Ambiquitous behavior of rabbit liver lactate dehydrogenase

Summary Rabbit liver mitochondrial fraction shows lactate dehydrogenase activity. The enzyme can be released from particles by increasing the pH and the ionic strength of the medium. There is a narrow range of pH (6.8–7.4) and ionic strength (20–50 mM NaCl) in which the solubilization sharply increases. It has been shown that divalent anions (SO ₄ ^2– ) and cations (Mg²⁺, Ca²⁺) are highly effective specific solubilizing agents. NADH (1.5 mM) and ATP (1.0 mM) were effective in solubilizing 50% of the enzyme bound, whereas the same concentrations of the analogs NAD⁺ and ADP had little effect. Cytosolic lactate dehydrogenase bound to the mitochondrial fraction and a saturation of particles by enzyme was observed in all experiments performed. The in vitro binding requires a short period of incubation between the enzyme and particles and the binding is independent of the temperature in the 0–37°C range. Binding was prevented by 0.15 M NaCl. The bound enzyme is approximately 20% less active than the soluble one. The results described give support to the proposal that rabbit liver lactate dehydrogenase has an ambiquitous behavior, like other glycolytic enzymes, which have not a fixed intracellular localization.     

Inhibition of liver lactate dehydrogenase by serotonin: Possible relationship to endotoxin effects

Zusammenfassung Serotonin hemmt die Lactatdehydrogenase im Lebercytosol von Kaninchen in vitro. Für eine 10%ige Aktivitätshemmung gegenüber den Kontrollwerten genügte eine durchschnittliche Konzentration von 9,15 /ml, die nur etwa zweimal höher liegt als der normale Blutspiegel. Dieser Effekt ist möglicherweise an der im Verhältnis zum Sauerstoffdefizit auffallend geringen Lactatbildung im Endotoxinschock beteiligt.

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Work supported by Research Grant No. 3.10.68 from the Swiss National Foundation for Scientific Research.     

Multiple lactate dehydrogenase alleles in the LizardAgama stellio

Zusammenfassung Es wurde das gehäufte, geographisch begrenzte Auftreten multipler Allele für LDH-H, das bei den bisher untersuchten Organismen nur selten Varianten zeigt, nachgewiesen. Ebenso gelang die Identifizierung von elektrophoretischen Varianten in Abhängigkeit vom pH.     

Kinetic analysis of lactate dehydrogenase using integrated rate equations

The reaction catalyzed by lactate dehydrogenase was analyzed under fully second-order conditions using integrated rate equations. A two-step regression analysis was utilized to fit twenty-one progress curves repeated in sextuplicate to the general mechanism second-order integrated rate equation with additional terms for substrate inhibition. The fitting error was less than one percent. The resulting kinetic constants support a ternary complex mechanism; in no case were constants supporting another mechanism predicted. The inhibition constant for oxamate was also determined.     

Influence of serotonin on the radiation sensitivity of lactate dehydrogenase

Zusammenfassung Die Veränderungen in der Strahlenempfindlichkeit von Milchsäuredehydrogenase durch Serotonin, gebraucht als Serotonin-Kreatinin-Sulfat, wurden spektralphotometrisch untersucht. Die Bestrahlungsdosen variierten zwischen 0–9 · 10⁵ R. Die Serotonin-Konzentrationen variierten zwischen 0–1,23 mM. Die D³⁷-Dosis für eine Serotonin-Konzentration von 246M ist ca. 34mal grösser als für die Kontrollen. Der Schutzeffekt kann durch eine Komplexbildung zwischen Serotonin und den Metallionen, die im Enzym-Molekül vorhanden sind, erklärt werden.     

Evolution of a retinal specific lactate dehydrogenase isozyme in teleosts

Résumé Un troisième locus génétique indique la présence d'un unique isozyme de déshydrogénase lactique ne fonctionnant que dans les tissus neuraux des Téléostéens, surtout dans la rétine neurale. La fonction de gène ne se manifeste pas dans les ordres de poissons primitifs. Ces résultats suggèrent une différence de métabolisme rétinien entre les Téléostéens et les classes de poissons plus primitifs.     

