荧光光谱法研究槲皮素与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法、分光光度法研究了水溶液中中草药的有效成分槲皮素(Quercetin,QCT)与牛血清白蛋白(Bovine Serum A lbum in,BSA)的相互结合反应.实验表明,槲皮素与牛血清白蛋白的相互结合作用为单一的静态猝灭过程.在水溶液中槲皮素与蛋白质牢固结合,其结合常数KB=1.12×106L/mol.根据F rster非辐射能量转移机理,求算了给体(BSA)与受体(QCT)间距离r=3.69 nm和能量转移效率E=0.317,并根据热力学参数推测了槲皮素与牛血清白蛋白的作用力类型.     

光谱法研究5-羟基喜树碱与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理环境下用光谱法研究了5-羟基喜树碱(5-HCPT)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,5-HCPT能够猝灭BSA的荧光并形成结合物,热力学参数显示5-HCPT与BSA结合的作用力主要是疏水作用.在298 K下,它们的结合常数Ka、结合位点数n分别为1.867×105 L·mol-1和1.220.以华法林和布洛芬作为探针研究了5-HCPT在BSA上的结合部位,数据说明其作用位点处于BSA的Site I位.同步荧光光谱和圆二色光谱数据体现5-HCPT改变了BSA的二级结构.     

荧光光谱法研究奋乃静与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱法研究了奋乃静(PPZ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,PPZ与BSA的相互作用主要以静态猝灭的方式使得BSA荧光强度显著降低。测得了不同温度下PPZ-BSA的表观结合常数K_A,结合位点数n,并由实验所得数据计算热力学常数确定了二者结合的作用力类型,主要通过疏水作用力结合。同时,利用同步荧光光谱,分析了PPZ对BSA构象的影响。此外,应用紫外吸收光谱法,研究了PPZ-BSA的相互作用机理,与荧光光谱法的结论相一致。     

荧光光谱法研究尼麦角林与牛血清白蛋白的相互作用

目的:模拟正常人体生理条件下,采用荧光光谱技术研究尼麦角林与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的机制.方法:通过荧光光谱法确定尼麦角林对BSA荧光淬灭的机制,采用Stern-volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程计算反应的猝灭常数和形成常数,采用双对数方程计算两者结合常数和结合位点数,热力学公式计算反应前后焓变和熵变确定两者结合的主要作用力类型.结果:尼麦角林在0.25×l0-4~2.25×l0-4 mol·L-1浓度范围内,对BSA的内源荧光有较强的淬灭作用,淬灭类型属于静态荧光淬灭.在温度25℃和37℃时,尼麦角林与BSA的结合常数分别为3.499×104 L·mol-1和5.213×104 L·mol-1,结合位点数分别为1.21和1.25.由热力学参数焓变(ΔH=11.05 KJ·mol-1)大于零和熵变(ΔS=74.87J·mol-1·K-1)大于零,确定尼麦角林与BSA之间的作用力以疏水作用力为主.结论:尼麦角林与BSA通过疏水作用形成复合物,经静态猝灭机制引起BSA内源性荧光猝灭.     

光谱法研究加替沙星与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱和紫外吸收光谱法研究牛血清白蛋白与加替沙星的相互作用机制.由荧光光谱可知加替沙星对牛血清白蛋白有猝灭作用;用Stern-Volmer方程求得在17℃和25℃温度下它们的结合常数分别为1.14×107L·mol-1和6.30×106L·mol-1,结合位点数分别为1.46和1.44;用热力学方程处理实验数据得到结合反应的相关参数(25℃):△H=53.46 kJ·mol-1,△G=-38.79 kJ·mol-1,△S=49.24 J·K-1·mol-1;并用三维荧光光谱和同步荧光光谱探讨加替沙星对牛血清白蛋白构象的影响.实验结果表明,加替沙星对牛血清白蛋白的猝灭方式为静态猝灭,它们间的主要作用力为静电作用.     

光谱法研究泮托拉唑钠与牛血清白蛋白的相互作用

在优化的实验条件下,运用荧光光谱法和紫外光谱法研究牛血清白蛋白(BSA) 与泮托拉唑钠(PS)的结合作用。研究表明：PS对BSA的荧光有猝灭作用,属于静态猝灭。BSA能运载PS,是一个自发过程,其作用力类型主要为氢键和范德华力。BSA 的亚螺旋域ⅢA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近,有正协同作用。PS对BSA构象产生影响,使BSA腔内疏水环境的极性减弱。该实验对揭示药物动力学问题及后续抗菌类药物的研发提供了理论依据。     

