蜂毒素插膜过程构象变化的研究

蜂毒素(Melittin)是蜜蜂毒液中的一种多肽,由26个氨基酸组成,分子量2840.蜂毒素具有强烈的溶胞作用,据报道大约1μg/ml的蜂毒素即可引起红细胞溶血.此外蜂毒素还可以在膜上形成电压门控的离子通道,高浓度的蜂毒素可以引起脂双层的微团化(Micellization)并导致膜融合.关于蜂毒素执行生理功能的机制目前尚无定论,已有的实验证据表明,蜂毒素与生物膜的作用是其发挥生物学功能的前提.     

猪肾氨基酰化酶Ⅰ的初步晶体学研究

氨基酰化酶Ⅰ(aminoacylase I,ACY-1)(3.5.1.14)主要存在于哺乳动物的肾脏和微生物中,是生物体进行氨基酸代谢时一个重要的水解酶,它可逆地催化酰化L-氨基酸的水解反应.该酶由772个氨基酸组成,分子量为85.500ku,是一个寡聚酶,由两个相同亚基组成,每个亚基含有一个锌离子.猪肾ACY-1与人的ACY-1的核酸序列有88.3%的同源性,氨基酸序列的同源性为87.7%.将猪肾ACY-1的氨基酸序列放在PROSITE数据库中检索,除了几个潜在的蛋白激酶磷酸化的位点和2个可能的N-糖基化位点外,没有其他明显的特征.把猪肾ACY-1的核酸序列和氨基酸序列与EMBL/GenBank和SwissProt Database中的序列进行比较,除了由E.coli表达的酰氨酶(amidase,succinyl-diaminopimelate desuccinylase),没有发现它与其他蛋白质有同源性,Wilbur-Lipman Algorithm统计分析表明,酰氨酶与猪肾ACY-1序列在400个氨基酸长度内有24%的等同性、这些结果提示,ACY-1是一类新的含锌金属蛋白.张艳等人用CD和FTIR谱对它的二级结构进行了研究.     

蜂毒素与紫膜的相互作用

紫膜是嗜盐菌光照下在质膜上形成的紫色膜片.细菌视紫红质(Bacteriorhodopsin,BR)是紫膜中包含的唯一蛋白.紫膜中蛋白与脂的比率为1:10(mol/mol),构成紫膜的大多数磷脂在中性pH下带有电荷.蜂毒素(Melittin)是蜂毒液中的主要成分,由26个氨基酸组成.蜂毒素与膜脂的作用,尤其是它的溶血作用及作为离子通道已经研究的相当多.由于BR的特性,胡坤生等人率先开展了蜂毒素与BR相互作用的研究,证实了蜂毒素与BR疏水     

猪肾氨基酰化酶Ⅰ的初步晶体学研究

<正>氨基酰化酶Ⅰ(aminoacylase I,ACY-1)(3.5.1.14)主要存在于哺乳动物的肾脏和微生物中,是生物体进行氨基酸代谢时一个重要的水解酶,它可逆地催化酰化L-氨基酸的水解反应.该酶由772个氨基酸组成,分子量为85.500ku,是一个寡聚酶,由两个相同亚基组成,每个亚基含有一个锌离子.猪肾ACY-1与人的ACY-1的核酸序列有88.3%的同源性,氨基酸序列的同源性为87.7%.将猪肾ACY-1的氨基酸序列放在PROSITE数据库中检索,除了几个潜在的蛋白激酶磷酸化的位点和2个可能的N-糖基化位点外,没有其他明显的特征.把猪肾ACY-1的核酸序列和氨基酸序列与EMBL/GenBank和SwissProt Database中的序列进行比较,除了由E.coli表达的酰氨酶(amidase,succinyl-diaminopimelate desuccinylase),没有发现它与其他蛋白质有同源性,Wilbur-Lipman Algorithm统计分析表明,酰氨酶与猪肾ACY-1序列在400个氨基酸长度内有24%的等同性、这些结果提示,ACY-1是一类新的含锌金属蛋白.张艳等人用CD和FTIR谱对它的二级结构进行了研究.     

