荧光法研究阿托伐他汀钙与牛血清白蛋白的相互作用

在不同温度下测定了阿托伐他汀钙(AC)对牛血清白蛋白(BSA)的荧光光谱的影响.结果表明,AC会使BSA发生荧光猝灭,随着AC浓度的增大,猝灭程度增强.AC对BSA的猝灭作用主要是动态猝灭,并计算得到AC与BSA的结合位点数为1.2.根据热力学方程式得出AC与BSA相互作用的参数,说明AC与BSA之间的相互作用力主要是疏水作用力.     

抗癌药物白藜芦醇与血红蛋白相互作用研究

运用荧光猝灭法和分子对接法研究抗癌药物白藜芦醇(Resveratrol,Res)与血红蛋白(Hemoglobin,Hb)的相互作用.结果显示,Res对Hb的猝灭作用为静态猝灭,药物与蛋白之间形成复合物.Res在Hb上只有一个结合位点,两者的结合常数为0.74×105L·mol-1(298 K),结合距离为3.65 nm...     

大黄酚与牛血清蛋白相互作用的光谱和分子模拟研究

在模拟生物体生理条件下,利用荧光光谱、同步荧光光谱、分子模拟方法研究了不同温度下大黄酚与牛血清蛋白(BSA)之间的相互作用.实验结果表明,静态猝灭是导致大黄酚对BSA荧光猝灭的主要原因.通过计算热力学参数,可知该药物与蛋白的相互作用是一个熵增加和吉布斯自由能降低的自发过程,并由此推断大黄酚与BSA之间的作用力是以疏水相互作用为主.分子模拟研究表明:大黄酚能够进入BSA的疏水空腔,它们之间的相互作用不仅存在疏水作用,而且还有氢键作用,这与热力学分析结果基本一致.     

光谱法研究杀螟丹与牛血清白蛋白相互作用

在模拟人体生理条件下,应用荧光光谱法及紫外可见光谱法研究农药杀螟丹与牛血清白蛋白(BSA)间相互作用的荧光行为,用同步荧光技术和圆二色谱考察杀螟丹对BSA结构影响。实验发现,杀螟丹对BSA有较强荧光猝灭作用,猝灭机制属于静态猝灭。用Stern-Volmer方程处理实验数据,得到298K、303K、308K和310 K时的结合常数分别为1.099×104 L/mol、0.805×104 L/mol、0.324×104 L/mol和0.200×104 L/mol,能量转移理论求得二者之间的结合距离是2.5nm;其结合作用力以氢键和范德华作用力为主;一些金属离子的存在会影响杀螟丹对BSA的作用;相互作用使BSA的结构发生改变.     

荧光光谱法研究香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱、紫外吸收光谱法研究了香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:香豆素-3-羧酸对BSA的荧光猝灭为静态猝灭,香豆素-3-羧酸与BSA 1∶1结合形成复合物,结合常数与结合位点分别为3.21×104L·mo L-1,0.974 6(298 K)和2.00×104L·mo L-1,0.949 5(310 K),两者之间的作用力以氢键和范德华力为主.同步荧光光谱表明,香豆素-3-羧酸与色氨酸残基发生了作用,从而使其所处的微环境发生了改变.     

柚皮苷与α-糜蛋白酶相互作用的光谱研究

分别采用荧光、圆二色谱法及活性测定法研究了柚皮苷与α-糜蛋白酶(α-CT)的相互作用.考察了柚皮苷与α-CT的相互作用机理,测定了不同温度下该反应的结合常数及热力学参数.实验结果表明:柚皮苷分子与α-CT作用导致α-CT内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭,它们之间主要为氢键或范德华作用力;CD光谱研究表明柚皮苷能够引起α-CT的构象变化,使α-螺旋含量减少;酶活性实验表明柚皮苷对α-CT酶活性的影响不大.     

