等电点时Cu(Ⅱ)与HAS或BSA结合的研究

用平衡透析法研究了等电点时Cu(Ⅱ)与人血清白蛋白(HAS)或牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.Scatchard图分析表明,HAS和BSA对Cu(Ⅱ)各有1个强结合部位,它可能位于白蛋白分子的N-端三肽段上.为全面反映Cu(Ⅱ)与HAS或BSA的结合情况,用非线性最小二乘法拟合Bjerrum方程,首次报道了等电点时Cu(Ⅱ)-HAS和Cu(Ⅱ)-BSA体系的逐级稳定常数值,其K1的数量级为104.Hill常数分析表明Cu(Ⅱ)与HAS或BSA的结合均产生了一定的正协同效应.     

Pd（Ⅱ）与HSA或BSA的结合平衡研究

用平衡透析法研究了生理条件（ｐＨ７．４３）下Ｐｄ（Ⅱ）与人血清白蛋白（ＨＳＡ）或牛血清白蛋白（ＢＳＡ）的结合平衡，Ｓｃａｔｃｈａｒｄ图分析表明，Ｐｄ（Ⅱ）在ＨＳＡ和ＢＳＡ中均有１个强结合部位，它可能位于ＨＳＡ和ＢＡＳ分子的Ｎ－端三肽段上。     

Pb2+与HSA或BSA的结合平衡研究

用平衡透析法详细研究了模拟生理pH值为6．3条件下,Pb^2＋与人血清白蛋白（HSA）或牛血清白蛋白（BSA）的结合平衡。Scatchard图分析表明,Pb^2＋在BSA和HSA中分别有1．6和1．8个强结合位点,通过非线性最小二乘法拟合Bierrum方程,得到了Pb^2＋-HSA体系和Pb^2＋-BSA体系的逐级稳定常数,其中K1,K2均明显大于其余K值。Hill系数分析表明,Pb^2＋与HSA或BSA的结合存在弱负协同效应。     

Hg（Ⅱ）－BSA的平衡透析研究

本文通过Ｈｇ（Ⅱ）－ＢＳＡ（ｂｏｒｉｎｅｓｅｒｕｍａｌｂｕｍｉｎ，牛血清白蛋白）的平衡透析研究，得到了逐级结合常数ｋ＿ｉ及有意义的最大结合数α．     

Zn(Ⅱ)与人血清白蛋白或牛血清白蛋白的结合平衡研究

用平衡透析法研究了生理条件 （ｐＨ 值７．４３） 下Ｚｎ （Ⅱ） 与人血清白蛋白 （ＨＳＡ） 或牛血清白蛋白（ＢＳＡ） 的相互作用。结果表明, ＨＳＡ对Ｚｎ （Ⅱ） 有１．１ 个强结合部位和９．０ 个弱结合部位, 结合常数分别为１．０４×１０５ 及１．６７×１０３ ; ＢＳＡ 对Ｚｎ （Ⅱ） 有１．２个强结合部位和约９．７ 个弱结合部位, 结合常数分别为８．２×１０４ 及１．９×１０３ 。Ｚｎ（Ⅱ）－ＨＳＡ和Ｚｎ（Ⅱ）－ＢＳＡ的Ｈｉｌｌ系数分别为０．８７、０．８４,表明Ｚｎ（Ⅱ）与ＨＳＡ或ＢＳＡ的结合均只产生较小的负协同效应。     

等离子点时Mn（Ⅱ）—BSA配合物金属中心的结构

在ＢＳＡ的等离子点ｐＨ＝５．３时，研究了１：１Ｍｎ（Ⅱ）－ＢＳＡ配合物金属中心的紫外ＬＭＣＴ跃迁谱带，结果表明：该配合物的金属中心锰在实验浓度范围内始终保持着五配位的四方锥构型，此结果与该条件下Ｍｎ（Ⅱ）－ＨＳＡ体系的极相似，但在生理ｐＨ下的构型有着很大差异；结合的位置最可能位于Ｎ－端Ａｓｐ＾１－Ｔｈｒ＾２－Ｈｉｓ＾３三肽段上，涉及的配体是Ａｓｐ＾１上的α－ＮＨ２和ＣＯＯ＾－，Ｈｉｓ＾３上的咪唑基     

Ni（Ⅱ）—HSA配合物LMCT谱带的计算机分峰

编制了一个分峰程序,用计算机对Ni(Ⅱ)-HSA配合物的LMCT谱带230～270nm范围内的宽峰成功地进行了Gauss拟合分解。该程序可应用于类似谱图的分峰。     

Cu(Ⅱ)与牛血清白蛋白结合位点数和结合平衡常数的研究

铜是最重要的生命元素之一,它在体内的输送和代谢与血清白蛋白密切相关.平衡渗析法是研究离子及小分子与蛋白质 结合的较准确的方法,我们利用自制的平衡渗析装置研究了牛血清白蛋白(BSA)在pH=7的条件下结合Cu(Ⅱ)的结合位点数和结合平衡常数.     