BRCAA1基因克隆、染色体定位与特征性分析

本介绍了一个克隆新的乳腺癌相关抗原基因BRCAAl．它定位于lq^42．1-q^43，它的基因组长度为93．857kb，包含18个外显子与17个内含子．它编码的蛋白由1214个氨基酸组成，相对分子质量为136．8kd，包括10个糖基化位点，含有一个Rb结合蛋白1的抗原表位IKPSLGSKK，潜在的抗原表位可能位于580～620，640-700氨基酸位点之间．它可能是Rb结合蛋白1家族的成员，可能具有调节细胞增殖的功能．     

磷脂单层膜对蜂毒素二级结构变化的诱导

蜂毒素(Melittin)是一种欧洲蜜蜂(Apis mellifera)毒汁的主要成分,由26个氨基酸组成,分子量2840,多肽链中含有6个正电荷。蜂毒素是一种高度水溶性的膜多肽(>250mg/ml),执行功能时通过水相到达细胞膜。大量实验已经证明,蜂毒素直接与红细胞的膜脂相互作用,不需要特异性受体。因此对蜂毒素与脂双层相互作用的研究不仅对了解其毒性机理有特殊意义,同时对理解膜脂-膜蛋白相互作用亦有普遍意义。在低离子强度水溶液中,蜂毒素主要以无规卷曲形式存在。在脂双层中,蜂毒素二级     

血管紧张素Ⅱ及其自旋标记物的合成、生物活性和顺磁共振的研究

血管紧张素Ⅱ(AngiotensinⅡ,AugⅡ)是肾素-血管紧张素系统(RAS)中的重要成分,在肾脏RAS中,肝脏生成的一种α_2球蛋白,即血管紧张素原,通过肾小球旁细胞分泌的一种蛋白水解酶肾素的作用,成为10肽血管紧张素Ⅰ(AngⅠ),再通过血管紧张素转化酶的作用去掉两个氨基酸(His-Leu)成了强活性的8肽AugⅡ,其氨基酸序列为:DRVYIHPF.AugⅡ可与相应受体结合引发多种生理效应.自旋标记方法为生物学研究提供了有效手段,有些顺磁性基团自身结构功能也对被标记分子的结构发生影响,被认为是双功能基团.     

大鼠胰腺LPLRF-NH_2免疫组织化学的初步观察

LPLRF-NH_2(亮-脯-亮-精-苯丙-胺基)是一种含有5个氨基酸的调节肽,最初由Dockray从鸡脑中分离和纯化,它在哺乳动物胰腺内的分布及生物学活性目前尚无报道。我们曾用放射免疫测定法对它在大鼠胰腺中的含量进行了测定,本文使用免疫组织化学法,对其在大鼠胰腺组织中的分布特征进行了初步观察。 5只150—200 g Wistar大鼠经乙醚麻     

蛋白毒素是如何杀死细胞的

蛋白毒素或称毒蛋白,是一类具有酶活性的有毒蛋白质,对人和动物有强烈毒性。蓖麻毒素(ricin)、相思子毒素(abrin)、蒴莲根毒素(modeccin)、槲寄生素(viscumin)和最近报导的由植物产生的Volkensin,白喉毒素(diphterin toxin)、痢疾杆菌毒素(shigella toxin)和绿脓杆菌外毒素A(pseudomonas aeruginosa erotoxin A)都是由细菌产生的。这些毒素均由A、B两部分(链)组成,A链具有酶的活性,B链是结合部分,两者通过二硫键连接。这种功能上的区分在植物来源的毒素方面表现最明显。在植物毒素中,蓖麻毒素是研究得最多的,它的一级结构已经清楚,由A、B链组成,A链有265个氨基酸残基,分子量为30625,B链有260个氨基酸残     

大鼠胰腺中LPLRF-NH_2含量测定

LPLRF-NH_2(亮-脯-亮-精-苯丙-胺基)是从鸡脑分离、纯化的一种调节肽,由5个氨基酸组成。最近,我们建立了大鼠LPLRF-NH_2放射免疫测定方法,并对其胰腺组织内的含量进行了测定。 抗体制备:利用戊二醛方法将5mgLPLRF-NH_2纯品与25mg甲状腺球蛋白偶联,加等体积福氏佐剂制成乳剂。每2—4周给家兔背部皮内多点注射一次,首次剂量     

