双掺杂LiNbO3:Fe:Cu晶体中的漂白效应及其非挥发性全息存储

首次观察到了双掺杂LiNbO3:Fe:Cu晶体中的漂白效应,并利用该效应实现了非挥发性全息存储.不同于通常的双掺杂铌酸锂晶体中观察到的光色效应,LiNbO3:Fe:Cu中的光致吸收率的变化呈现漂白效应,即当该晶体被紫外光照射后对可见光的吸收减少.基于这种漂白效应,提出并实验研究了一种新的记录方案以实现非挥发性全息存储.该方案包括两束相干红光的记录以及均匀紫外光和单束相干红光的固定等两个主要过程.实验结果表明,怍为一种新的物理机制,漂白效应可以实现非挥发性全息存储并具有高记录灵敏度和低光致散射噪声等特点.     

光系统Ⅱ反应中心电荷分离和能量传递的动力学研究

光合作用中最核心的步骤之一是在反应中心进行的原初反应,PSⅡ反应中心原初反应的机理研究已日益成为国际光合作用研究的焦点这一.1987年Nanba和Satoh首次分离纯化出PSⅡ反应中心D1/D2/Cyt b559复合物以来,国际上对PSⅡ反应中心的原初电荷分离(Charge separation)、电荷重组(Charge recombination)和能量传递过程的动力学性质采用时间分辨荧光光谱和吸收光谱及烧孔谱(Hole-burning Spectroscopy)等技术进行研究,已取得一些有意义的结果.但是,由于PSⅡ反应中心中色素分子的吸收光谱重叠严重,其吸收光谱在675nm处仅有一个吸收峰,无法选择性地激发原初电子供体P680,实验得到的数据比较复杂,不同实验室得到的动力学数据以及对实验数据的解释,都存在较大差异,甚至完全相反.本文以菠菜叶绿体中的PSⅡ颗粒、PSⅡ核心复合物(CP47/CP43/D1/D2/Cyt b559)和PSⅡ反应中心复合物(D1/D2/Cyt b559)为材料,用皮秒和飞秒激光技术对光系统Ⅱ反应中心电荷分离和能量传递的动力学进行研究,测定出光系统Ⅱ反应中心内部β-胡萝卜素和原初电子供体P680之间的能量传递以及PSⅡ反应中心原初电荷分离的时间常数,提出了可能的动力学模型.     

双半乳糖甘油脂存在下光系统Ⅱ核心复合物放氧反应的热变性

采用氧极谱技术、傅里外变换红外光谱(FT—IR)技术和凝胶电泳(SDS—PAGE)技术研究了双半乳糖寸油二酯(DGDG)对光系统Ⅱ核心复合物(PsⅡcc)放氧反应热稳定性的影响。结果表明，在DGDG存在下，PSⅡcc放氧活性的热变温度从40．0℃提高至43．0℃。5min的45．0℃恒温处理，会导致PSⅡcc的放氧活性完全丧失；而在DGDG存在下，PSⅡcc却仍然有16％的活性(以25．0℃时的为对照)。此外，PSⅡcc在38．0℃下处理1h，其放氧活性完全失活；而在同样条件下，PsⅡcc与DGDG的复合物却只失去了大约80％的活性(以零时间为对照)．结果分析表明，DGDG对PSⅡcc放氧反应的热变性具有调控作用，能抑制外周蛋白33kD从PSⅡcc上热致解离．     

与光系统Ⅱ颗粒结合的蛋白酶的初步分析

叶绿体是植物进行光合作用的细胞器,光合作用中光能的吸收、传递和转化、水的裂解及光合磷酸化等功能均是在具有一定分子排列和空间构象并镶嵌于类囊体膜上的叶绿素蛋白复合体中进行的。叶绿体类囊体膜蛋白的周转需要多种蛋白酶的水解作用。在蛋白质合成后加工成熟中,已证实光系统Ⅱ(PS Ⅱ)反应中心D1蛋白(Q_B结合蛋白)的C-末端加工需要一个类囊体膜结合的蛋白酶,质体菁N-末端加工也需要一个类囊体结合的蛋白酶,与PSⅡ水裂解相关联的三种外在性水溶性蛋白如同Cyt.b-f在整合到膜上时需要类囊体膜结合     

人类数字、时间和空间加工的关联性与独立性

数字、时间和空间的认知问题是人类认识世界时所面临的根本问题.人脑对这三者的加工均涉及数量的加工.对数字和时间加工来说,研究揭示出二者的加工具有内在联系,但时间加工可能涉及一些特异性的过程;对数字和空间加工来说,除了数字本身具有空间特性之外,二者还表现出了共同的加工特点,但同时也表现出了一定的分离;对时间和空间加工来说,研究发现时间表征也存在空间特点,并且二者的加工相互影响,尤其是人类在加工时间时无法避免无关空间信息的影响.当前有研究者指出,存在着多重数量系统负责数字、时间和空间的加工,也有研究者认为存在着共享的数量系统是这三者加工的基础.未来研究应注重系统地探讨数字、时间和空间的共同机制,探讨其他加工过程的相关性(如运算过程),以及探讨其他相似维度(如声音、亮度等)的加工等.     

