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《南阳理工学院学报》2014,(3):115-117
在pH 3.0的酸性条件下,通过紫外-可见光谱法研究了茜素黄R与牛血清白蛋白的相互作用。茜素黄R与牛血清白蛋白形成的复合物最大吸收波长为384 nm,与茜素黄R的372 nm相比仅红移12 nm,故茜素黄R的加入对复合物吸光度的测定存在较大干扰。单波长法确定复合物的摩尔吸光系数为7.42×103L/(mol·cm)。双波长法计算得到茜素黄R与牛血清白蛋白的结合比例为2∶1,条件平衡常数K为2×105。同时讨论了酸性条件下影响茜素黄R与BSA结合比例的原因。 相似文献
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研究了Fe3 与茜素黄R在TritonX - 10 0存在下的高灵敏显色反应 ,实验结果表明 :在TritonX - 10 0存在下 ,于pH9 0的KH2 PO4-NaOH缓冲介质中 ,Fe3 与茜素黄R形成摩尔比 1:3的配合物。其最大吸收波长为 5 10nm ,表观摩尔吸光系数为 1 6 2× 10 5L mol-1 cm-1,Fe3 含量在 0 0~ 1 6 μg/mL范围内符合比耳定律。 相似文献
3.
运用荧光光谱和紫外光谱,分别在血清蛋白的等电点以下(pH3.78)和以上(pH7.40),研究了鱼腥草的活性成分甲基正壬酮(2UC)和十二酮(2DC)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用.结果显示在等电点前后,(2UC)和(2DC)与BSA的结合呈现可饱和模式,但对荧光的猝灭模式不同,而且结合的饱和浓度也不同.285 K和pH7.40下,二者在浓度较低时呈现明显的正协同作用,而在301 K时没有这种现象.计算了不同温度下结合的热力学参数△H0,△G0,△S0,结果显示疏水作用是主要的作用力.猝灭常数显示出酸度、温度和烃链长度的依赖性.考察了常见金属离子和中药活性成分对结合的影响.结果显示当共存锌离子、ANS和甘草次酸时,两种成分的加入会引起最大荧光发射波长的强烈兰移.试验表明脂肪酸2结合位(fatty site 2)是它们的一个结合位点,而药物结合位点Ⅱ(siteⅡ)可能是它们的另一结合位点. 相似文献
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盐析法由于其价格低廉、方法简单,是实验室及生物制品工业中分离纯化蛋白质(包括酶类)的重要方法,影响蛋白质盐析行为的首先是蛋白质的性质,其次是盐的性质,溶液中盐的浓度、pH值及温度,我们利用改进的Viker渗透压计在25℃测量了不同NaCl浓度及不同pH值下牛血清蛋白的渗透压,并根据McMil— 相似文献
5.
异烟肼与牛血清蛋白相互作用的光谱研究 总被引:1,自引:0,他引:1
用紫外吸收光谱和荧光光谱研究了异烟肼(INH)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用.荧光光谱表明,INH对BSA的荧光有较强的猝灭作用.通过结合常数和结合位点数的计算,证明这种荧光猝灭机理符合静态机制,INH和BSA形成了1∶1稳定复合物;考察不同温度和酸度下的猝灭作用,进一步证实其静态猝灭行为和疏水作用机制.紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明,INH与BSA的相互作用使蛋白质的分子构象发生变化,而同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸. 相似文献
6.
在碱性条件下研究了酸性铬兰K(ACBK)与牛血清白蛋白(BSA)结合的光度性质,探讨了碱性条件下蛋白质与染料相互作用的机理.结果表明:在pH=9.91的条件下蛋白质能使ACBK吸光度降低且吸收光谱紫移,分光光度法和平衡透析法的结合符合Pesavento提出的相分配模型.此外,推导了有机小分子在蛋白质微相和水相中的分配比D的计算公式,并讨论了ACBK在两相中的分配情况. 相似文献
7.
应用定量结构-性质关系技术,通过对染料分子与牛血清蛋白的增强共振散射光谱的分析,研究了它们之间的相互作用.经过遗传算法对染料分子结构描述符的筛选,针对最大散射波长及其强度,分别采用了3个及6个染料分子结构描述符建立了两个定量结构-性质关系模型,进而推测染料分子与牛血清蛋白主要为分子间非化学键作用,染料分子被吸附于牛血清蛋白的表面. 相似文献
8.
本文详细研究了对食品中微量锡的茜素紫光度法测定的可能性,对分析条件进行了选择,拟出最新分析方法。研究表明:利用Sn~(4+)与茜素紫生成红色络合物,以正戊醇(或异戊醇)为萃取剂,试剂空白为参比,进行光度法测定是可行的。测定3~5件样品,在2~2.5hrs。即可完成。工作曲线相关系数(γ)为0.9996,回收率为97.5%。 相似文献
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应用紫外-可见吸收光谱及荧光光谱法研究了阿魏酸与牛血清蛋白(BSA)在1∶1甲醇水体系中的相互作用.结果表明阿魏酸与BSA发生反应生成新的复合物,荧光猝灭机制为静态猝灭;根据能量转移原理求得阿魏酸与BSA间的结合距离为4.41nm.进一步考察金属离子对此结合反应的影响,结果表明金属离子存在时,BSA荧光猝灭程度加大. 相似文献
10.