用NMR方法研究杂多酸HPA-23与谷胱甘肽的作用

早在70年代初,人们就发现杂多酸具有抗病毒活性.例如钨锑酸钠[NaSb_9W_(21)O_(86)]~(18-)有可能成为潜在的抗病毒化合物.非常有趣的是最近报道[NH_4]_(18)[NaSb_9W_(21)O_(86)]·24H_2O(结构代号为HPA-23)具有很高的抗爱滋病病毒活性,在法国已进入临床应用.但从分子水平研究杂多酸化合物抗病毒的机理,目前尚未见到国内外报道.而作为病毒可以广义地看作由一个蛋白外壳包裹,内部则为核酸.爱滋病病毒同样由两层蛋白所包裹,与宿主细胞发生吸附作用主要是通过外层包络蛋白(GP120),该蛋白的活性组分是一个由8个氨基酸组成     

自然信息

心房利钠肽(ANP)是由心脏分泌的,它能增强肾脏盐和水的排出。最近,Harris等用微灌注技术表明,这种肽能通过抑制血管紧张素Ⅱ(一种促进钠和水重吸收的激素)而阻滞肾小管对钠和水的摄取,     

吗啡耐受时大鼠脑内胆囊收缩素基因表达加速

大鼠胆囊收缩素(cholecystokinin,CCK)基因编码长度为115个氨基酸的前胆囊收缩素原(preproCCK),近于羧基端的8个氨基酸残基肽就是八肽胆囊收缩素(CCK-8)。多次注射吗啡引起其镇痛作用逐渐减弱而出现耐受。资料表明,应用CCK抗血清或受体拮抗剂去除中枢CCK-8的作用可翻转或延缓吗啡耐受,表明脑内CCK-8作为一种抗阿片物质参与吗啡耐受的形成。本文欲了解在吗啡耐受形成过程中,CCK基因表达是否加速,从而进一步论证脑内CCK在吗啡耐受形成中所起的作用。     

水稻中一种RNA结合蛋白cDNA的筛选和结构分析

植物叶绿体基因组全结构的阐明,已充分揭示该遗传体系兼有原核生物和真核生物基因组的特征。在叶绿体基因中,除存在一些内含子结构外,还具有像rpl12这样复杂的分割式基因。同时,不同基因的转录速度也存在着显著的差异。这些都意味着叶绿体基因在转录后必然有着复杂的剪接加工过程。RNA结合蛋白是一类在RNA加工中起重要作用的蛋白。Li等首次从烟草叶绿体中分离到与RNA转录直接相关的RNA结合蛋白,并且证明它们是由细胞核编码,在细胞质中合成后再输入到叶绿体中去的。至今,已从烟草、菠菜以及拟南芥菜等植物中发现了约10种核编码的叶绿体RNA结合蛋白,它们有类似的构造特征。我们从水稻cDNA文库中首次筛选到一个RNA结合蛋白(cp28)的基因,其相应的肽链由264个氨基酸组成。和其他叶绿体RNA结合蛋白相仿,它也包含有两个RNA结合结构域(称为consensus sequence-type RNA-binding domain,即CS-RBD),其中各含有一个由8个氨基酸组成的高度保守的一致顺序(ribonucleoprotein consensus sequence,即RNP-CS)。N端区域的传送肽(穿膜信号肽)由60个氨基酸组成,其后是一段负电荷十分集中的酸性肽段,但传送肽和酸性肽段的氨基酸顺序与其他植物的RNA结合蛋白的同源性很低。根据全长肽链的同源性比较,我们还分析了水稻cp28     

肽键对色氨酸、酪氨酸、组氨酸二肽光敏氧化的调控

在光疗中,蛋白质的损伤是由于5种氨基酸残基(色氨酸、酪氨酸、组氨酸、甲硫氨酸及半胱氨酸)的光敏氧化所引起的.但这5种氨基酸单体与蛋白质中相应氨基酸残基光敏氧化反应动力学及反应机理都有区别.例如,Tassin报道将色氨酸嵌入多肽链后会显著改变其对光敏氧化的敏感性及其反应产物.因此,在光疗研究中必须搞清楚底物的结构与发生光敏氧化能力之间的关系,其中肽键对多肽中氨基酸残基光敏氧化的调控尤其值得重视.作为对多肽的简化,本文研究肽键对含色氨酸、酪氨酸或组氨酸二肽光敏氧化的影响.这些二肽由上述3种氨基酸的氨基或羧基与不易光敏氧化的甘氨酸生成.用磷(Ⅲ)磺化四苯并三氮杂呵罗(H[TBC(SO_3H)_4P(OH)])作为光敏剂,该化合物能在水溶液中有效地光敏产生单线态氧(~1O_2).     

