一步采用了同步荧光光谱法研究了吴茱萸碱与人血清白蛋白可能的结合位点,并且通过分子对接模拟推测了复合物的结构,结果表明吴茱萸碱最可能结合在人血清白蛋白的Trp214残基附近。     

抗癌药物白藜芦醇与血红蛋白相互作用研究

运用荧光猝灭法和分子对接法研究抗癌药物白藜芦醇(Resveratrol,Res)与血红蛋白(Hemoglobin,Hb)的相互作用.结果显示,Res对Hb的猝灭作用为静态猝灭,药物与蛋白之间形成复合物.Res在Hb上只有一个结合位点,两者的结合常数为0.74×105L·mol-1(298 K),结合距离为3.65 nm...     

光谱法研究灿烂甲酚蓝与血浆蛋白质结合性质及蛋白质构象变化

在模拟的生理条件下,采用荧光发射光谱、紫外-可见分光光度法、同步荧光光谱、三维荧光光谱和圆二色(Circular dichroism,CD)光谱等技术研究了灿烂甲酚蓝(Brilliant cresyl blue,BCB)与人血清白蛋白(Human serum albumin,HSA)的结合性质以及药物的结合对HSA构象的影响.结果表明,BCB和能猝灭HSA的内源荧光,BCB对HSA的荧光猝灭是形成HSA-BCB复合物的静态猝灭过程,紫外-可见吸收光谱的结果也进一步证实了BCB对HSA荧光的静态猝灭.BCB与HSA分子Trp残基的距离r小于7 nm,说明HSA与BCB之间能够发生非辐射能量转移,但由于rR0值,这说明形成HSA-BCB复合物导致的静态猝灭是HSA荧光猝灭的主要原因.热力学参数计算结果表明BCB与HSA相互作用形成HSA-BCB复合物的过程是自发进行的,疏水作用力和氢键在形成HSA-BCB复合物的过程中发挥主要作用.同步荧光光谱、三维荧光光谱和CD光谱的结果说明BCB与HSA的相互作用形成的HSA-BCB复合物导致了HSA的构象发生了变化.     

6-氨基-5-氰基-4-(2-羟基)苯基-3-甲基-1-苯基吡啶[2,3-c]并吡唑与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用紫外光谱及荧光光谱法研究了6-氨基-5-氰基-4-(2-羟基)苯基-3-甲基-1-苯基吡啶[2,3-c]并吡唑(1f)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,发现静态猝灭和非辐射能量转移是引起荧光猝灭的主要原因.在292,298,307 K,它们之间的结合常数(KA)分别为2.71×104, 2.41×104, 2.62×104 L·mol-1,结合位点数(n)为1.13,1.15,1.09.根据Forster非辐射能量转移机理,测得了1f与BSA相结合距离(r)及能量转移效率(E).结果表明,它们之间的结合力为疏水作用力.     

荧光光谱法研究绞股蓝皂苷与人血清白蛋白的相互作用

在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液中,用荧光光谱法研究了绞股蓝皂苷与人血清白蛋白(HSA)相互作用的情况.结果表明,绞股蓝皂苷对人血清白蛋白的内源荧光有明显的猝灭作用,猝灭过程为动态猝灭.并计算得到绞股蓝皂苷与HSA的结合位点数和结合常数.通过热力学数据分析,推断出绞股蓝皂苷与人血清白蛋白之间主要靠疏水作用结合.同时采用同步荧光技术考察了绞股蓝皂苷对HSA构象的影响.     

抗凝血药物华法灵钠与人血清白蛋白的相互作用研究

用荧光光谱、紫外光谱和圆二色谱法研究了抗凝血药物华发灵钠与人血清白蛋白(HSA)的相互作用.初步确定华法灵钠对人血清白蛋白的荧光产生猝灭现象,猝灭方式为静态,并计算了二者形成化合物的结合常数K和结合位点数n.根据不同温度下的热力学函数,确定了华发灵钠与人血清白蛋白的相互作用力类型为氢键和范德华力.发现华法灵钠的存在明显改变人血清白蛋白的构象,并讨论了华发灵钠使人血清白蛋白构象发生变化的可能原因.     

头孢唑啉钠与木瓜酶相互作用初探

利用光谱、分子模拟研究头孢唑啉钠和木瓜酶之间的作用。给体-受体间距离为r=1.53nm。当温度为298K时,结合常数为1.79×104 L·mol-1;△S0=45.56J·mol-1·K-1。同时发现,荧光猝灭的主要原因是静态猝灭。分子模拟结果:作用力主要为氢键,范德华力及疏水作用。另外,头孢唑啉钠的氨基氢与甘氨酸氧之间氢键键长为1.91。