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相似文献
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1.
以戊二醛为交联剂,壳聚糖为载体固定化粪产碱杆菌来源的青霉素G酰化酶.通过单因素和正交试验优化确定固定化最佳条件:0.1 g载体,2.5%戊二醛,酶量160 U,0.6mol/L NaCl,0.2 mol/L磷酸缓冲液9.5 mL,37℃,pH 8.0,固定化38 h.固定化酶最高比活为48.7 U/g湿载体.固定化酶性...  相似文献   

2.
通过研究氨苄西林、6-氨基青霉烷酸(6-APA)和D-苯甘氨酸甲酯(D-PGME)在聚乙二醇(PEG)和不同盐组成的双水相体系(ATPS)中的分配行为,建立了一个由PEG-4000(w=20%)和硫酸铵(w=15%)组成的双水相体系.在此体系中,氨苄西林的分配系数为5.0,6-APA和D—PGME的分配系数分别为1.7和1.4.以环氧基功能化介孔分子筛SBA-15为载体固定青霉素酰化酶(Penicillin G Acylase,PGA),并在双水相体系中催化合成氨苄西林,产率为80%,经过4批次的连续合成,产率提高到98%,而在水相体系中酶促合成氨苄西林的产率仅为27%.  相似文献   

3.
大孔GAM珠状聚合物固定化青霉素酰化酶催化性能的研究   总被引:4,自引:1,他引:4  
应用反相悬浮技术合成了大孔甲基丙烯酸缩水甘油酯(GMA)-丙烯酰胺(AM)-N,N′-亚甲基双丙烯酰胺(MBAA)珠状三元聚合物GAM,并用于制备固定化青霉素酰化酶.在37℃时,用固定化酶PA/GAM(粒径0.10~0.13 mm)水解青霉素G制备6-氨基青霉烷酸(6-APA),其表观活性为569 IU/g,表观米氏常数k′m为1.7×10-2mol/L,最大反应速度vmax为6.1×10-4mol/min,水解反应最适温度为50℃,最适pH值为8.0.固定化酶在pH值为4.0~9.0,且温度低于40℃时活性稳定,经20次间歇操作使用后,催化活性没有明显衰减,有良好的应用前景.  相似文献   

4.
粪产碱杆菌来源的青霉素G酰化酶通过共价结合在环氧型载体EupergitC上,通过对酶质量浓度、固定化反应时间、pH 值以及反应温度等条件的考察,确定了最优固定化条件:375mg比活力5000U/g的重组粪产碱杆菌青霉素G酰化酶蛋白对应1g载体,最适pH8.0,反应温度30 ℃.反应120h后制得固定化青霉素G酰化酶活力达到220U/g,固定化酶效率为10.7%.该固定化酶可在含饱和乙酸丁酯磷酸缓冲液中彻底水解青霉素G钾盐.经过15批连续水解反应,固定化酶仍保持95%的活力,展现出良好的稳定性.  相似文献   

5.
青霉素G酰化酶在磁性复合载体上的固定化及其酶学性质   总被引:1,自引:0,他引:1  
利用凝胶-溶胶方法对磁性Fe3O4微粒表面进行功能化修饰,制备了表面含氨丙基的磁性复合载体,并通过戊二醛交联制备固定化青霉素G酰化酶(PGA).结果表明,在37℃时,固定化酶水解青霉素G钾盐,制备6-氨基青霉烷酸的表观活性为1 886 IU/g,表观米氏常数K'm=140 mmol/L,最大反应速度Vmax=0.45 ...  相似文献   

6.
GMA-NVP-MBAA三元聚合物载体固定化青霉素酰化酶性能的研究   总被引:1,自引:0,他引:1  
利用反相悬浮聚合技术合成了珠状甲基丙烯酸缩水甘油酯—N—乙烯砒咯烷酮—N,N’—亚甲基双丙烯酰(GMA—NVP—MBAA)三元GNM共聚物.研究表明,GMA与NVP质量比为1:10,MBAA为单体总量50%合成的GNM(50)固定青霉素酰化酶,固定化酶水解青霉素G钾盐活性达491U/g.固定化酶经4次使用后活性达到稳定值为444U/g,再经14次使用,活性几乎不变.同时,考察了水解反应温度、pH值对固定化酶活性的影响.  相似文献   

7.
硅藻土强化吸附壳聚糖固定化青霉素酰化酶   总被引:7,自引:0,他引:7  
文中针对壳聚糖颗粒机械强度不够和比表面积不大的缺点,用无机多孔材料硅藻土(celite)在低压下强化吸附壳聚糖,再用戊二醛使其活化,以此为载体通过共价结合固定化青霉素酰化酶。以酶活和回收率为指标,讨论了活化、固定化及酶反应的不同条件对固定化青霉素酰化酶的酶活和回收率的影响。当戊二醛溶液质量分数为5%、pH值为8.5;酶固定化温度为27℃,固定化pH值为7.6,固定化时间为12~18h时,为最佳固定化条件。固定化酶的酶活可达10000mol/s左右,回收率约为40%。固定化酶的储存稳定性和热稳定性好,载体有良好的强度。  相似文献   

8.
采用肽键法将青霉素G酰化酶固定在功能化的聚丙烯酸甲酯上得固定化酶 ,其最适pH为8.2,最适反应温度为70℃ ,该固定化酶在pH6~10和40℃以下非常稳定 ,表观米氏常数为1.48×10-2mol/L,最大反应速度为5.09mmol/s.33℃下水解质量分数为5 %的青霉素G,使用63次,酶活力保留79.4 %.在4℃的湿润状态下贮藏25d,酶活力保留97.6 %.  相似文献   

9.
厅用对甲苯磺酰氯法,用聚乙二醇对青霉素酰化酶进行化学修饰,修饰酶的比活为未修饰酶的75%,稳定性比游离酶有了很大提高。酶在带修饰酶的聚乙二醇与葡聚糖组成的两水相体系中的分配系数为25。  相似文献   

10.
固定化青霉素G酰化酶活性的X射线微分析(Ⅱ)—活性定位   总被引:1,自引:1,他引:0  
利用苯乙酸与捕捉剂反应生成的沉淀 ,确定固定化青霉素G酰化酶的催化活性部位 .对不同酶活的固定化青霉素G酰化酶进行了活性定位的研究 ,发现酶活的部位集中分布在载体的表面上 ,且分布不均匀 ,而断面上几乎没有酶活存在 ,证明了该方法的可靠性与准确性  相似文献   

11.
张引沁  韩相明 《河南科学》2006,24(6):838-840
利用神经网络对双液系两相平衡关系进行关联与表达,在此基础上进行相图的推算,并将推算结果与实验结果进行了比较,推算结果比较准确.  相似文献   

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