别藻蓝蛋白聚集体中的色素耦合模型

对别藻蓝蛋白 (APC)的亚基、单体、三聚体的电子吸收光谱及其色素耦合模型进行了详细研究 .APC单体的电子吸收光谱近似地为α亚基和 β亚基电子吸收光谱之线性叠加 ;而APC三聚体 (αβ) 3 的电子吸收光谱不再是两个亚基电子吸收光谱的线性叠加 ,在 6 5 0nm处出现了新的吸收峰 .现今的“二聚体模型”和“三聚体模型”都不能很好地解释该结果 .我们的模型仅忽略距离最远的不同单体的α_PCB的激子相互作用 ;并采用群论理论对其进行描述 ;分析结果不仅解释了APC三聚体在 6 5 0nm处新的吸收峰的出现 ,而且解释了在可见光区它至少有 3个本征跃迁 .     

钝顶螺旋藻C-藻蓝蛋白和异藻蓝蛋白能量传递模型的构建

藻胆蛋白包括藻红蛋白、藻蓝蛋白、藻红蓝蛋白和异藻蓝蛋白4大类,它是由脱辅基蛋白和开链的四吡咯结构的色基通过硫醚键共价交联的,在可见光区域有强烈的吸收并有极高的荧光量子产率。在蓝藻和红藻细胞的类囊体膜上,不同的藻胆蛋白分子组成高度有序的超分子结构——藻胆体,作为光合作用的捕光色素系统。钝顶螺旋藻(Spirulina platensis)的藻胆体主要是由C-藻蓝蛋白(C-phycocyanin CPC)和异藻蓝蛋白(allophycocyanin APC)以及连结蛋白所组成的。     

二类水体中藻蓝蛋白的高光谱提取模式

通过测定高光谱离水辐射率和光吸收，对水体中藻蓝蛋白的光谱进行了研究，结果发现：在离水辐射率的高光谱曲线中，藻蓝蛋白在620nm的吸收峰表现明显．采用分析算法建立了藻蓝蛋白的生物光学模式，并运用误差分析方法对建立的藻蓝蛋白生物光学模式进行了校正，经过光谱校正获得的藻蓝蛋白与实际测得的藻蓝蛋白浓度的相关性（R=0．755）较光谱波段比（709nm／620nm）获得的藻蓝蛋白浓度的相关性（R=0．729）要好，证明校正算法可以提高藻蓝蛋白浓度的提取精度．     

条斑紫菜变藻蓝蛋白立方晶系的初步晶体学研究

蓝绿藻和绿藻中含有的藻胆体是光吸收和传递的功能单位,这些超分子聚集体位于线粒体膜的外表面,可吸收波长从450～650nm的可见光,其光能传递效率接近100%.电子光谱的研究表明藻胆体由核心和天线两部分组成,两部分均由藻胆蛋白和连接蛋白构成.核心部分主要为变藻蓝蛋白(allophycocyanin)所占有,其位于光合膜的外表面,靠近光系统Ⅱ,天线部分包括藻蓝蛋白(phycocyanin)和藻红蛋白(phycoerythrin),藻蓝蛋白靠近变藻蓝蛋白,而藻红蛋白处于天线的顶端.光能传递的途径为:光子→藻红蛋白→藻蓝蛋白→变藻蓝蛋白→光合反应中心的叶绿素a.到目前为止已有数种藻胆蛋白的晶体结构得到了测定.由于变藻蓝蛋白位于核心部位,直接将光能传递给光反应中心,其三维结构的研究一直受到人们的重视.1995年Breic等首次报道了取自单细胞蓝藻钝顶螺旋藻spirulina platensis的变藻蓝蛋白0.23nm分辨率的晶体结构.但红藻和蓝绿藻的出现相差16亿年,其间发生     

C-藻蓝蛋白的压力相关的荧光特性研究

在红藻和蓝绿藻的光合作用中,作为辅助色素蛋白的C-藻蓝蛋白和变藻蓝蛋白都含有与之共价相连的,且化学性质相同的四吡咯结构的藻蓝胆素发色团。但在光谱中,C-藻蓝蛋白内发色团之间的相互作用就远不如变藻蓝蛋白明显。在变藻蓝蛋白内明显地存在一个强的发色团间的激子相互作用,     