在模拟生物体生理条件下,利用荧光光谱、同步荧光光谱、分子模拟方法研究了不同温度下大黄酚与牛血清蛋白(BSA)之间的相互作用.实验结果表明,静态猝灭是导致大黄酚对BSA荧光猝灭的主要原因.通过计算热力学参数,可知该药物与蛋白的相互作用是一个熵增加和吉布斯自由能降低的自发过程,并由此推断大黄酚与BSA之间的作用力是以疏水相互作用为主.分子模拟研究表明:大黄酚能够进入BSA的疏水空腔,它们之间的相互作用不仅存在疏水作用,而且还有氢键作用,这与热力学分析结果基本一致. 相似文献
11.
在pH=2.68的缓冲溶液中,茜素红与牛血清白蛋白发生了相互作用,研究表明:二者主要靠静电作用力结合,且它们的结合符合Pesavento提出的相分配模型.根据相分配模型,推导了有机小分子在蛋白质微相和水相中的分配比D的计算公式,并通过吸光度A、分配比D、表观结合常数K和热力学参数ΔG、ΔH、ΔS讨论了系列浓度下的阴离子型表面活性剂十二烷基硫酸钠(SDS)对该体系的影响,认为SDS主要通过静电作用力和疏水作用力影响茜素红与BSA的相互作用. 相似文献
12.
在离子液体四氟硼酸1-丁基-3-甲基咪唑(fBrnim]BF4)和NaH2PO4形成的双水相体系中,研究茜素红S(ARS)与牛血清白蛋白(BSA)生成复合物光谱行为和溶液酸度,盐浓度,离子液体用量,共存物质等对体系复合物测定影响.离子液体用量1.5 mL,磷酸二氢钠2.0 g,ARS 1.0 mL,蛋白质溶液1.0 mL,pH 6时ARS与BSA复合物吸光度较大.离子液相中复合物最大吸收波长位于531 nm,比单纯ARS红移109 nm;摩尔吸光系数(ε)为2.32×104L·mol-1·cm-1.用加入不同类型表面活性剂方法,初步探讨了ARS与BSA之间的作用机理.使用后的离子液体经过简单处理可以重复使用. 相似文献
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以达旦黄为探针,应用荧光及紫外光谱法研究达旦黄(TY)与牛血清白蛋白(BSA)分子间的结合反应,测定了不同温度下的结合常数和结合位点数.实验表明:TY对BSA内源荧光的猝灭机理为静态猝灭,作用力类型为疏水作用.根据Frster能量转移理论,求得不同温度(16 ,30 ,40 ℃)下的能量转移效率E分别为0.419 6,0.401 9,0.386 5,作用距离r分别为3.05,3.04,3.10 nm.BSA存在猝灭TY的荧光,以此为基础建立了测定BSA的方法,线性范围:3×10-7~2×10-5 mol/L,检出限:9.07×10-7 mol/L,相对标准偏差:RSD=1.7%. 相似文献
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用荧光法和同步荧光法研究了在模拟生理条件下锕系元素钍(Th)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应,结果表明Th与BSA的结合数为1,结合常数为1.70×104.求得Th结合位置与BSA分子212位色氨酸残基间的距离为0.67nm,发现Th使BSA的Trp残基微环境更加紧缩疏水,而酪氨酸残基微环境则更加外露.经比较发现Th与BSA的结合反应程度和对BSA构象的影响程度远大于稀土离子与BSA的结合. 相似文献
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本文利用荧光光谱法研究了甲氨蝶呤(MTX)与牛血清白蛋白(BSA)的超分子相互作用.研究结果表明,在HAc-NaAc(pH 3.4)缓冲介质中,MTx能引起BSA的荧光猝灭,猝灭方式为静态猝灭,结合常数为5.50×105 L·mol-1,结合位点数为1.此外还利用同步荧光光谱法和三维荧光光谱法考察了MTX对BSA构象的影响,MTX的加入使得BSA构象发生了变化. 相似文献
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基于卟啉化合物的光敏性和对肿瘤细胞有特殊的亲和力以及喹诺酮类化合物的抗癌活性,设计合成了10个喹诺酮键联卟啉化合物,其结构由1 H NMR,IR,UV-Vis和MS表征.同时,利用荧光光谱考察了上述喹诺酮键联卟啉与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果表明它们对BSA荧光有较强的静态猝灭作用. 相似文献
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采用荧光光谱、紫外光谱技术,研究了呋塞米与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究结果表明,呋塞米与牛血清白蛋白的荧光猝灭机理属于静态猝灭;呋塞米与BSA在298K和308K时的结合常数和结合位点数分别为6.498×104L.mol-1、0.9197,2.985×104L.mol-1、0.8611;通过热力学计算所得到的反应热力学参数表明,二者是通过范德华力和氢键相结合的自发反应过程;应用同步荧光光谱技术考察了呋塞米对BSA构象的影响. 相似文献