喹啉的极谱催化波及其应用

在0.15mol／L HAc-NaAc(pH 4.4)-0.016mol／L KIO3支持电解质中,喹啉产生-灵敏的极谱催化波,蜂电流比其相应的极谱波增大30余倍,峰电位为-1.14V(vs.SCE).该极谱催化波的二阶导数峰电流与其浓度在1.0×10-4-3.5×10-4 mol／L范围内呈线性关系,检测下限为2.0×10-5mol／L,该方法可用于微量喹啉的测定,其灵敏度比无KIO3存在时提高了近一个数量级.     

胱氨酸的极谱催化波研究

用循环伏安法、线性变位单扫描极谱法等研究证明，碘酸钾存在下胱氨酸的极谱催化波是一个有吸附的平行催化波。与其氢催化波不同，在该极谱催化波体系中，胱氨酸自身作为去极剂被还原产生含硫自由基，这个含硫自由基被ＫＩＯ３及其各种氧化价态的活泼基团氧化再生成胱氨酸。另外，讨论了碘酸钾的氧化、铵离子的增敏、汞电极的作用以及胱氨酸浓度的影响。     

溴酸钾存在下苯丙氨酸的极谱催化波研究

在0.10mol/L LiCl-0.02mol/L HCl-8.0×10-3mol/L KBrO3支持电解质中,苯丙氨酸产生一个极谱催化波,峰电位为-1.65V(vs.SCE).该极谱催化波二阶导数峰电流与苯丙氨酸的浓度在2.0×10-5～2.5×10-3mol/L范围呈线性关系,其检测下限为6.5×10-6mol/L.本文建立了苯丙氨酸的分析测定方法,讨论了该极谱催化波的产生机理.     

溴酸钾存在下苯丙氨酸的极谱催化波研究

在0.10mol/L LiCl-0.02mol/L HCl-8.0×10-3mol/L KBrO3支持电解质中,苯丙氨酸产生一个极谱催化波,峰电位为-1.65V(vs.SCE).该极谱催化波二阶导数峰电流与苯丙氨酸的浓度在2.0×10-5～2.5×10-3mol/L范围呈线性关系,其检测下限为6.5×10-6mol/L.本文建立了苯丙氨酸的分析测定方法,讨论了该极谱催化波的产生机理.     

溴酸钾存在下苯丙氨酸的极谱催化波研究

在0.10mol/L LiCl-0.02mol/L HCl-8.0×10~(-3)mol/L KBrO_3支持电解质中,苯丙氨酸产生一个极谱催化波,峰电位为-1.65V(vs．SCE)。该极谱催化波二阶导数峰电流与苯丙氨酸的浓度在2.0×10~(-5)～2.5×10~(-3)mol/L范围呈线性关系,其检测下限为6.5×10~(-6)mol/L。本文建立了苯丙氨酸的分析测定方法,讨论了该极谱催化波的产生机理。     

碘酸钾存在下吡啶的极谱平行催化氢波研究

在0.10mol/L LiCl-8.0×10-4moL/L HCl-4.0×10-4mol/LKIO3支持电解中,吡啶产生一个新的极谱平行催化氢波,峰电位为-1600～-1700mV.该平行催化氢波二阶导数峰电流与吡啶的浓度在8.0×10-5～1.6×10-3mol/L范围呈线性关系,检测下限为2.5×10-5mol/L,可用于吡啶的分析研究.     

碘酸钾存在下吡啶的极谱平行催化氢波研究

在0.10mol/L LiCl-8.0×10-4moL/L HCl-4.0×10-4mol/LKIO3支持电解中,吡啶产生一个新的极谱平行催化氢波,峰电位为-1600～-1700mV.该平行催化氢波二阶导数峰电流与吡啶的浓度在8.0×10-5～1.6×10-3mol/L范围呈线性关系,检测下限为2.5×10-5mol/L,可用于吡啶的分析研究.     

溴酸钾存在下8-羟基喹啉的极谱催化波研究

在0.50 mol/L LiCl-0.04 mol/L HCl-0.016 mol/L KBrO3支持电解质中,8-羟基喹啉产生一灵敏的极谱催化波,峰电流比其相应的极谱波增大30倍,峰电位为-0.90 V(vs.SCE).该极谱催化波的二阶导数峰电流与其浓度在2.0×10-4~4.0×10-3mol/L范围内呈线性关系,检测下限为6.5×10-5mol/L.该方法用于药品中8-羟基喹啉的测定,结果满意.     

光谱法研究辛伐他汀与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、圆二、傅立叶变换红外光谱及三维荧光光谱等分子光谱法研究了在生理条件下,辛伐他汀（Sire）与牛血清白蛋白（BSA）的结合作用．结果表明,Sire对BSA的猝灭方式为静态猝灭．根据F6rster非辐射能量转移理论,计算了Sim与BSA结合部位与色氨酸残基的距离r=1．8nm．利用标记药物进行了结合位点的定位,确定了Sim结合位置是BSA的siteI．由圆二、红外及三维光谱可知,Sim对BSA二级结构的改变主要在肛折叠区,在与Sire结合反应过程中,BSA的微环境与构象都发生了变化;同步荧光表明,Sim与BSA的作用部位主要在色氨酸（Trp）残基周围．     

诺氟沙星与牛血清白蛋白结合作用研究

应用荧光光谱法研究了水溶液中诺氟沙星和牛血清白蛋白的相互作用 ,测得该反应的结合常数K =9.92× 1 0 4 L/mol,结合位点数n =0 .85.实验结果表明 ,诺氟沙星和牛血清白蛋白分子间有较强的结合作用 ,且只形成一个位点数 .由此可见 ,诺氟沙星在体内可以被蛋白质所储存和转运 .     

