生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱研究生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐（Emamectin Benzoate,EB）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的方式及机理.结果表明,EB可动态猝灭BSA内源荧光;在温度为290 K、300 K、310 K时它们的结合常数（Kb）分别为1.38×103L.mol-1、3.91×103L.mol-1和6.38×104L.mol-1,结合位点分别为0.97、1.02和1.32;通过计算热力学参数可推断二者主要靠疏水作用力结合.同步荧光光谱研究表明EB对BSA构象未产生影响,其结合位点更接近于色氨酸.     

秋水仙碱与牛血清白蛋白相互作用的光谱性质研究

采用紫外光谱法和荧光光谱法研究了秋水仙碱与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用．观测到生理pH7．43条件下秋水仙碱使BSA的紫外吸收峰增强,特征荧光峰淬灭．Stern-Volmer淬灭曲线显示,秋水仙碱对BSA的荧光淬灭很可能是一个单一的静态淬灭过程．当λex=295nm时,秋水仙碱可以淬灭BSA中97．1％的Trp残基．     

荧光光谱法研究香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱、紫外吸收光谱法研究了香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:香豆素-3-羧酸对BSA的荧光猝灭为静态猝灭,香豆素-3-羧酸与BSA 1∶1结合形成复合物,结合常数与结合位点分别为3.21×104L·mo L-1,0.974 6(298 K)和2.00×104L·mo L-1,0.949 5(310 K),两者之间的作用力以氢键和范德华力为主.同步荧光光谱表明,香豆素-3-羧酸与色氨酸残基发生了作用,从而使其所处的微环境发生了改变.     

曙红与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

用荧光光谱法、分光光度法研究了水溶液中曙红(TBF)与牛血清白蛋白(BSA)的相互结合反应.研究表明BSA与TBF的结合数为n=1.266.其平衡常数KA=2.05×107L/m o l.根据Fo。rster非辐射能量转移理论,求算了给体(BSA)受体(TBF)间的距离r=2.06 nm和能量转移效率E=0.76.实验表明:曙红与牛血清白蛋白相互结合造成的荧光猝灭为单一的荧光静态猝灭过程.     

甲氨蝶呤对牛血清白蛋白荧光光谱的猝灭作用研究

本文利用荧光光谱法研究了甲氨蝶呤(MTX)与牛血清白蛋白(BSA)的超分子相互作用.研究结果表明,在HAc-NaAc(pH 3.4)缓冲介质中,MTx能引起BSA的荧光猝灭,猝灭方式为静态猝灭,结合常数为5.50×105 L·mol-1,结合位点数为1.此外还利用同步荧光光谱法和三维荧光光谱法考察了MTX对BSA构象的影响,MTX的加入使得BSA构象发生了变化.     

3,5-二硝基水杨酸法测定金钱草多糖的研究

用溶剂法对金钱草多糖进行提取分离,研究并确定了用3,5-二硝基水杨酸(DNS)比色法测定金钱草多糖含量的方法,测定条件为:DNS最佳用量为2.0 mL,最佳显色时间为5.0 min,最优的温度为沸水加热.对金钱草多糖样品平行测定6次,相对标准偏差(RSD)为3.98%.样品加标回收率在92.52%～104.49%之间,检出限为0.022 mg/mL.     

诺氟沙星与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱法研究了诺氟沙星(Norfloxacin)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.确定了诺氟沙星与牛血清白蛋白的荧光猝灭机制为静态猝灭.通过测定和计算不同温度下该结合反应的结合常数和结合位点数,并根据热力学方程求得了结合反应的热力学参数,讨论了两者间的主要作用力类型是范德华力和氢键.同时采用同步荧光技术考察了诺氟沙星对BSA构象的影响.     

5-甲基-水杨酸-铬（Ⅲ）配合物与牛血清白蛋白相互作用的研究

利用氯化铬、5-甲基-水杨酸（5-MESA）和乙二胺（en）合成了配合物[Cr（5一MESA）（en）2]Cl,并用元素分析、紫外和荧光光谱对配合物进行了表征。在pH=7．5,0．05mol／L Tris—HCl缓冲液条件下研究了配合物与牛血清白蛋白（BsA）的相互作用,测定了结合常数为1．38×10^4k／L·mol,并确定了配合物与BSA作用类型主要为静电作用。     

光谱法研究5-羟基喜树碱与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理环境下用光谱法研究了5-羟基喜树碱(5-HCPT)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,5-HCPT能够猝灭BSA的荧光并形成结合物,热力学参数显示5-HCPT与BSA结合的作用力主要是疏水作用.在298 K下,它们的结合常数Ka、结合位点数n分别为1.867×105 L·mol-1和1.220.以华法林和布洛芬作为探针研究了5-HCPT在BSA上的结合部位,数据说明其作用位点处于BSA的Site I位.同步荧光光谱和圆二色光谱数据体现5-HCPT改变了BSA的二级结构.     

邻氯酚红与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱法研究了三苯甲烷类染料邻氯酚红与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究表明,邻氯酚红能与牛血清白蛋白形成稳定的络合物从而引起BSA的荧光猝灭,疏水作用是结合反应的主要作用力,二者的结合常数为1.2002×106L.mol-1,结合位点数n=1.2586(17℃时),能量转移效率为E=0.3086,染料距色氨酸残基最短距离为r=4.92nm.同时考察了邻氯酚红的加入对BSA构象的影响.     