阿昔洛韦与牛血清蛋白相互作用研究

目的研究了阿昔洛韦(ACV)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。方法在pH为7.4的Tris-HCl缓冲液中,发现阿昔洛韦在348 nm(λex=282 nm)对牛血清白蛋白的荧光有猝灭作用。并对阿昔洛韦对牛血清白蛋白荧光猝灭的机理进行了初步探讨。结果发现在弱酸性、中性及弱碱性条件下均表现为静态猝灭。利用荧光猝灭双倒数图计算了阿昔洛韦与牛血清白蛋白之间的表观结合常数为1.48×10~4、结合位点数为1,结合位置接近于色氨酸残基,牛血清白蛋白中色氨酸残基与阿昔洛韦分子间的距离为3.138 nm。结论根据热力学参数计算确定了阿昔洛韦与牛血清白蛋白之间的主要作用力类型为疏水作用力,同时,采用同步荧光技术考察了阿昔洛韦对牛血清白蛋白构象的影响。     

二氢杨梅素铜配合物的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了二氢杨梅素铜配合物(DMY-Cu),通过红外光谱、原子吸收法对其进行表征,并采用荧光光谱法研究了二氢杨梅素铜配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,DMY-Cu的组成为[C15H10O8Cu·H2O]n.激发波长为288nm时,BSA的发射峰位于345nm,DMY-Cu对BSA有较强的荧光猝灭作用,由温度对DMY-Cu与BSA体系荧光猝灭速率的影响和动态猝灭常数(KSU)以及静态猝灭结合常数(KA)的计算得出,DMY-Cu对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成BSA-DMY-Cu复合物的静态猝灭,荧光猝灭常数为1.33×105L·mol-1;由反应前后热力学函数△Hθ＜0,△Sθ＞0推出DMY-Cu与BSA之间的作用力主要是静电作用力,在BSA分子上荧光敏感部位有1个结合位点,结合常数为4.95×105.     

荧光光谱法研究盐酸阿霉素与溶菌酶的相互作用

盐酸阿霉素(doxorubicin hydrochloride,DOX)是临床上广泛应用的一种抗癌药物,溶菌酶(lysozyme,LYS)是生物体内普遍存在的一种具有杀菌、抗病毒、抗肿瘤作用的蛋白质,研究DOX与LYS之间的相互作用十分必要。研究利用荧光光谱法研究了不同温度下(298 K、308 K和318 K)DOX与LYS的相互作用,阐述了DOX对LYS荧光猝灭的机理;并计算了二者之间的结合位点和结合常数。结果表明,DOX能使LYS的内源荧光发生猝灭,荧光猝灭机理属于二者形成复合物所引起的静态猝灭。Stern-Volmer方程分析显示,DOX与LYS具有1个结合位点,不同温度下DOX与LYS的结合常数(K_A):4.79×10~6(298K)、2.82×10~6(308 K)和2.14×10~6(318 K)。通过计算热力学参数,可知DOX与LYS的相互作用主要是由分子之间的静电作用引发的;并且二者之间相互作用是伴随吉布斯自由能降低的自发反应。三维荧光光谱实验显示,DOX的加入引起LYS构象的变化,表现为蛋白质内部色氨酸残基所处微环境的疏水性降低。     

荧光光谱法研究乙基麦芽酚与胰α-淀粉酶相互作用特征

研究了乙基麦芽酚对胰α-淀粉酶活性的影响,以及二者相互作用的荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和三维荧光光谱特征.证实了乙基麦芽酚对胰α-淀粉酶活性具有激活作用.证实了乙基麦芽酚与胰α-淀粉酶间的相互作用为静态猝灭,求出了猝灭常数以及乙基麦芽酚与胰α-淀粉酶的结合常数K和结合位点数n.由求得的热力学参数,根据Ross 判断生物大分子和小分子结合力性质的规律推测,乙基麦芽酚与胰α-淀粉酶之间的作用力主要为疏水作用力.用同步荧光光谱和三维荧光光谱技术探讨了乙基麦芽酚对胰α-淀粉酶蛋白构象的影响.