变藻蓝蛋白内能量传递过程的物理机制——Ⅰ.单体内的能量传递机制研究的理论方法和实时探测

从广义方程理论出发,以变藻蓝蛋白的光谱性质和结构及其态的制备和探测技术为基础,从理论和实验上对变菏蓝蛋白单体内的能量传递过程的物理机制进行了比较详细的研究。结果表明：在变藻蓝蛋白单体内,２个亚基间的能量传递过程的最好探测技术为时间分辨各向异性光谱技术;实时探测结果与理论计算结果比较吻合,表明在变藻蓝蛋白单体内,能量在两个亚基间的传递过程服从Ｆｏｅｒｓｔｅｒ机制,能量传递过程不可能在其激发态的高振动     

海洋红藻和蓝藻中C-藻蓝蛋白的结构特性比较研究

在蓝藻和红藻的光合膜上存在着各种不同的捕光天线即藻胆体。藻胆体的主成分为藻胆蛋白,藻胆蛋白是藻红蛋白、藻蓝蛋白和别藻蓝蛋白的总称,C-藻蓝蛋白(C-Pc)是其中的一种。关于C-Pc的研究,诸多的报道大都集中于各种蓝藻中的C-Pc,而对大型红藻中C-Pc结构特性报道极少。真核红藻和原核蓝藻中的C-Pc结构和功能是否完全相同,弄清这一问题显然对于藻类植物的分类学及光合作用研究具有重要意义。     

藻胆体模型复合物的合成及其表征

蓝藻和红藻中存在捕光色素蛋白即藻胆蛋白,主要包括藻红蛋白(PE)、藻蓝蛋白(PC)和变藻蓝蛋白(APC),在藻细胞活体中构成超分子复合物藻胆体.藻胆体连接在类囊体膜上,做为主要的捕光天线,通过诱导共振将光能传递给叶绿素a.藻胆体由APC组成核,PE和PC构成杆排列在核的外围,其中APC做为连接藻胆体和类囊体内光合作用中心的桥梁.由稳态光谱测定知道藻胆体内能量传递顺序是PE→PC→APC.超快速时间分辨光谱的应用,又     

藻红蛋白微晶的激子光谱

光合作用天线系统起着吸收太阳能并把能量传递到反应中心的作用.光合作用天线系统中的能量传递已被证实非常高效和快速.实验证实,在藻类光合作用天线中,从藻红蛋白经藻蓝蛋白和变藻蓝蛋白至反应中心,总能量传递效率超过90%;而时间分辨荧光谱实验证实,在完整细胞中,能量从藻红蛋白传递至反应中心全过程在小于50ps时间内完成.藻胆体是红藻和蓝藻的重要光合作用天线.藻胆体由核(core)和杆(rod)组成,核主要含变藻蓝蛋白,核的一面附着在类囊体膜上并与反应中心相联,另一半与多根杆相联组成半球     

变藻蓝蛋白内能量传递过程的物理机制——Ⅰ.单体内的能量传递机制研究的理论方法和实时探测

从广义主方程 (GME)理论出发 ,以变藻蓝蛋白的光谱性质和结构及其态的制备和探测技术为基础 ,从理论和实验上对变藻蓝蛋白单体内的能量传递过程的物理机制进行了比较详细的研究 .结果表明 :在变藻蓝蛋白单体内 ,2个亚基间的能量传递过程的最好探测技术为时间分辨各向异性光谱技术 ;实时探测结果 ( 80～ 10 0ps)与理论计算结果 ( 85 6ps)比较吻合 ,表明在变藻蓝蛋白单体内 ,能量在两个亚基间的传递过程服从F rster机制 ,能量传递过程不可能在其激发态的高振动量子态上发生 .     