金(Ⅲ)与血清白蛋白的结合及其后续效应研究

在生理pH(7.43±0.02)条件下,用平衡透析法和紫外光谱、荧光光谱研究了金(Ⅲ)与人血清白蛋白(human serum albumin,简称HSA)或牛血清白蛋白(bovine serum albumin,简称BSA)的结合.Scatchard图分析表明,金(Ⅲ)在HSA或BSA中有强弱两类结合部位,通过计算机拟合获得结合的逐级稳定常数值.利用荧光猝灭法计算出金(Ⅲ)-HSA和金(Ⅲ)-BSA体系的Sterm-Volmer常数和双分子猝灭速率常数.紫外扫描发现金(Ⅲ)与HSA或BSA的结合存在可能诱导蛋白质构象发生缓慢变化(A~B),测得并讨论了这一构象变化的速度常数和活化参数.我们认为金(Ⅲ)能与血清白蛋白中的硫、氧、氮等结合形成平面四方型的配合物.     

改性硅藻土对Cu（Ⅱ）吸附性的研究

以腾冲硅藻上为基质,制得改性硅藻上,测定了该硅藻上对水溶液中Ｃｕ＾２＋的吸附性能。讨论了焙烧温度ＰＨ值,浓度及时间对吸附性能的影响,找到改性硅藻上吸附Ｃｕ＾２＋的最佳条件。     

Cu（Ⅰ）和Cu（Ⅱ）相互转化的热力学浅析

从热力学角度分析了Cu（I）和Cu（Ⅱ）在气态、固态和在溶液中的稳定性以及两的相互转化规律。     

金属离子与血清白蛋白结合反应研究进展

综述了金属离子与血清白蛋白结合反应的研究进展，简要介绍了研究中常用的紫外－可见光谱法、荧光光谱法以及平衡透析法。根据已发表的研究结果，对某些金属离子与血清白蛋白结合的位点、络合物的空间构型、结合数和稳定常数进行了总结，对金属离子与血清白蛋白之间的强结合位点进行了分类。最后讨论了此类研究中存在的问题和研究方向。     

银(Ⅰ)与血清白蛋白的结合及其后续效应

等离子点pH(5.4)条件下,用平衡透析法和紫外光谱、荧光光谱、共振散射光谱研究了Ag(Ⅰ)与人血清白蛋白(bovine serum albumin,简称BSA)的结合.Scatchard图分析表明,Ag(Ⅰ)在HSA或BSA中有强弱两类结合部位,通过计算机拟合获得结合的逐级稳定常数值.紫外扫描发现Ag(Ⅰ)与HSA或BSA的结合存在滞后效应,表明Ag(Ⅰ)与HSA或BSA的结合可能诱导蛋白质构象发生缓慢变化(A～B),测得并讨论了这一构象变化的速度常数和活化参数.通过Ag(Ⅰ)-HSA和Ag(Ⅰ)-BSA体系的紫外光谱,推测Ag(Ⅰ)与血清白蛋白中的硫结合形成直线型或近似直线型的配合物.利用荧光猝灭法计算出Ag(Ⅰ)-HSA和Ag(Ⅰ)-BSA体系的Stern-Volmer 常数和双分子猝灭速率常数.共振散射光谱结果分析表明Ag(Ⅰ)的结合可使白蛋白分子趋于聚集.     

用双系列线性回归法研究二甲酚橙与Cu（Ⅱ）、Co（Ⅱ）在CTMAB存在下的络合平衡

用双系列线性回归法研究了Cu（Ⅱ）、Co（Ⅱ）与XO在CTMAB存在下的络合平衡及其特性参数，结果表明，在pH5－10范围内均能形成稳定的络合物，在pH8．0，其络合比均为1：2，最大吸收波长均在590nm，两种络合物的稳定常数lgβn分别为：17．6；17．3。     

烷基多胺与过渡金属离子Cu（Ⅱ）的络合研究

研究了几种长链烷基多胺与Ｃｕ（Ⅱ）的络合物的最大吸收波长，络合比及络合物的稳定常数，结果表明，该类化合物可与Ｃｕ（Ⅱ）有效地络合，但络合物的稳定性和水溶性均比相应未取代的络合物的稳定性和水溶性差。     

配位微环境对镉（Ⅱ）—血清白蛋白结构的影响

研究了等离子点附近Ｃｄ（Ⅱ）－ＨＳＡ或－ＢＳＡ体系的紫外光谱，与生理ｐＨ时的谱图相比较，Ｃｄ（Ⅱ）－ＢＳＡ的２５０ｎｍ附近谱带普启蒙消失，而２９０ｎｍ谱带及Ｃｄ（Ⅱ）－ＨＳＡ光谱基本不变。这一光谱结果差异进一步支持了Ｃｄ（Ⅱ）离子在ＨＳＡ或ＢＳＡ中最可能的结合位置在７对相邻的二硫桥处，金属中心为四面体型Ｃｄｓ４结构的推断。用配位微环境的差异对结果进行较深入的讨论。     

Cu（Ⅱ）—稀土异双核配合物的研究

利用液相化学合成技术，成功制备了六种含草酰胺桥的新型异双核配合物Ｃｕ（ｏｘａｐ）Ｌｎ（ｐｈｅｎ）２（ＣｌＯ４）３（Ｌｎ：Ｙ，Ｃｅ，Ｐｒ，Ｅｕ，Ｇｄ，Ｙｂ）。基于元素分析、红外光谱、电子光谱、ＥＳＲ谱及变温磁化率等测试手段对这些异双核配合物进行了表征。测定了Ｃｕ（ｏｘａｐ）Ｇｄ（ｐｈｅｎ）２（ＣｌＯ４）３的变温磁 （４．２－３００Ｋ），对由自旋Ｈａｍｉｌｔｏｎｉａｎ算符Ｈ＝－２ＪＳ１．Ｓ２导出的磁方