光谱法研究辛伐他汀与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、圆二、傅立叶变换红外光谱及三维荧光光谱等分子光谱法研究了在生理条件下,辛伐他汀（Sire）与牛血清白蛋白（BSA）的结合作用．结果表明,Sire对BSA的猝灭方式为静态猝灭．根据F6rster非辐射能量转移理论,计算了Sim与BSA结合部位与色氨酸残基的距离r=1．8nm．利用标记药物进行了结合位点的定位,确定了Sim结合位置是BSA的siteI．由圆二、红外及三维光谱可知,Sim对BSA二级结构的改变主要在肛折叠区,在与Sire结合反应过程中,BSA的微环境与构象都发生了变化;同步荧光表明,Sim与BSA的作用部位主要在色氨酸（Trp）残基周围．     

荧光光谱法研究氯美扎酮与牛血清白蛋白的相互作用

在优化的实验条件下,运用荧光光谱法研究牛血清白蛋白(BSA)与氯美扎酮(CZ)的相互作用.研究表明,CZ对BSA的荧光有猝灭作用,属于静态猝灭.BSA与CZ可自发形成复合物,其作用力类型主要为氢键和范德华力.BSA能运输CZ,BSA的亚螺旋域ⅡA是主要结合位置,离色氨酸残基更近.这种相互作用对BSA构象产生影响,使BSA腔内疏水环境的极性增强.该实验对揭示药物动力学问题及后续安眠类药物的研发提供了理论依据.     

光谱法研究羧甲基壳聚糖与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法、紫外光谱法、红外光谱法和圆二色谱法研究了羧甲基壳聚糖(CMCS)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用过程及机理。研究结果表明,CMCS对BSA的内源荧光有猝灭作用,且为静态猝灭;紫外光谱分析表明,CMCS与BSA分子发生了相互作用,形成了基态复合物;圆二色谱和红外光谱分析结果表明,CMCS与BSA中肽键发生作用,α-helix结构含量发生改变,使BSA二级结构发生变化;三维荧光的实验结果表明,当在BSA中加入CMCS后,分子全局的内源荧光强度明显降低;同步荧光和位点竞争实验结果表明,CMCS与BSA的结合位点更接近于色氨酸残基,结合部位为Site I。     

光谱法研究全氟癸酸与牛血清白蛋白的相互作用

采用光谱法研究了生理条件下全氟癸酸(PFDA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,PFDA借氢键和范德华力与BSA发生作用,并以静态方式猝灭BSA的荧光,其结合常数和结合位点数分别为 2.9471×107 L·mol-1和1.061.同步荧光和圆二色光谱数据说明,PFDA改变了BSA的二级结构.     

光谱法研究穿琥宁与牛血清白蛋白的相互作用

穿琥宁(PDS)是一种药物,被广泛用于治疗病毒性肺炎,病毒性上呼吸道感染等的消炎药,被誉为"中药抗生素".在优化的实验条件下,运用荧光和紫外光谱法,在不同的温度下研究穿琥宁与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及共存金属离子的影响.用Stern-Volmer,Lineweaver-Burk和双对数方程计算了速率常数(Kq),表观猝灭常数(Ksv),结合常数(KA),静态荧光猝灭缔合常数(K_(LB))和结合位点数(n).结果表明:穿琥宁能结合BSA.由于生成PDS-BSA复合物,穿琥宁对BSA的猝灭是静态猝灭机理.热力学参数表明是一个自发过程,其作用力类型主要为静电作用力.至少一个结合位点.BSA的亚螺旋域ⅡA和ⅢA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近,无药物协同作用.穿琥宁对BSA构象产生影响.Pb~(2+)、Mn~(2+)、Ni~(2+)和Cu~(2+)对PDS与BSA结合产生竞争作用,增强药效.Cr~(3+)对穿琥宁与BSA结合产生促进作用,延长药效时间.该研究结果对揭示药物动力学问题及新的抗病毒类中草药的研发提供了理论依据.     

荧光光谱法研究香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱、紫外吸收光谱法研究了香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:香豆素-3-羧酸对BSA的荧光猝灭为静态猝灭,香豆素-3-羧酸与BSA 1∶1结合形成复合物,结合常数与结合位点分别为3.21×104L·mo L-1,0.974 6(298 K)和2.00×104L·mo L-1,0.949 5(310 K),两者之间的作用力以氢键和范德华力为主.同步荧光光谱表明,香豆素-3-羧酸与色氨酸残基发生了作用,从而使其所处的微环境发生了改变.     

光谱法研究杀螟丹与牛血清白蛋白相互作用

在模拟人体生理条件下,应用荧光光谱法及紫外可见光谱法研究农药杀螟丹与牛血清白蛋白(BSA)间相互作用的荧光行为,用同步荧光技术和圆二色谱考察杀螟丹对BSA结构影响。实验发现,杀螟丹对BSA有较强荧光猝灭作用,猝灭机制属于静态猝灭。用Stern-Volmer方程处理实验数据,得到298K、303K、308K和310 K时的结合常数分别为1.099×104 L/mol、0.805×104 L/mol、0.324×104 L/mol和0.200×104 L/mol,能量转移理论求得二者之间的结合距离是2.5nm;其结合作用力以氢键和范德华作用力为主;一些金属离子的存在会影响杀螟丹对BSA的作用;相互作用使BSA的结构发生改变.     

