细菌铁蛋白电子光谱和释放铁动力学的新颖特性

棕色固氮菌细菌铁蛋白(Bacterial ferritin of Azotobacter vinelandii,AvBF)分子结构由蛋白壳、铁核和横跨蛋白壳的电子隧道组成.细菌铁蛋白由24个相同类型的亚基组成,其分子量略高于魟鱼肝铁蛋白(Liver ferritin of Dasyatis akajei,DALF).电泳纯的AvBF在可见光谱区内呈现出4个特征吸收峰,波长分别位于414(α峰),525(β峰),555(S峰)和585(未知)nm.经Na2S2O4还原后,其AvBF在紫外可见区内的整体吸收峰强度明显增高.经物理铂金电极还原后,AvBF的α特征吸收峰(414 nm)强度随着控制还原电位降低(-200,-400,-600 mV vs NHE)而增强.动力学研究表明,在弱碱(pH8.0)条件下,AvBF和DALF均以二分之一级反应动力学方式释放铁,均未表现出释放铁速率转换行为,认为AvBF和DALF的释放铁速率和铁蛋白蛋白壳的柔性调节速率处于同步进行状态,使铁蛋白释放铁的过程符合二分之一级反应动力学规律.     

反应温度和pH影响魟鱼肝铁蛋白释放铁速率的研究

小批量制备电泳纯魟鱼肝铁蛋白(liver ferritin of Dasyatis akajei, DALF).在不同反应温度和pH条件下,研究温度和pH对DALF释放铁速率、动力学和级数转换特性的影响.实验结果表明,随着反应温度递增(30～45℃),DALF释放铁的速率明显不同,但DALF释放铁的全过程均呈复杂途径.通过提高反应温度和增加释放铁的速率途径均无法使DALF释放铁的途径由复杂转换为简单.不同pH的反应介质直接影响DALF释放铁的速率,在弱酸介质中,DALF释放铁的速率明显高于在弱碱介质中.在pH5.0条件下,DALF以一级反应动力学的全过程途径释放铁,使释放铁的复杂途径趋于简单化.在生理pH 或中性介质条件下,铁蛋白亚基之间相互作用强度起着控释DALF释放铁速率且表现出复杂动力学特性.     

魟鱼肝铁蛋白释放铁的动力学研究

选用鱼肝为研究材料,在混合蛋白质体系下,研究鱼铁蛋白(LiverferritinofDasyatisakajei,DALF)释放铁的动力学过程和规律.实验结果表明,在混合蛋白质体系中,以抗坏血酸为电子供体的条件下,DALF以简单的1级反应动力学方式进行释放铁的反应;而采用Na2S2O4为电子供体时,DALF却以两相行为进行释放铁的反应,两相转折点时间约在22min.在体外,不同等电点的DALF释放铁的速率有些差别.因此,作者认为铁蛋白释放铁的过程均受到蛋白壳自身柔性调节速率的影响.     

温度对二硫苏糖醇释放马脾铁蛋白铁的影响

用光谱法检测了二硫苏糖醇(DTT)在不同温度下对马脾铁蛋白(HSF)铁核铁的释放过程.在空气(21%O2)、DTT浓度为1.67mmol/L和反应时间为2h条件下,37℃时铁释放量是5℃时的19.43倍,25℃时铁释放量是5℃时的16.91倍,37℃时铁释放量仅是25℃时的1.15倍.这说明HSF分子在不同的温度下其蛋白壳结构发生了柔性改变.这种改变使HSF亲水通道在5℃时变得更为狭窄,从而使DTT进入HSF变得困难.     

温度对二硫苏糖醇释放马脾铁蛋白铁的影响

用光谱法检测了二硫苏糖醇(DTT)在不同温度下对马脾铁蛋白(HSF)铁核铁的释放过程。在空气(21%O2)、DTT浓度为1.67mmol/L和反应时间为2h条件下,37°C时铁释放量是5°C时的19.43倍,25°C时铁释放量是5°C时的16.91倍,37°C时铁释放量仅是25°C时的1.15倍。这说明HSF分子在不同的温度下其蛋白壳结构发生了柔性改变。这种改变使HSF亲水通道在5°C时变得更为狭窄,从而使DTT进入HSF变得困难。     

猪胰铁蛋白释放铁和磷酸盐的动力学特性

猪胰铁蛋白(pig pancreas ferritin, PPF)铁核由179 phosphate/PPF和1698 Fe3 /PPF组成,平均磷铁比值为1∶ 9.5.PFF铁核表层由较高的磷铁比组成.选用电子光谱技术研究PPF释放铁和磷酸盐全过程,发现PPF以两种不同速率途径释放铁与磷酸盐.在弱酸条件下,PPF释放铁的速率明显高于在弱碱条件下的速率,证实PPF蛋白壳的柔性调节能力强弱是控制释放铁和磷酸盐速率的重要因素之一.     

新型天然纳米载体——豆科植物铁蛋白

铁蛋白(ferritin)是一种由多亚基组成的铁贮存及去毒蛋白质.铁蛋白在植物组织中分布广泛,在豆科植物种子中含量尤为丰富.本文对豆科植物铁蛋白的结构与功能进行阐述,并综述了其作为纳米载体在铁元素补充剂、食品有机营养因子、药物分子应用中的最新研究进展.     

猪胰铁蛋白释放铁和磷酸盐的动力学特性

猪胰铁蛋白（pig pancreas ferritin，PPF）铁核由179 phosphate／PPF和1698 Fe^3＋／PPF组成，平均磷铁比值为1：9．5．PFF铁核表层由较高的磷铁比组成．选用电子光谱技术研究PPF释放铁和磷酸盐全过程，发现PPF以两种不同速率途径释放铁与磷酸盐．在弱酸条件下，PPF释放铁的速率明显高于在弱碱条件下的速率，证实PPF蛋白壳的柔性调节能力强弱是控制释放铁和磷酸盐速率的重要因素之一．     

422例正常婚前男女青年铁蛋白测定的观察(SF-RIA)

铁蛋白(Ferritin)是反映肝脏铁量,同时为体内第二个含铁量丰富的含铁蛋白质,铁蛋白可因机体的需要(如失血,饮食中相对铁不足及妊娠)而被动员和利用,铁蛋白是体内贮铁总量及机体铁的营养状态的有效指标.     

植物铁蛋白结构、性质及其在纳米材料制备中的应用

铁蛋白具有储存铁及调节体内铁平衡的功能,它广泛存在于大多数生物体中.和动物铁蛋白相比,关于植物铁蛋白的研究至今很少.目前已知,植物铁蛋白主要存在于淀粉体中,而动物铁蛋白则主要存在于细胞质中.植物铁蛋白和动物铁蛋白相比,其在结构上有两个明显的特征:1.植物铁蛋白N端含有EP肽段,而动物铁蛋白则不具有.EP位于铁蛋白蛋白质外壳表面,现今发现它是作为铁蛋白第二个亚铁氧化中心,参与铁结合、氧化及种子萌发与早期生长的铁释放过程;2.在植物铁蛋白中只含有H亚基,即H-1和H-2,二者保持80％的同源性,这两个亚基在铁氧化沉淀中起着很好的协同作用. 由于铁蛋白具有特殊的结构,铁蛋白不仅可以在蛋白质内部空腔装载铁核,而且人们更多地利用脱铁铁蛋白( ApoFt)的蛋白质外壳作为载体装载其它可供利用的金属离子来装备新型生物纳米运载体系,因此植物铁蛋白在材料方面的应用也是很重要的.这篇综述主要着眼于植物铁蛋白的结构、功能及其在纳米材料方面的应用.