光系统Ⅱ中磷脂极性基团的缺失导致其放氧活性和蛋白质二级结构的改变

通过氧极谱技术和傅里叶变换红外光谱（FT－IR）技术，用酶学方法对光系统Ⅱ（PSⅡ）中惟一的磷脂－磷脂酰甘油（PG）极性基团的作用进行了探讨，结果表明，PG极性基团的缺失导致PSⅡ放氧活性的降, 时影响PSⅡ蛋白质的结构，引起蛋白质二级结构中α－螺旋（α－helix)的增加和β－股（β－strand)的减少，这说明PG分子中的极性基因与PSⅡ蛋白质之间存在着氢键作用，并有利于维持PSⅡ蛋白质的适宜结构，进而影响PSⅡ的放氧活性。     

光系统Ⅱ反应中心D1/D2/cyt b559蛋白复合物的纳秒时间分辨光谱研究

光合作用是地球上最重要的化学反应.揭示光合作用的奥秘,对解决人类面临的能源、粮食、环境保护等问题十分重要.高等植物光系统Ⅱ可分解水,因此对其机理的研究就显得十分重要,而对光系统Ⅱ反应中心机理的研究,有助于人们深入理解光合作用的原初机理.为此,近些年来人们采用各种时间分辨光谱技术对光系统Ⅱ反应中心D1/D2/cyt b559蛋白复合物的电荷分离及复合过程进行了广泛细致的研究.但因此体系衰变组分较多,光谱重叠严重,所以对各成分的归属意见不一.为此,本文采用纳秒时间分辨光谱技术及光谱解叠方法对D1/D2/cyt b559的电荷复合过程进行了研究.     

生物合理设计光系统Ⅱ抑制剂研究——Ⅰ.豌豆D1蛋白与氰基丙烯酸酯类及脲类抑制剂的复合物结构的研究

运用分子模拟方法研究了氰基丙烯酸酯 (酰胺 )类化合物和脲类化合物与D1蛋白间相互作用 .结果表明它们的结合存在相似之处 :苯环部分 (范德华力相互作用和π_环堆积相互作用 )、羰基部分 (氢键相互作用 )和侧链杂原子 (氢键相互作用 ) .研究发现它们以相似的作用方式占据D1蛋白中相似的地方 .由于氰基丙烯酸酯 (酰胺 )类化合物分子中存在一插烯双键 ,在与D1蛋白结合时较脲类化合物有更多作用位点 ,尤其是与SER 2 6 8间氢键相互作用 ,表现在抑制活性上 ,氰基丙烯酸酯 (酰胺 )类化合物明显较脲类化合物高 .     

埃可病毒11型利用双受体CD55和FcRn侵染细胞的分子结构基础

埃可病毒11型属于小RNA病毒科,肠道病毒属,是B族肠道病毒中的一个重要血清型.埃可病毒11型可导致儿童和青少年脑炎和脑膜炎等疾病,在婴儿和新生儿中导致重症感染甚至致命的病例也时有报道.此外,埃可病毒11型还多次在新生儿和婴幼儿群体中引起暴发性感染,如2019年中国广东省发生的院内感染暴发事件,造成了19例新生儿的感染和5例死亡,严重威胁人类健康和公共卫生安全. CD55是20世纪90年代初发现的部分埃可病毒的吸附受体,该受体可以帮助病毒吸附在细胞表面,但并不能介导病毒完成完整的入侵过程.我们在2019年的研究中,发现了人新生儿Fc受体(neonatal Fc receptor, FcRn)是B族肠道病毒的通用脱衣壳受体,并以埃可病毒6型为例解析了病毒入侵机制.本研究利用冷冻电子显微镜技术,解析了埃可病毒11型在入侵过程中不同pH条件下各阶段的病毒颗粒结构,以及病毒与两受体的复合物,共10个原子或近原子水平高分辨率冷冻电子显微镜结构,并结合表面等离子共振(surface plasmon resonance, SPR)和脂质体模拟试验等分子水平试验,系统地阐述了埃可病毒11型利用CD55...     

光系统Ⅱ水氧化中心Mn4Ca簇中μ4-O5原子的指认

光系统Ⅱ水氧化中心Mn4Ca簇的结构最近取得了重要进展,但其μ4-O5原子由于受周围金属离子的影响以及X射线的破坏作用,对其指认尚缺乏必要的实验和理论依据.本文合成出一个与Mn4Ca簇的电性和配位环境类似的Mn配合物,其中含有2个μ4-O原子,它们与金属离子之间的距离在1.89～2.10范围内,比光系统Ⅱ晶体结构中Mn4Ca簇的μ4-O5原子与金属锰离子间的距离(2.40～2.61)短～0.5.此外,对Mn4Ca簇的DFT理论研究显示,无论是μ4-O还是μ4-OH,O原子均会偏移4个金属离子的中心位置,其与4个金属离子的距离差异达0.7～1.0,这些均与光系统Ⅱ的晶体结构明显不符.这些结果显示光系统Ⅱ晶体结构中Mn4Ca簇的4-原子不可能是μ4-O,μ4-OH或μ4-OH2,我们对它的指认提出了质疑.     

双膦钌配合物[Ru(η~2-CH_3 COO)(dppm)_2][CH_3 COO]·3H_2O的制备、晶体结构和催化性能

膦钌配合物在均相催化反应中的应用一直受到人们的注意.早期合成的膦钌配合物多半含有单齿的三苯基膦配体.近年来,由于多膦配体的应用,使得许多低氧化态的金属配合物得以稳定和被分离.鉴于它们具有种种有趣的结构和在不对称合成中的重要应用,双膦与手性双膦金属配合物的研究十分活跃.本文报道螯合双膦钌配合物[Ru(η~2—CH_3COO)(dppm)_2][CH_3COO]·3H_2O[dppm=双-(二苯基膦)甲烷]的合成、晶体结构和催化性能.