离子液体双水相中茜素红S与牛血清白蛋白作用研究

在离子液体四氟硼酸1-丁基-3-甲基咪唑（[Bmim]BF4）和NaH2PO4形成的双水相体系中,研究茜素红S（ARS）与牛血清白蛋白（BSA）生成复合物光谱行为和溶液酸度,盐浓度,离子液体用量,共存物质等对体系复合物测定影响．离子液体用量1．5mL,磷酸二氢钠2．0g,ARS1．0mL,蛋白质溶液1．0mL,pH6时ARS与BSA复合物吸光度较大．离子液相中复合物最大吸收波长位于531nm,比单纯ARS红移109nm;摩尔吸光系数（ε）为2．32×10^4L·mol^-1cm^-1．用加入不同类型表面活性剂方法,初步探讨了ARS与BSA之间的作用机理．使用后的离子液体经过简单处理可以重复使用．     

牛血清白蛋白纯化工艺的改进

本文充分利用脂肪酸盐的保护作用和精确的等电点沉淀,对牛血清白蛋白(BSA)传统纯化工艺进行改进。改进后工艺得率高,达到1.8％,成本低,每克BSA的硫酸铵用量为一般工艺的38％;产品质量达到国内同类产品的先进水平,并且适用于各种来源的新鲜牛血。     

头孢他啶与牛血清白蛋白结合的光谱法研究

用荧光光谱法、紫外-可见吸收光谱法和傅立叶红外光谱法研究了牛血清白蛋白与头孢他啶间的相互作用机制.结果表明:在人体生理条件下头孢他啶可使牛血清白蛋白的荧光强度显著降低,二者在不同温度下的结合常数分别为KLB=1.399×106(24℃),KLB=7.501×105(37℃).头孢他啶与牛血清白蛋白主要以疏水作用力和氢键相结合而非单一作用力,为探讨药物头孢他啶在生物体内与蛋白质的作用机理和生物学效应提供了理论依据.     

溴甲酚绿与牛血清白蛋白变色反应机理的研究

利用光谱法研究了溴甲酚绿（BCG）与牛血清白蛋白（BSA）在酸性条件下变色反应机理，考察了了不同实验条件对BCG－BSA复合物吸收光谱的影响，提出了一些合理的解释。BCG与BSA分子相互作用产生变色反应的机理主要是由BCG与BSA间的疏水相互作用引起的。     

乙基紫分光光度法测定牛血清白蛋白

研究了乙基紫 (EV)与牛血清白蛋白 (BSA)的结合反应 .在pH =7.2的条件下 ,BSA的加入使乙基紫的最大吸收峰波长红移 5nm(5 95→ 6 0 0nm) ,并使染料吸光度增大 .6 0 0nm处吸光度与BSA在一定浓度范围内有线性关系 ,线性响应范围为 1.0 0× 10 -7～ 2 .0 0× 10 -6mol/L ,检测下限为 8.0 0× 10 -8mol/L .该法简便、快速、干扰少、灵敏度较高 ,用于牛血清白蛋白样品测定结果满意 .初步探讨了EV -BSA结合机理 ,Scatchard图表明有两类结合 ,第一类结合的最大结合数为 2 .3,结合常数为 6 .5× 10 5L/mol;第二类结合的最大结合数为 5 .6 ,结合常数为 2 .0× 10 5L/mol.讨论了乙醇、十六烷基三甲基溴化铵 (CTAB) ,十二烷基苯磺酸钠 (DBS)对结合反应的影响     

盐酸左氧氟沙星与牛血清白蛋白的相互作用

研究了盐酸左氧氟沙星(OFLX)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用,证实了二者间的相互作用为单一的静态猝灭过程,求出了结合常数与结合位点,并依据能量转移理论确定了药物与蛋白的最近距离。     

荧光法研究茶碱与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光和紫外光谱法研究了茶碱(TH)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性.测定了TH与BSA在10℃、28℃和40℃温度下的结合常数KΛ分别为1.96×104L/mol、3.80×104L/mol,1.57×105 L/mol,结合位点数n分别为1.0,1.1,1.2.实验表明:TH对BSA内源荧光的猝灭机理主要为静态猝灭;计算得到热力学参数H为26.229 KJ/mol,S为174.809J/(mol·K).TH主要以疏水作用力与BSA相互作用;同步荧光技术研究表明,BSA的荧光主要源于TH色氨酸残基,表明TH对BSA的构象有影响.     

光谱法研究替硝唑与牛血清白蛋白的相互作用

通过各种光谱方法研究替硝唑(TNZ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.用Stern-Volmer,Lineweaver-Burk和双对数方程计算了速率常数(Kq),猝灭常数(Ksv),静态荧光猝灭缔合常数(KLB),结合常数(Kb)和结合位点数(n).结果表明:TNZ能结合BSA.由于生成TNZ-BSA复合物,TNZ对BSA的猝灭是静态猝灭机理.热力学参数表明是一个自发过程,其作用力类型主要为疏水作用力.有一个结合位点.BSA的亚螺旋域ⅢA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近.有弱的负协同作用.TNZ对BSA构象几乎不产生影响,Mg2+,Co2+,Fe3+,Ni2+,Mn2+和Cr3+对TNZ与BSA结合产生促进作用,延长药效时间.该实验对揭示药物动力学问题及后续硝基咪唑类药物的研发提供了理论依据.     

Co（II）与人血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

通过研究Ｃｏ＾２＋对人血清白蛋白内源荧光的猝灭，探讨了Ｃｏ＾２＋对人血清白蛋白的荧光猝灭机理，并得到了人血清白蛋白第一类Ｃｏ（Ⅱ）结合部位与２１４位色氨酸残基间的距离。     

荧光光谱法研究苯佐卡因与牛血清白蛋白的相互作用（英文）

利用荧光和紫外吸收光谱法研究了苯佐卡因与牛血清白蛋白的相互结合作用。测定了两者的结合位点数(n)和结合常数(Ka),结果分别为0.87和1.11×10~4L·mol~(-1),该结果表明复合物中苯佐卡因和牛血清白蛋白的结合比约为1∶1;不同温度下淬灭常数(kq)分别为1.52×1012L·mol~(-1)·s~(-1)(p H 7.4,291 K)和1.39×1012L·mol~(-1)·s~(-1)(p H 7.4,310 K),表明苯佐卡因与牛血清白蛋白作用过程中荧光猝灭为静态淬灭。结合同步荧光光谱分析,讨论了苯佐卡因对蛋白质构象的影响,结果表明苯佐卡因的存在对牛血清白蛋白中酪氨酸和色氨酸残基附近的微环境影响不明显。     

碳纳米管/聚酰胺-胺复合物的原位合成及BSA固载性能

采用交替Michael加成、酰胺化反应在多壁碳纳米管(MWCNTs)表面原位修饰聚酰胺-胺(PAMAM)枝状高分子制备了MWCNTs-PAMAM复合物,并用于蛋白质的固定.结果表明:经循环反应4次后,可在MWCNTs表面形成相对均一的PAMAM纳米薄膜.与氨基修饰的MWCNTs相比,MWCNT-PAMAM复合物呈现出较好的牛血清白蛋白(BSA)固定性能.