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相似文献
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1.
长毛对虾酸性磷酸酶不可逆失活过程中的底物保护研究   总被引:2,自引:0,他引:2  
根据酶活性不可逆改变的动力学方法,研究了长毛对虾(Penaeuspenicilatus)酸性磷酸酶在变性剂胍,脲作用下的不可逆失活.结果表明,酶在不同变性剂中的失活行为不尽相同.测得该酶在1.2mol/L盐酸胍,3mol/L脲中的k0/k0′分别为5.0和4.3.k0>k0′的事实说明游离酶比酶底物复合物具有更大的失活速度常数,底物的结合对酶的失活有明显的保护作用.酶底物复合物较大的抗失活能力也从一侧面证实了活性中心的柔曲性理论.  相似文献   

2.
在厌氧条件下,0.1mol/L的磷酸盐缓冲溶液中,用微量热法测定了298.15K的漆树漆酶与对苯二胺反应的摩尔反应焓ΔrHm=-163.36±0.36kJ/mol米氏常数Km=5.58×10^-3mol/L和表现一级反应速率常数k1=8.63×10^-3s^-1及此条件下用对苯二胺作底物时的漆酶活性值EA=0.045IU。  相似文献   

3.
在厌氧条件下,用LKB-2107Batch微量热系统研究了在298.15K0.1mol/L磷酸盐缓冲溶液(pH7.4)中漆树漆酶与5种底物的反应,测定了各反应的反应焓变△Hm米氏常数Km,酶底复合过程的吉布斯自由能△G0复合物中电子转移速率常数k2,以及漆病对各种底物的催化活性EA.讨论了相同的实验条件下,各种酶底复合物的稳定性,底物官能团及其位置对酶反应中的电子转移速率和非酶反应中自由基聚合形式  相似文献   

4.
研究了脲变性兔脑肌酸激酶(ATP:Creatine N-phosphotransferase EC2.7.3.2)在复性时的构象变化与活力变化的过程。在适当条件下,酶的活力恢复可达90%以上。与兔肌肌酸激酶相似,该酶的复活过程也呈现含有三相组成的一级反应过程。在一定的酶浓度范围内,酶活力恢复过程与酶浓度无关。将用荧光、CD和紫外差吸收监测的构象变化与活力变化的速度常数比较,表明酶活力恢复前期的速度与构象变化速度相当,但在酶分子的总体构象变化完成之后,活力恢复尚未完全。  相似文献   

5.
腺苷酸环化酶是机体代谢调控中的关键酶之一,并且成为世界上研究衰老生化,肿瘤形成机制等新兴的重要研究课题中的最重要指标之一。Fsk是腺苷酸环化酶的目前已知高效、专一的激活剂。是研究环化酶的有效工具。为了探明茶叶花—临床已证实具有降血压、强心等作用的一种单味中草药的作用机理,我们首先研究了Fsk对羊肝腺苷酸环化酶的激活作用和相关的动力学,在此基础上研究茶叶花提取物(TLFE)对Fsk-激活型环化酶活力的影响。研究结果指出:TLFE对Fsk-激活型环化酶活力有抑制作用。并属非竞争性抑制作用类型。TLFE在腺苷酸环化酶的催化亚基上有结合位点,对酶的调节亚基没有明显的亲和性。它可能通过与催化亚基(C)结合,使Fsk-Ac变构而影响Fsk-激活型环化酶活力,调整有关生物信息的传递从而产生药效。研究结果对茶叶花的作用机理的阐明提供了重要的依据,也为用近代生物化学和分子生物学理论和技术研究中草药的作用机理提供线索。  相似文献   

6.
D—葡萄糖的溴氧化动力学   总被引:1,自引:0,他引:1  
用分光光度法对溴氧化D葡萄糖的动力学方程式,反应级数以及反应的速率常数k进行了测定,同时也测定了离子强度I对反应速度常数的影响。  相似文献   

7.
根据McClure偶联酶反应理论,通过实验对偶联酶法检验L-天冬酰胺酶活力的反应条件进行了动力学分析,确定了合理的附加酶用量,建立了偶联酶法检验此酶活力程序。用该程序测定的底物K_m值和产物的抑制常数K_1值与文献值相符。  相似文献   

8.
要所谓n阶双重标准幻D体是一个n阶D维阵列,它的元是n ̄D个不同的正整数,使得每一“行”,每一“对角线”上的-n个元不仅和,而且积均为常数.在本文中,我们给出了用范德蒙行列式构造协调正交对角线拉丁D体和用协调正交对角线拉丁D体构造双重标准幻D体的方法,从而证明了:对于所有2≤D≤k,存在常数C_(k,D),当m的最小素因子大于C_(k,D)时,至少存在一个m ̄k阶标准幻D体.特别地,C_(k,2)=2;当k≥3时,C_(k,2)=1;C_(k,3)≤7.  相似文献   

9.
研究甲醛对锯缘青蟹N-乙酰氨基葡萄糖苷酶(NAGase EC 3.2.1.52)活力的影响.结果表明:随着甲醛浓度的增大.酶活力呈指数下降.导致酶活力下降50%的甲醛浓度(失活半衰期,IC50)为0.60mol/L。酶在低浓度甲醛溶液中的失活过程显示为可逆失活.用底物反应动力学方法考察酶在甲醛溶液中的失活动力学.测定游离酶(E)和酶-底物络合物(ES)在甲醛溶液中失活的微观速度常数。并比较游离酶(E)和酶-底物络合物(ES)的正向反应的微观失活速度常数k+0〉k’+0.表明底物对酶被甲醛的失活作用有一定的保护作用.正向的失活速度常数k+0和k’+0随着甲醛浓度的增大而增大.而逆向的速度常数k-0随着甲醛浓度的增大而减小.表明随着甲醛浓度的增大。酶变性越来越快。而活力恢复越来越难.  相似文献   