血蓝蛋白及其与NO反应的SERS研究

表面增强拉曼散射(surface enhanced Raman spectroscopy,SERS)方法是近些年发展起来的一种高灵敏度的技术,对生物分子低至10~(-8) mol/l浓度的样品就可以获得高分辨率的谱图。血蓝蛋白Hc(Hemocyanin)是一种具有输氧功能的蛋白质,通过其中酪氨酸酚氧基     

两种藻蓝蛋白的光动力光敏性质研究

利用顺磁共振谱仪研究两种同源的藻胆蛋白－高等红藻中Ｒ－藻蓝蛋白和螺旋藻中Ｃ－藻蓝蛋白光动力光敏性质。发现在固定捕获剂和藻胆蛋白浓度及光强的情况下,样品ＥＳＲ信号强度随光照时间而增加;固定捕获剂浓度和光照条件,样品的ＥＳＲ信号强度随藻胆蛋白浓度而增加。自由基信号在一定藻胆蛋白浓度和光照时间不达到饱和点。在同等条件下,Ｒ－藻蓝蛋白比Ｃ－藻蓝蛋白有更强的ＥＳＲ信号,表明前者有更强的自由基产生效率。     

藻胆蛋白生物合成的模型反应——藻红胆素硫醚键的形成

藻红胆素与藻蓝胆素都是藻胆蛋白的发色团,同属于开链四吡咯结构,不过它是胆二烯-a、b类化合物。藻红胆素1和藻红胆素二甲酯1a的结构,如下:     

用脉冲辐解法研究藻胆蛋白与羟自由基反应动力学

用竞争反应动力学方法研究,３种藻胆蛋白对羟基自由基的清除作用,其中Ｃ－藻蓝蛋白（Ｃ－ＰＣ）和变藻蓝蛋白（ＡＰＣ）从螺旋藻（Ｓｐｉｒｕｌｉｎａ ｐｌａｔｅｎｓｉｓ）中提取; Ｒ－藻红蛋白（Ｒ－ＰＥ）从多管藻（Ｐｏｌｙｓｉｐｈｏｎｉａ ｕｒｃｅｏｌａｔａ）中提取;羟基自由基通过脉冲辐解水产生．实验结果表明, ３种藻胆蛋白对羟自由基有强的清除作用;测量得到清除反应速率常数在（２．８～５．６）×１０~９Ｌ·ｍｏｌ~（－１）·ｓ~（－１）之间。     

红藻藻胆体的结构及关键色素分析

藻胆体是红藻和蓝藻中的大型水溶性捕光复合体,能吸收较宽范围波长的可见光,能量传递效率高于95%。目前解析的高分辨率藻胆体来自红藻Griffithsia pacifica(太平洋凋毛藻)和Porphyridium purpureum(紫球藻),在这两个物种中获得了藻胆体完整的蛋白结构,确定了所有连接蛋白的结构和分布,并且在Porphyridium purpureum藻胆体的结构中发现连接 蛋白具有调节藻胆蛋白色素能量状态的作用。文章将针对藻胆体的整体结构和关键色素的微环境进行分析。     

藻胆体-类囊体膜复合物内能量传递机制研究——Ⅰ.光状态转换技术和光谱解叠方法

目前,对藻类光合作用原初过程的研究大多集中在藻胆体(PBS)、孤立藻胆蛋白(Biliproteins)及PSⅡ和PSⅠ反应中心上,得出激发能在这些复合物内的定性流向和定量参数,从而为这一领域进行深入研究奠定了可靠的基础。然而,由于上述研究是对孤立的或部分的光合器而不是对整体来进行的,所以,它不可能解释藻胆体为什么能将其所吸收的光能高效地和快速地传递给反应中心并将其在两个反应中心(PSⅡ和PSⅠ)之间进行合理地分配。为了解决这一问题,一些研究人员利用光状态转换(Light state transition)技术和时间分辨光谱技术对整藻细胞进行研究,基于研究结果,人们对藻胆体向光合反应中心能量传递机制找出3种可能的模式:(1)“溢出”模型(Spillover over model),该模型认为:能量传递途径是PBS-PSⅡ-PSⅠ;(2)二元复合物模型,也就是说PBS-PSⅡ复合物和PBS-PSⅠ复合物独立存在,能量传递途径是PBS-PSⅡ和PBS-PSⅠ;(3)三元复合物模型,它认为存在一个三元复合物(PSⅡ-PBS-PSⅠ),能量从PBS向PSⅡ和PSⅠ分配是通过PBS在该复合物中精确的位移来调节的。许多研究结果表明能量“溢出”模型不是能量从PBS向PSⅠ传递的主要途径。目前蓝藻光合作用光状态1和光状态2的相互转换的分子作用机制还不清楚,鉴于此,本文通过对藻胆体-类囊     

