异烟肼与牛血清蛋白相互作用的光谱研究

用紫外吸收光谱和荧光光谱研究了异烟肼(INH)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用.荧光光谱表明,INH对BSA的荧光有较强的猝灭作用.通过结合常数和结合位点数的计算,证明这种荧光猝灭机理符合静态机制,INH和BSA形成了1∶1稳定复合物;考察不同温度和酸度下的猝灭作用,进一步证实其静态猝灭行为和疏水作用机制.紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明,INH与BSA的相互作用使蛋白质的分子构象发生变化,而同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸.     

单氟类黄酮的合成及其与牛血清蛋白的相互作用的光谱学、热力学和分子动力学模拟研究

本研究通过荧光光谱、热力学和分子动力学模拟研究了六种不同的黄酮类化合物（Ⅳa~c和Va~c）与牛血清蛋白（BSA）的相互作用. Ⅳa~c和Ⅴa~c与BSA的荧光行为有定量关系,用Stern-Volmer方程计算的结果表明,Ⅳa~c和Ⅴa~c与BSA有明显的荧光猝灭,均为静态猝灭. 当单氟黄酮的氟原子处于对位时,与BSA的结合能力最好,当单氟黄酮醇的氟原子处于间位时,与BSA的结合能力最好,当单氟黄酮Ⅳa~c的C(3)具有羟基时,单氟黄酮醇与BSA的结合能力强于单氟黄酮. 计算出的Ⅳa~c和Ⅴa~Vc的热力学参数结果为ΔG<0、ΔH<0和ΔS<0,表明Ⅳa~c和Ⅴa~Vc与BSA的相互作用是一个自发的放热过程,其相互作用主要依靠氢键和范德华力结合.     

大黄酚和牛血清蛋白相互作用的电化学性质研究

在pH 4.0的Britton-Robinson(B-R)缓冲体系中,应用循环伏安法和示差脉冲伏安法对大黄酚与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的电化学性质进行研究.结果表明,二者结合生成了一种非电活性的超分子化合物,同时对结合反应的机理进行了探讨.BSA的存在导致大黄酚氧化还原峰电流降低,峰电位基本不变,峰电流的下降值同所加入的BSA浓度在一定范围内呈线性关系.线性范围5.0×10-6mol/L～1.0×10-7mol/L,检出限3×10-7mol/L.     

荧光法研究6-硫鸟嘌呤和牛血清蛋白之间的相互作用

利用荧光光谱技术研究了6-硫鸟嘌呤(6-TG)和牛血清蛋白(BSA)之间的相互作用.6-硫鸟嘌呤对牛血清蛋白荧光的猝灭机制属于形成复合物的静态猝灭过程.在22,32和42℃下6-硫鸟嘌呤和牛血清蛋白之间的结合常数K分别为8.07×104,9.83×104和12.04×104L/mol,结合位点数n分别为1.002,1.022和1.039.3个温度下的热力学参数变化值(AH,AG和AS)表明,结合反应的主要作用力类型为疏水作用力,熵变化驱动该结合反应而焓变化不利于该结合反应.根据Forster非辐射能量转移理论,测得6-TG与BSA之间的结合距离r分别为3.44,3.52和3.54 nm(22,32和42℃下).根据牛血清蛋白的结构,可以推测牛血清蛋白与6-硫鸟嘌呤结合的位点在ⅡA亚结构域,靠近Trp 214的区域.     

阿魏酸与血清蛋白相互作用研究

应用紫外-可见吸收光谱及荧光光谱法研究了阿魏酸与牛血清蛋白(BSA)在1∶1甲醇水体系中的相互作用.结果表明阿魏酸与BSA发生反应生成新的复合物,荧光猝灭机制为静态猝灭;根据能量转移原理求得阿魏酸与BSA间的结合距离为4.41nm.进一步考察金属离子对此结合反应的影响,结果表明金属离子存在时,BSA荧光猝灭程度加大.     

染料分子与牛血清蛋白相互作用的研究

应用定量结构-性质关系技术,通过对染料分子与牛血清蛋白的增强共振散射光谱的分析,研究了它们之间的相互作用.经过遗传算法对染料分子结构描述符的筛选,针对最大散射波长及其强度,分别采用了3个及6个染料分子结构描述符建立了两个定量结构-性质关系模型,进而推测染料分子与牛血清蛋白主要为分子间非化学键作用,染料分子被吸附于牛血清蛋白的表面.     