10.
对于化学反应速率常数k的概念,已有明确的共识。然而对于速率常数的单位(量纲),一些文献中没有提及,也有一些文献提出“速率常数单位随反应级数改变”.本文提出,速率方程式中的浓度项由浓度改用相对浓度表示,使k的量纲与反应速率相同,从而使k的意义简明、准确,概念易于接受,有利于科研和教学。  相似文献   

11.
本文用重正化群方法计算湍流Kolmosorov常数,理论计算结果Ck=1.436,与实验数据符合。  相似文献   

12.
制备了数种作为SOD模拟物的Cu(Ⅱ)-氨基酸络合物,在pH=7.8及(20.0±0.5)℃条件下,用细胞色素C法测定了各络合物对超氧阴离子自由基O-2歧化反应的催化活性,得到了催化速率常数kcat,其值比非催化速率常数k提高了4~5个数量级。讨论了配体分子结构对络合物SOD样活性的影响,并对实验结果作了初步解释。  相似文献   

13.
盐酸胍中酸性磷酸酶活性部位构象变化与活力变化的关系,酶于0.6mol/LGu-HCl中,其相对活力提高20%,当GU-HCl浓度增加到1.2~2.4mol/L时,酶的相对活力,其活性部位紫外-可见光谱500mm处吸收峰及荧光发射光谱515mm处的发射峰值下降,同时测定了酶的变性与失活常数,也研究了酶的重折叠与复性的关系  相似文献   

14.
大孔树脂固定化葡萄糖异构酶及其动力学研究   总被引:3,自引:0,他引:3  
研究了用大孔径聚丙烯腈树脂固定化葡萄糖异构酶的方法及固定化酶的性质.固定化酶活力达到4.6296×10-6mol·g-1·s-1左右.同时研究了固定化酶的反应动力学,测得其米氏常数Km=6.00mol·L-1,最大反应速度Vmax=1.40×10-5mol·g-1·s-1.  相似文献   

15.
找到了合适的包埋材料卡拉胶;探索了固定化操作的工艺条件;研究了pH、温度、激活剂浓度和磷酸盐缓冲液离子强度对丙烯反应的影响,得出了固定化细胞单加氧酶的动力学常数及酶活力变化曲线。包埋后的细菌酶活力游离细胞的94.9%,其半衰期为1.5d。固定化细胞的酶活力在10d后仍占游离细胞的10%。  相似文献   

16.
找到了合适的包埋材料卡拉胶;探索了固定化操作的工艺条件;研究了pH、温度、激活剂浓度和磷酸盐缓冲液离子强度对丙烯反应的影响,得出了固定化细胞单加氧酶的动力学常数及酶活力变化曲线。包埋后的细胞酶活力达游离细胞的94.9%,其半衰期为1.5d。固定化细胞的酶活力在10d后仍占游离细胞的10%。  相似文献   

17.
盐酸胍中酸性磷酸酶活性部位的构象变化五活力变化的关系。酶于0.6mol/L Gu-HCl中,其相对活力提高20%,当GU-HCl浓度增加到1.2-2.4mol/L时,酶的相对活力,其活性部位紫外-可见光谱500mm处吸收峰及荧光发射光谱515mm处的发射峰值下降,同时测定了酶的变性与失活常数,也研究了酶的重折叠与复性的关系。  相似文献   

18.
报道银杏叶和银杏外种皮乙醇提取物对酪氨酸酶活力的影响.结果表明:银杏叶和银杏外种皮乙醇提取物对酪氨酸酶活力均有显的抑制作用,测定导致酶活力下降50%的银杏叶和银杏外种皮提取物含量(IC50)分别为:6.59mg/mL和2.73mg/mL.对酪氨酸酶的抑制作用均表现为可逆抑制.抑制类型均为混合型.分别测定银杏叶和外种皮提取物对游离酶抑制常数(K1)和酶-底物络合物抑制常数(KIS),并加以比较.  相似文献   

19.
荧光法分析微生物谷氨酰胺转胺酶的动力学特征   总被引:1,自引:0,他引:1  
根据Ping Pong Bi Bi双底物反应机制,用荧光法对微生物谷氨酰胺转胺酶的动力学常数进行了测定,计算出了底物的表观常数KAm和KBm、产物的抑制常数Ki以及不同缓冲介质pH对酶反应速率的影响.得到了KAm=1.96×10-5,KBm=2.38×10-5,Ki=-7.26×10-5,在50 mmol/L、pH7.5的Tris-HCl缓冲体系中,酶的活力最高.  相似文献   

20.
金属离子对棉铃虫N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷酶活力的影响   总被引:3,自引:0,他引:3  
研究了金属离子对棉铃虫N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷酶(EC3.2,1.52)活力的影响.结果表明:Na^+、K^+和Li^+等金属离子对酶活力没有任何影响;在指定范围内,Mg^2+和Ca^2+对酶活力影响不显著;Zn^2+、Cu^2+和Al^3+对该酶有不同程度的抑制作用.进一步研究Cu^2+和Al^3+的抑制作用动力学,结果表明:Cu^2+对该酶的抑制作用是一种可逆过程,抑制机理表现为混合型,抑制常数Kt为0.23mmol/L,K1s为1.49mmol/L.Al^3+对该酶的抑制作用是一种可逆过程,抑制机理表现为竞争性类型,抑制常数Kt为6.42mmol/L.  相似文献   

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