侧脑室和脊髓蛛网膜下腔注射脑啡肽或β-内啡肽对家兔血压的影响

自从脑啡肽、β-内啡肽等内源性吗啡样物质(内啡素)相继被发现以来,人们的注意力主要集中在其镇痛作用上。实际上内啡素与吗啡类药物一样,其作用十分广泛,特别对心血管系统的调节具有极高的效能。例如给大鼠注射吗啡引起血压降低和心率减慢,所需剂量不到镇痛剂量的1％;静脉注射β-内啡肽引起血压降低所需的剂量仅为镇痛剂量的1/200—1/300。     

高效合成手性α-羟基-β-氨基酸类化合物取得新进展

发展合成具有多种功能基团的手性非天然氨基酸具有重要的药物化学意义,同时将其设计引入到多肽片段中也是发展新的多肽药物的重要策略和方法.手性α-羟基-β-氨基酸是许多具有药物活性多肽的关键组成单元,也是一些复杂天然产物的组成部分,如紫杉醇(taxol)的侧链结构就是顺式的手性α-羟基-β-氨基酸,而其也是构成leuhistin的核心骨架.虽然对于合成α-羟基-β-氨基酸已经发展了多种     

一种新的微管相关蛋白JWA对细胞内氨基酸平衡有重要调节作用

探讨了JWA蛋白在细胞内的确切定位、与微管蛋白的相互关系及对细胞内氨基酸平衡的调节作用. 应用4~37℃(微管解聚-聚合)交替作用法提取纯化大鼠脑组织中微管及其相关蛋白; 用免疫共沉淀法研究JWA蛋白与微管蛋白的相互作用; 应用基因转染和免疫荧光等实验方法研究低温(4℃)、秋水仙素(1 × 10^-5, 5 × 10^-5 mol/L)等处理的HBE细胞/ NIH3T3细胞中JWA和微管的动态变化及相互关系. 应用反义寡核苷酸技术结合氨基酸分析技术探讨JWA蛋白对PC12细胞内氨基酸平衡的调节作用. 结果表明, JWA蛋白是一种新的微管相关蛋白, 与微管蛋白分布基本平行, 在绝大多数情况下伴随微管动力学改变(聚合或解聚)而同步发生变化, 并且可能参与了细胞有丝分裂的过程. JWA蛋白是细胞内氨基酸总量的一种重要负性调节蛋白, 并选择性地调节细胞内谷氨酸和牛磺酸含量.     

大鼠胃溃疡自愈过程中颌下腺EGF的免疫组织化学研究

以往的研究证明,机体存在着自然抗病机制,并且这一机制主要是通过神经和内分泌调节而实现的.随着内分泌概念的扩展,机体自然抗病机制可能涉及到更多的调节肽,表皮生长因子(EGF)很可能是这个机制中的一个重要因素.EGF是由53个氨基酸残基组成的单链多肽,在小鼠和大鼠主要由颌下腺颗粒曲管(GCT)细胞合成,并贮存在分泌颗粒内,随唾液进入消化道.已知EGF具有广泛的生物学效应,与多种生理和病理调节有关,但其与消化系统的关系似乎更为密切.已有的研究表明,EGF对整个胃肠道及肝脏都有生物效应.     

抗独特型抗体简介

机体的免疫系统主要是由体液免疫和细胞免疫两大部分组成的,两者相互独立又紧密配合,起着抵抗病原感染(免疫防御)、消除变异细胞(免疫监视)、维持人体健康(自身稳定)等重要作用。抗体(Antibody)是体液免疫的最主要成分。它是一种球蛋白,又称免疫球蛋白(Immunoglobulin,分子量约为150000～900000),由两条相同的轻链多肽及两条相同的重链多肽组成。多肽链内又按其氨基酸的组成结构分为恒区(Constant region)和变区(Variable region)。前者氨基酸顺序相对固定,后者氨基酸组成高度变化并构成与抗原(Antigen)的结合部位。各链由双硫键以共价键方式相连。在人类,主要有IgG,IgGM,IgA,IgD及IgE等不同种类的抗体。