铅与牛血清蛋白的相互作用及模拟透析性能

用与人血清白蛋白相似性很强的牛血清白蛋白作为模拟血液,利用红外光谱法对铅与牛血清蛋白（模拟血液）的相互作用情况进行研究,使用原子吸收法和电导率仪对模拟血液反应体系中铅的浓度和电导率进行检测,利用透析法进行含铅模拟血液除铅试验。结果表明,含铅模拟血液的电导率降低,铅与牛血清蛋白发生了络合反应,甲基峰和亚甲基峰也出现了明显变化。透析法能降低反应体系中铅的浓度,利用纤维膜的吸附作用,能有效的吸附铅与牛血清蛋白作用后的大分子络合物,使得铅的去除率高达90％。     

槲皮素与卵清蛋白相互作用的光谱和分子模拟研究

血清白蛋白是血浆中含量最丰富的重要载体蛋白,具有储运内源性代谢产物和外源性药物小分子等重要的生理功能.     

新型除草剂(ZJ0777)与牛血清蛋白结合作用的荧光光谱研究

该实验用荧光猝灭光谱和同步荧光光谱研究了在不同温度下,新型除草剂N-(2-溴苯基)-2-(4,6-二甲氧基-2-嘧啶氧基)苄胺[ZJ0777][C19H18BrN3O3]与牛血清蛋白(BSA)结合反应的光谱行为.发现BSA与ZJ0777发生反应生成了新的复合物,属于静态荧光猝灭,由Lineweaver-Burk双倒数方程求出了不同温度下反应时复合物的形成常数KLB(287 K:1.955×103 L·mol-1;298 K:2.441×103L·mol-1;308 K:3.041×103 L·mol-1)及对应温度下结合反应的热力学参数(△H=15.566 kJ·mol-1;△S=117.24,117.08,117.22 J·K-1;△G=-18.082,-19.325,-20.537 kJ·mol-1),证明二者主要靠疏水作用力结合,结合点位为1.同时利用同步荧光光谱,考察了ZJ0777对BSA构象的影响.     

异戊烯根皮苷与牛血清蛋白相互作用的荧光光谱法研究

了解生物活性小分子与血清蛋白之间的相互作用有重要意义。采用激发波长280 nm,检测不同浓度异戊烯根皮苷对BSA在30°C和40°C下300～400 nm范围荧光发射光谱的影响。结果表明,BSA的内源荧光强度随溶液中加入异戊烯根皮苷浓度的增加呈现有规律的降低,异戊烯根皮苷对BSA荧光猝灭常数Ksv30°C=6.2×10...     

分子光谱法研究恩替卡韦和牛血清白蛋白之间的相互作用

利用分子光谱技术研究了恩替卡韦和牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.恩替卡韦对牛血清白蛋白荧光的猝灭机制属于静态猝灭.在25,35和45℃下,恩替卡韦和牛血清白蛋白之间的结合常数分别为9.13×103,7.96×103,5.46×102L/mol,相应的结合位点数n分别为0.781,0.780,0.751.三个温度下的热力学参数变化值(ΔH,ΔG和ΔS)以及园二色谱的研究表明:结合反应的主要作用力类型为疏水作用力,熵变化驱动该结合反应而焓变化不利于该结合反应.根据Forster非辐射能量转移理论,测得恩替卡韦与BSA之间的结合距离为2.7 nm.根据同步荧光光谱证明牛血清白蛋白与恩替卡韦结合位点接近牛血清白蛋白的Thr色氨酸残基.     

光谱法研究呋塞米与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外光谱技术,研究了呋塞米与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究结果表明,呋塞米与牛血清白蛋白的荧光猝灭机理属于静态猝灭;呋塞米与BSA在298K和308K时的结合常数和结合位点数分别为6.498×104L.mol-1、0.9197,2.985×104L.mol-1、0.8611;通过热力学计算所得到的反应热力学参数表明,二者是通过范德华力和氢键相结合的自发反应过程;应用同步荧光光谱技术考察了呋塞米对BSA构象的影响.     

荧光光谱法研究香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱、紫外吸收光谱法研究了香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:香豆素-3-羧酸对BSA的荧光猝灭为静态猝灭,香豆素-3-羧酸与BSA 1∶1结合形成复合物,结合常数与结合位点分别为3.21×104L·mo L-1,0.974 6(298 K)和2.00×104L·mo L-1,0.949 5(310 K),两者之间的作用力以氢键和范德华力为主.同步荧光光谱表明,香豆素-3-羧酸与色氨酸残基发生了作用,从而使其所处的微环境发生了改变.     

