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通过表面截留技术在PLLA表面引入壳聚糖(CS), 羧甲基壳聚糖(CMC), 亚磷酸化壳聚糖(PCS)得到不同修饰的PLLA表面, 采用放射性同位素125I 标记技术, 研究了纤黏连蛋白(Fn)在修饰的聚乳酸表面的单一蛋白的等温吸附和吸附动力学, 二元蛋白体系的竞争吸附和多元蛋白的竞争吸附以及在牛血清白蛋白(BSA)中的解吸附行为. 结果表明, 在等温吸附中, 较低的浓度下, Fn在CS修饰的表面具有较大的吸附量, 但是在较高浓度时, Fn在CMC修饰的表面具有较高的吸附量; 吸附动力学中, Fn在CS表面吸附平衡最快, 平衡吸附量最高, 在PCS修饰的表面则相反; BSA的加入, 对于Fn在PCS修饰的表面吸附的影响最大; 血清的加入, 对于Fn在PCS修饰的表面的吸附的影响最大; Fn蛋白在6 h后在修饰的表面都达到解吸附平衡, 修饰表面对Fn的解吸附速率以及平衡蛋白存留百分比有不同的影响. 相似文献