Age-dependent response of lactate dehydrogenase of pituitary of rat to testosterone

Summary The effects of time and various doses of testosterone on the responsiveness of lactate dehydrogenase of pituitary of 7-, 38- and 78-week-old rats were studied. The activity of the enzyme increases in 78-week-old rats. Castration decreases the enzyme activity at all ages. Maximum increase in the enzyme activity is seen with 50 and 100 g of testosterone 4 h after administration of hormone to castrated rats. No further time and dose-dependent effect is observed. The magnitude of increase for the enzyme is higher at the age of 38 weeks and decreases in 78-week-old rats.To whom all correspondence should be addressed. The authors are grateful to Professor M.S. Kanungo, Biochemistry Laboratory, Department of Zoology, Banaras Hindu University for the suggestions and encouragement. K.V.G. thanks the PL-480 for a research fellowship.     

On the regulation of lactate dehydrogenase isoenzyme concentrations in mammalian cells

Zusammenfassung Fritz et al.³ haben in Nature New Biol. 230, 119 ein Modell publiziert, mit dem sie die Regulation der intrazellulären LDH-Isoenzym-Konzentration erklären. Die vorliegende Arbeit zeigt, dass die Resultate vonFritz et al. einfacher durch Heterogenität der Zellen des untersuchten Gewebes erklärt werden kann als durch ihr Modell mit non-random association der LDH-Untereinheiten und verschiedenen turnover-Raten der Isoenzyme in derselben Zelle.

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I thank Drs.Ursprung, D. Turner, D. Seybold andH. Eppenberger for helpful discussions. This work was supported by the Swiss National Science Foundation, Project No. 3.247.69.     

Regional distribution of lactate dehydrogenase isoenzymes in adult rat brain.

The highest lactate dehydrogenase (LDH) activity was found in thalamus, statistically significantly less in cerebral and cerebellar cortex and the lowest in pons. LDH1 and LDH4+5 represented 58% and 23% of the total activity in cerebral cortex, 54% and 20% in thalamus, 42% and 4% in cerebellar cortex and 55% and 7% in pons, respectively.     

Heterogeneity of lactate dehydrogenase in the developing and adultXenopus laevis daud

Zusammenfassung Das Isoenzymmuster der Laktatdehydrogenase (LDH) wurde mittels Agar-Gel- und Stärke-Gel-Elektrophorese untersucht. Unbefruchtete Eier und Entwicklungsstadien vom 2-Zell-Stadium bis zum 15. Tag wurden als Totalextrakte analysiert; vom 15. Tag an wurden einzelne Organe geprüft und bis ins Adultstadium verfolgt. Die Entwicklung der LDH-Muster ist gekennzeichnet durch Zu- und vorübergehende Abnahme der Anzahl Isoenzyme und durch Verlagerungen der Aktivitäts-Intensitäten. Adultorgane weisen 7 Isoenzyme auf mit Stärke-Gel-Elektrophorese und deren 9 mit der Agar-Gel-Methode; dies steht im Gegensatz zu Untersuchungen an den übrigen Vertebraten-Gruppen, die in der Regel ein LDH-Muster von 5 Komponenten aufweisen.

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This paper is dedicated to Prof. Dr.A. Portmann on the occasion of his 70th birthday.     

A testis-specific lactate dehydrogenase in the pipid frog,Hymenochirus boettgeri

Summary Lactate dehydrogenase zymograms of mature testes ofHymenochirus boettgeri show in addition to the five isozymes composed of LDH-A and LDH-B subunits, a second 5-band system which is due to isozymes formed between LDH-A and a third subunit, LDH-C. These testis-specific LDH-C isozymes appear around 6 months after metamorphosis indicating that their expression is correlated with sexual maturity as is generally the case in mammals. This is the first report of a testis-specific LDH isozyme in a lower tetrapod; such isozymes have hitherto only been reported in mammals and in the pigeon.This study was supported by a grant from the Fond National Suisse de la Recherche Scientifique to H.R.K. We thank M. Sateur and F. Bourquin for their technical help.     

Effect of actinomycin D on mice infected with the lactate dehydrogenase virus

Résumé Chez la souris traitée avec de l'actinomycine d, 1 h après injection de virus LDH, la quantité de l'enzyme LDH dans le plasma sanguin et le taux de virus sont élevés. Ces résultats sont discutés au point de vue d'une inhibition possible d'interferone et du mechanisme responsable de l'augmentation de la quantité de l'enzyme LDH.

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Supported by Public Health Service research grant No. 5 R01 CA05742-05 from the National Cancer Institute.

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I am indebted to MissIris Carter for her technical assistance.