生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱研究生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐（Emamectin Benzoate,EB）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的方式及机理.结果表明,EB可动态猝灭BSA内源荧光;在温度为290 K、300 K、310 K时它们的结合常数（Kb）分别为1.38×103L.mol-1、3.91×103L.mol-1和6.38×104L.mol-1,结合位点分别为0.97、1.02和1.32;通过计算热力学参数可推断二者主要靠疏水作用力结合.同步荧光光谱研究表明EB对BSA构象未产生影响,其结合位点更接近于色氨酸.     

甲氨蝶呤对牛血清白蛋白荧光光谱的猝灭作用研究

本文利用荧光光谱法研究了甲氨蝶呤(MTX)与牛血清白蛋白(BSA)的超分子相互作用.研究结果表明,在HAc-NaAc(pH 3.4)缓冲介质中,MTx能引起BSA的荧光猝灭,猝灭方式为静态猝灭,结合常数为5.50×105 L·mol-1,结合位点数为1.此外还利用同步荧光光谱法和三维荧光光谱法考察了MTX对BSA构象的影响,MTX的加入使得BSA构象发生了变化.     

牛血清白蛋白与头孢菌素相互作用的荧光法研究

研究血清白蛋白与药物分子之间的作用,对于理解具有生物活性的物质与蛋白质之间的相互作用机理很重要;有助于从分子水平上理解药物在体内的运输和代谢过程;对于阐明药物的作用机制、药代动力学以及蛋白质构象变化都有重要意义.本文通过荧光光谱和紫外-可见吸收光谱,研究了牛血清白蛋白与头孢菌素一代、二代和三代代表药物的作用机理,包括头孢拉定、头孢呋辛和头孢噻肟.详细讨论了牛血清白蛋白与头孢菌素作用的各种参数,包括猝灭参数、结合参数、热力学参数和作用模式等.推测头孢菌素是通过与牛血清白蛋白分子结构中Trp 212附近的活性位点相结合而导致荧光猝灭的.     

pH对洛美沙星与牛血清白蛋白结合的影响

应用荧光和紫外-可见光谱研究了4个不同pH的Britton-Robinson(B-R)缓冲溶液中洛美沙星与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.应用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程以及F rster能量转移理论,计算得到4个不同pH下两者结合的猝灭常数(KS)V、结合常数(K)a和结合距离(r)等参数.其结果显示:4个pH下,BSA与洛美沙星均能发生反应生成新的复合物,属于静态荧光猝灭;洛美沙星与BSA间结合距离均小于7 nm;pH对两者的相互结合具有一定的影响,在pH4.9时洛美沙星与BSA结合常数最大,结合距离小;同步荧光光谱显示不同介质中洛美沙星对BSA的构象有比较显著的影响.     

美他环素与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

利用紫外光谱法、 荧光光谱法研究了美他环素（METC）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的机理; 考察了温度、 溶液酸碱度、 金属离子对METC与BSA相互作用的影响. 实验结果表明, METC对BSA的猝灭属于静态猝灭过程; 它们的结合主要以静电引力为主, 根据Frster非辐射能量转移原理计算了METC与BSA的结合距离; 金属配合物对BSA的猝灭属于静态猝灭过程, 但结合常数相对于在常温时METC直接猝灭BSA的结合常数有很大差异, 而且结合位点数也有相应的改变, 表明金属离子的介入对METC的结构及疏水性能都有不同程度的影响.     

秋水仙碱与牛血清白蛋白相互作用的光谱性质研究

采用紫外光谱法和荧光光谱法研究了秋水仙碱与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用．观测到生理pH7．43条件下秋水仙碱使BSA的紫外吸收峰增强,特征荧光峰淬灭．Stern-Volmer淬灭曲线显示,秋水仙碱对BSA的荧光淬灭很可能是一个单一的静态淬灭过程．当λex=295nm时,秋水仙碱可以淬灭BSA中97．1％的Trp残基．     

喹诺酮键联卟啉合成及与牛血清白蛋白的相互作用

基于卟啉化合物的光敏性和对肿瘤细胞有特殊的亲和力以及喹诺酮类化合物的抗癌活性,设计合成了10个喹诺酮键联卟啉化合物,其结构由1 H NMR,IR,UV-Vis和MS表征.同时,利用荧光光谱考察了上述喹诺酮键联卟啉与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果表明它们对BSA荧光有较强的静态猝灭作用.