藻类特有的捕光色素蛋白——藻红蛋白的结构、功能及应用

藻胆蛋白(phycobiliprotein, PBP)是红藻、蓝藻和部分隐藻中特有的捕光色素蛋白.自PBP被发现以来,科学家们对其结构、功能及应用进行了深入的研究.藻红蛋白(phycoerythrin, PE)是PBP的一种,由α,β和γ三种亚基组成.其中γ亚基具有连接和稳定的作用,使PE能够以稳定的(αβ)6γ的形式存在. PE可以共价连接藻红胆素和藻尿胆素等色基,对短波长的蓝、绿光具有较强的吸收效率,使红藻和蓝藻能够在深水弱蓝、绿光环境中高效地捕获和传递光能.高纯度的PE与生物素、单克隆抗体等蛋白结合稳定,可以作为荧光免疫等技术中的荧光探针;同时, PE具有抗氧化及抗炎活性,对阿尔茨海默病、肝肾毒、糖尿病等疾病具有一定缓解作用.本文主要对PE的结构、制备及光学活性和生物活性方面的应用进行了综述,并对PE的应用进行了展望,为我国海洋藻类的高值化加工和应用提供参考.     

类DnaJ蛋白基因sll1384参与集胞藻PCC 6803的趋光反应

在集胞藻PCC 6803中, 基因sll1384编码的蛋白在N端含有一个DnaJ结构域, C端含有一个TPR结构域. sll1384突变株对不同温度的适应能力同野生型没有区别, 但其趋光运动能力几乎丧失. 将野生型sll1384基因导入突变株后, 可恢复其向光运动. 电子显微镜观察发现, 突变株细胞表面的纤毛与野生型没有明显区别. 突变株的转化效率也与野生型相同, 推测Sll1384通过与其他蛋白相互作用调节集胞藻的趋光反应. 这是在蓝藻中发现的第一个影响趋光反应的类DnaJ蛋白基因.     

假根羽藻(Bryopsis corticulans)中一种管藻黄素-叶绿素a/b蛋白复合体

经过连续两步的液相色谱层析分离过程, 从假根羽藻(Bryopsis corticulans)类囊体膜直接分离出来一种捕光蛋白复合体(LHCP). 该捕光蛋白复合体的三聚体经蔗糖密度梯度超速离心分离获得. SDS-PAGE电泳分析结果显示, 这个捕光蛋白复合体至少由5种蛋白质组成, 其中分子量约为31 kD的蛋白质此前尚未在高等植物的主要捕光蛋白复合体(LHCⅡ)中发现. 分离获得的假根羽藻捕光蛋白复合体除了含有叶绿素(Chl) a, Chl b, 新黄素和紫黄素外, 还含有一种特殊的类胡萝卜素─管藻黄素. 假根羽藻管藻黄素-叶绿素a/b捕光蛋白复合体中存在的管藻黄素的作用是加强该色素蛋白复合体对蓝绿区域(530 nm)光的吸收, 假根羽藻LHCP具有与高等植物中的黄体素-叶绿素蛋白复合体相似的吸收谱和荧光发射谱. 管藻黄素和Chl b向Chl a的高效传能说明捕光色素分子高度有序地结合于假根羽藻的捕光蛋白复合体上. 管藻黄素-叶绿素a/b蛋白质使有机体得以增强其吸收在深海或潮下带海域分布较多的蓝绿光.