荧光光谱法研究单壁碳纳米管与牛血红蛋白的相互作用

选取了单壁碳纳米管（SWCNTs）及两种分离后的单一手性单壁碳纳米管(6,5)-SWCNTs、(8,3)-SWCNTs分别与牛血红蛋白（BHb）结合,通过荧光光谱法分析SWCNTs与BHb的相互作用。结果表明,SWCNTs对BHb的荧光猝灭为动态猝灭与静态猝灭结合的机制,(6,5)-SWCNTs和(8,3)-SWCNTs对BHb的荧光猝灭属于静态猝灭的机制;298 K下BHb与3种SWCNTs的结合常数大小顺序如下：SWCNTs>(6,5)-SWCNTs>(8,3)-SWCNTs;范德华力、氢键和疏水作用是相互作用中的主要作用力。     

光谱法研究呋塞米与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外光谱技术,研究了呋塞米与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究结果表明,呋塞米与牛血清白蛋白的荧光猝灭机理属于静态猝灭;呋塞米与BSA在298K和308K时的结合常数和结合位点数分别为6.498×104L.mol-1、0.9197,2.985×104L.mol-1、0.8611;通过热力学计算所得到的反应热力学参数表明,二者是通过范德华力和氢键相结合的自发反应过程;应用同步荧光光谱技术考察了呋塞米对BSA构象的影响.     

光谱法研究尼美舒利与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光、同步荧光和紫外可见光谱来研究牛尼美舒利(Nime)与血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:Nime能猝灭BSA的荧光,遵循静态猝灭过程.通过分析同步荧光光谱可知,Nime改变了BSA的二级结构,使BSA腔内疏水环境的极性减弱.BSA的亚螺旋域ⅡA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近,有微弱的药物负协同作用.BSA能运输Nime,是一个自发过程,其作用力类型主要为静电作用力.结合位置实验表明Nime与BSA的结合主要发生在亚螺旋域ⅡA.有微弱的药物负协同作用.对于Nime,有一个结合位点.焓为负值,熵为正值,表明在结合过程中静电作用力起了主要作用.另外,它是一个自发放热过程.我们的研究结果可能对尼美舒利的临床研究和疗效具有参考价值.     

光谱法研究头孢替唑钠与牛血清白蛋白相互作用

在优化的实验条件下,运用荧光光谱和紫外-可见光谱法研究了头孢替唑钠（ CS）与牛血清白蛋白（ BSA）之间的相互作用。实验结果表明:CS与BSA形成基态复合物从而猝灭BSA 的内源性荧光,猝灭机理为静态猝灭。通过计算获得了二者在不同温度下的结合常数及结合位点数。通过计算反应热力学参数值,可推断CS与BSA 作用力主要为静电引力,生成自由能变ΔG为负值,表明CS与BSA的作用过程是一个自发过程。两者的结合部位主要位于亚螺旋域ⅡA中。 Hill系数nH大于1,表明CE有正协同作用。同步荧光光谱表明CS对BSA构象不产生影响,结合位点更接近于酪氨酸。     

吡罗昔康-Cu(Ⅱ)-牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱法研究

应用荧光光谱法研究了生理条件下吡罗昔康对牛血清白蛋白,Cu(Ⅱ)对牛血清白蛋白以及Cu(Ⅱ)对吡罗昔康和牛血清白蛋白荧光光谱特性的影响.结果表明:Cu(Ⅱ)和吡罗昔康均可使牛血清白蛋白的荧光强度发生静态猝灭,并且在Cu(Ⅱ)存在下,吡罗昔康对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用显著增强.根据荧光猝灭双倒数图计算吡罗昔康和牛血清白蛋白的结合常数为3.18×103 L/mol,结合位点数为0.75;二元配合物Cu(Ⅱ)与牛血清白蛋白之间的结合常数为1.13×103 L/mol,结合位点数为0.74.     

曙红与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

用荧光光谱法、分光光度法研究了水溶液中曙红(TBF)与牛血清白蛋白(BSA)的相互结合反应.研究表明BSA与TBF的结合数为n=1.266.其平衡常数KA=2.05×107L/m o l.根据Fo。rster非辐射能量转移理论,求算了给体(BSA)受体(TBF)间的距离r=2.06 nm和能量转移效率E=0.76.实验表明:曙红与牛血清白蛋白相互结合造成的荧光猝灭为单一的荧光静态猝灭过程.     

邻氯酚红与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱法研究了三苯甲烷类染料邻氯酚红与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究表明,邻氯酚红能与牛血清白蛋白形成稳定的络合物从而引起BSA的荧光猝灭,疏水作用是结合反应的主要作用力,二者的结合常数为1.2002×106L.mol-1,结合位点数n=1.2586(17℃时),能量转移效率为E=0.3086,染料距色氨酸残基最短距离为r=4.92nm.同时考察了邻氯酚红的加入对BSA构象的影响.