磺基水杨酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光法研究

用荧光法研究了5磺基水杨酸(SSA)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验发现SSA可以猝灭BSA的荧光,同时自身的荧光敏化增强,表明两者之间发生了能量转移.能量转移的机理是BSA与SSA结合形成了复合物.SSA在BSA212位色氨酸残基附近的结合数为1,结合常数为6.5×105.疏水力是结合反应的主要作用力.基于Forster能量转移理论确定了SSA与BSA212位色氨酸残基间的距离为1.55nm.研究了实验条件对反应的影响,在pH4.0～8.0之间,BSASSA复合物基本稳定,离子强度对复合物形成有明显影响.     

光谱法研究呋塞米与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外光谱技术,研究了呋塞米与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究结果表明,呋塞米与牛血清白蛋白的荧光猝灭机理属于静态猝灭;呋塞米与BSA在298K和308K时的结合常数和结合位点数分别为6.498×104L.mol-1、0.9197,2.985×104L.mol-1、0.8611;通过热力学计算所得到的反应热力学参数表明,二者是通过范德华力和氢键相结合的自发反应过程;应用同步荧光光谱技术考察了呋塞米对BSA构象的影响.     

荧光法研究3-羟基-2-萘甲酸与牛血清白蛋白的作用

在pH 7.4、0.05 m o l.L-1三羟甲基氨基甲烷-盐酸(T ris-HC l)缓冲液及室温条件下,用荧光光谱法、分光光度法研究了3-羟基-2-萘甲酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究表明,3-羟基-2-萘甲酸与牛血清白蛋白的相互作用为单一的荧光静态猝灭过程.二者以摩尔比1∶1牢固结合,其条件稳定常数logK=4.60±0.06.根据Fo。rster非辐射能量转移机理,求算了给体(BSA色氨酸残基)与受体(3-羟基-2-萘甲酸)间距离r为3.72 nm.     

pH对洛美沙星与牛血清白蛋白结合的影响

应用荧光和紫外-可见光谱研究了4个不同pH的Britton-Robinson(B-R)缓冲溶液中洛美沙星与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.应用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程以及F rster能量转移理论,计算得到4个不同pH下两者结合的猝灭常数(KS)V、结合常数(K)a和结合距离(r)等参数.其结果显示:4个pH下,BSA与洛美沙星均能发生反应生成新的复合物,属于静态荧光猝灭;洛美沙星与BSA间结合距离均小于7 nm;pH对两者的相互结合具有一定的影响,在pH4.9时洛美沙星与BSA结合常数最大,结合距离小;同步荧光光谱显示不同介质中洛美沙星对BSA的构象有比较显著的影响.     

大黄酚与牛血清蛋白相互作用的光谱和分子模拟研究

在模拟生物体生理条件下,利用荧光光谱、同步荧光光谱、分子模拟方法研究了不同温度下大黄酚与牛血清蛋白(BSA)之间的相互作用.实验结果表明,静态猝灭是导致大黄酚对BSA荧光猝灭的主要原因.通过计算热力学参数,可知该药物与蛋白的相互作用是一个熵增加和吉布斯自由能降低的自发过程,并由此推断大黄酚与BSA之间的作用力是以疏水相互作用为主.分子模拟研究表明:大黄酚能够进入BSA的疏水空腔,它们之间的相互作用不仅存在疏水作用,而且还有氢键作用,这与热力学分析结果基本一致.     

蒲公英提取物与牛血清白蛋白相互作用研究

利用荧光光谱研究了蒲公英提取物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,探讨了不同浓度的蒲公英提取物和溶剂种类这两个因素对荧光强度的影响.结果表明:蒲公英花或叶的甲醇提取物使BSA的荧光强度增强,且其最大荧光发射波长无明显红移;蒲公英花或叶的乙醇提取物使BSA的荧光产生猝灭,且其最大荧光发射波长明显红移;甲醇溶剂对荧光强度有比较大的影响,而乙醇则无明显影响.随着提取液浓度增加,蒲公英甲醇提取物与BSA相互作用的△F呈线性增加趋势,蒲公英乙醇提取物与BSA相互作用的△F呈下降趋势.     

酸性铬深蓝与蛋白质作用的光度法研究及其分析应用

在酸性介质中,酸性铬深蓝与蛋白质在室温下能迅速结合生成复合物,其最大吸收波长为595nm,比酸性铬深蓝红移了55nm.本文用光度法研究了酸性铬深蓝与牛血清蛋白(BSA)结合反应的最佳条件,并在此基础上建立了一个测定蛋白质的新方法.在最佳反应条件下,BSA的浓度在50~250mg·L-1范围符合比尔定律,吸光系数为2.348mL·mg-1·cm-1.除阴阳离子表面活性剂外,其余大部分物质不干扰蛋白质的测定.方法具有选择性好、快速、稳定的优点.方法应用于牛奶粉、鲜牛奶中蛋白质的测定,结果满意.