芦丁与牛血清蛋白在不同条件下的相互作用研究

 依据芦丁对牛血清蛋白(BSA)的内源荧光的猝灭作用,采用荧光猝灭法研究了芦丁与血清白蛋白在不同条件下的相互作用.结果表明,芦丁与BSA之间主要因静电相互作用而发生结合反应,这一结合反应导致了蛋白质的荧光发生了猝灭,但并没有引起BSA的构象发生明显改变.芦丁与BSA的结合反应常数受介质pH、离子强度和金属离子种类影响明显.该结合常数在介质pH为8.0时具有最大值,但随离子强度的增加而减小,因Cu²⁺、Zn²⁺、Co²⁺、Fe²⁺、Mn²⁺的存在而增加.     

姜黄素钐配合物与牛血清白蛋白相互作用研究

应用荧光法研究了姜黄素钐配合物与牛血清白蛋白（BSA）的结合反应．根据配合物对BSA的荧光猝灭效应,利用变温试验,求得相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数,由此推测猝灭机理和结合力类型;依据Forster能量转移理论计算结合距离;并利用探针进行结合点定位;用同步荧光光谱确定配合物对牛血清白蛋白结构的影响．结果表明,姜黄素钐配合物对BSA的内源荧光猝灭主要以静态方式,同时发生非辐射能量转移;由△Hθ和△sθ〈0推测范德华力与氢键是主要结合力;配合物在BSA分子的SiteⅡ位结合,结合距离为2．4nm;配合物改变了BSA分子构像,对色氨酸残基影响更大．     

溶菌酶的极谱催化氢波研究与应用

在０．３６ｍｏｌ／ＬＮＨ４Ｃｌ－０．０４ｍｏｌ／ＬＮＨ３Ｈ２Ｏ（ｐＨ８．３１）支持电解质中,溶菌酶（ＬＥ）产生一个极谱催化氢波,峰电位为－１．８０Ｖ（ｖｓ ＳＣＥ）．该极谱催化氢波二阶导数峰电流与ＬＥ浓度在 １．２ × １０－８－５．６ × １０－８ｍｏｌ／Ｌ范围内有线性关系．用于鸡蛋清中ＬＥ的测定,结果满意．     

荧光光谱法研究尼麦角林与牛血清白蛋白的相互作用

目的:模拟正常人体生理条件下,采用荧光光谱技术研究尼麦角林与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的机制.方法:通过荧光光谱法确定尼麦角林对BSA荧光淬灭的机制,采用Stern-volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程计算反应的猝灭常数和形成常数,采用双对数方程计算两者结合常数和结合位点数,热力学公式计算反应前后焓变和熵变确定两者结合的主要作用力类型.结果:尼麦角林在0.25×l0-4~2.25×l0-4 mol·L-1浓度范围内,对BSA的内源荧光有较强的淬灭作用,淬灭类型属于静态荧光淬灭.在温度25℃和37℃时,尼麦角林与BSA的结合常数分别为3.499×104 L·mol-1和5.213×104 L·mol-1,结合位点数分别为1.21和1.25.由热力学参数焓变(ΔH=11.05 KJ·mol-1)大于零和熵变(ΔS=74.87J·mol-1·K-1)大于零,确定尼麦角林与BSA之间的作用力以疏水作用力为主.结论:尼麦角林与BSA通过疏水作用形成复合物,经静态猝灭机制引起BSA内源性荧光猝灭.     

荧光法研究6-硫鸟嘌呤和牛血清蛋白之间的相互作用

利用荧光光谱技术研究了6-硫鸟嘌呤(6-TG)和牛血清蛋白(BSA)之间的相互作用.6-硫鸟嘌呤对牛血清蛋白荧光的猝灭机制属于形成复合物的静态猝灭过程.在22,32和42℃下6-硫鸟嘌呤和牛血清蛋白之间的结合常数K分别为8.07×104,9.83×104和12.04×104L/mol,结合位点数n分别为1.002,1.022和1.039.3个温度下的热力学参数变化值(AH,AG和AS)表明,结合反应的主要作用力类型为疏水作用力,熵变化驱动该结合反应而焓变化不利于该结合反应.根据Forster非辐射能量转移理论,测得6-TG与BSA之间的结合距离r分别为3.44,3.52和3.54 nm(22,32和42℃下).根据牛血清蛋白的结构,可以推测牛血清蛋白与6-硫鸟嘌呤结合的位点在ⅡA亚结构域,靠近Trp 214的区域.     

L-瓜氨酸与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光猝灭法以及紫外吸收差谱法研究了L-瓜氨酸与牛血清白蛋白在不同pH值下的相互作用机制,初步了解到L-瓜氨酸对牛血清白蛋白有猝灭作用,其猝灭机制为静态猝灭。利用Stern-Volmer方程求解出的各种参数表明pH值对两者的结合能力影响较大。同步荧光分析发现L-瓜氨酸的存在没有改变牛血清白蛋白的分子构象,依据Forster非辐射能量转移理论,确定了给体-受体间的结合距离和能量转移效率。