柚皮苷与人血清蛋白作用机理探索

利用荧光光谱及同步荧光光谱法研究了柚皮苷与人血清蛋白相互作用.结果表明,相互作用使得人血清蛋白荧光猝灭且引起蛋白构象改变;猝灭常数大小证明人血清蛋白荧光猝灭机制为静态猝灭;根据能量转移原理求得结合距离为3.7 nm,存在发生能量转移的可能性.     

柚皮素、柚皮苷与牛血清白蛋白相互作用的机理分析

采用荧光光谱法对柚皮素(naringenin, NG)、柚皮苷(柚皮素-7-新橙皮苷,naringin, NA)猝灭牛血清白蛋白(bovine serum albumin, BSA)荧光发射的机理进行了研究,并使用分子对接技术获得了NG, NA同BSA之间的结合模型。优化了水浴时间和溶液pH等实验条件,荧光测试结果显示NG,NA浓度与BSA的荧光发射强度呈负相关,并且NG猝灭BSA的程度强于NA。通过分析不同浓度NG, NA猝灭BSA的荧光发射可知,NG与NA猝灭BSA的机理都是静态猝灭,即与BSA形成1∶1型非共价复合物。同步荧光光谱实验结果表明,NG与NA对BSA的Trp残基的影响强于对Tyr残基的影响。分子对接结果表明,在BSA的Trp213残基附近存在一个疏水性口袋,NG可以进入其中并与BSA形成复合物,而NA则结合在BSA表面,无论NA还是NG都与BSA的多个氨基酸残基存在氢键或疏水作用。     

荧光光谱法研究乙基麦芽酚与胰α-淀粉酶相互作用特征

研究了乙基麦芽酚对胰α-淀粉酶活性的影响,以及二者相互作用的荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和三维荧光光谱特征.证实了乙基麦芽酚对胰α-淀粉酶活性具有激活作用.证实了乙基麦芽酚与胰α-淀粉酶间的相互作用为静态猝灭,求出了猝灭常数以及乙基麦芽酚与胰α-淀粉酶的结合常数K和结合位点数n.由求得的热力学参数,根据Ross 判断生物大分子和小分子结合力性质的规律推测,乙基麦芽酚与胰α-淀粉酶之间的作用力主要为疏水作用力.用同步荧光光谱和三维荧光光谱技术探讨了乙基麦芽酚对胰α-淀粉酶蛋白构象的影响.     

荧光光谱法研究乙基麦芽酚与胰α-淀粉酶相互作用特征

研究了乙基麦芽酚对胰α-淀粉酶活性的影响,以及二者相互作用的荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和三维荧光光谱特征．证实了乙基麦芽酚对胰α-淀粉酶活性具有激活作用．证实了乙基麦芽酚与胰α-淀粉酶间的相互作用为静态猝灭,求出了猝灭常数以及乙基麦芽酚与胰α-淀粉酶的结合常数K和结合位点数n．由求得的热力学参数,根据Ross 判断生物大分子和小分子结合力性质的规律推测,乙基麦芽酚与胰α-淀粉酶之间的作用力主要为疏水作用力．用同步荧光光谱和三维荧光光谱技术探讨了乙基麦芽酚对胰α-淀粉酶蛋白构象的影响．     

5-甲基-4-乙氧羰基-3-腈基-2-对氯苯甲胺基呋喃的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了一种新型的5-甲基-4-乙氧羰基-3-腈基-2-对氯苯甲胺基呋喃有机化合物,通过核磁共振、红外光谱及质谱等对其结构进行了表征;应用荧光光谱及紫外可见光谱法研究了该化合物(CAF)与牛血清白蛋白(BSA)之间在不同温度下的相互作用.实验表明,CAF能强烈猝灭BSA的内源荧光,猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数等,结果表明,CAF与BSA分子以摩尔比1∶1结合,其结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力.     

氟氰戊菊酯与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

用光谱手段研究了在pH=7.4的生理酸度条件下农药氟氰戊菊酯(FC)与牛血清白蛋白(bovine serumalbumin,BSA)之间的相互作用.荧光研究表明,FC浓度的增加会引起BSA342 nm处荧光有规律地猝灭.采用Stern-Vol mer方程分析了猝灭的机理为静态猝灭.计算了热力学参数,由焓变(ΔH0)和熵变(ΔS0)值推断FC与BSA之间主要靠氢键和范德华力结合.生成自由能变ΔG0,表明此作用过程是一个自发过程.通过同步荧光和圆二色谱实验证实了结合过程中BSA构象的变化.圆二色谱实验的结果显示了BSA中的α-螺旋结构的损失,说明其微环境及构象均发生了变化.     

4,5-二甲基-3-腈基-2-呋喃胺水杨醛Schiff碱的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了一种新型具有良好生物活性的4,5-二甲基-3-腈基-2-呋喃胺水杨醛Schiff碱(FSS),通过核磁共振、红外光谱及质谱等对其结构进行了表征;应用荧光光谱及紫外可见光谱法研究了该化合物(FSS)与牛血清白蛋白(BSA)之间在不同温度下的相互作用.实验表明,FSS能强烈猝灭BSA的内源荧光,猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数等.结果表明,FSS与BSA分子以物质的量比1∶1结合,其结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力.同时,应用同步荧光考察了FSS对BSA构象的影响。     

一种新型Schiff碱的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了1种新型具有良好生物活性的4,5-二甲基-3-腈基-2-呋喃胺对苯二甲醛Schiff碱(FTS).并通过红外和氢核磁共振谱对FTS的结构进行表征.应用荧光光谱法、紫外光谱法研究了该化合物与牛血清白蛋白(BSA)之间在不同温度下的相互作用.实验表明,FTS能强烈猝灭BSA的内源荧光,猝灭机理为静态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数等,结果表明,FTS与BSA分子以摩尔比1∶1结合,其结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力.同时,应用同步荧光考察了FTS对BSA构象的影响.     

2-叔丁氨基噻吩并[2，3-d]嘧啶-4(3H)-酮的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了一种新型的具有良好生物活性的噻吩并嘧啶酮有机化合物2-叔丁氨基噻吩并[2,3-d]嘧啶-4(3H)酮(SDA),通过核磁共振、红外光谱及元素分析等对其结构进行了表征;应用荧光光谱及紫外可见光谱法研究了该化合物(SDA)与牛血清白蛋白(BSA)之间在不同温度下的相互作用.实验表明,SDA能强烈猝灭BSA的内源荧光,猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数等.结果表明,SDA与BSA分子以物质量的比1:1结合,其结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力.同时,应用同步荧光考察了SDA对BSA构象的影响.     

苦杏仁苷与人血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱法,研究了苦杏仁苷与人血清白蛋白(HSA)在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液中相互作用的情况.研究表明,苦杏仁苷通过静态机理猝灭了HSA的内源荧光.并计算得到苦杏仁苷与HSA的结合常数和结合位点数.通过热力学数据,推断出苦杏仁苷与人血清白蛋白之间主要靠氢键和范德华力结合.同时采用同步荧光技术考察了苦杏仁苷对HSA构象的影响.     

氯酚红与人血清白蛋白的结合

在人体条件下,用荧光光谱法研究了氯酚红(CPR)与人血清白蛋白(HSA)之间的相互作用.实验表明:氯酚红对人血清白蛋白的荧光有较强的猝灭作用,从荧光猝灭结果求得不同温度下CPR与HSA的结合常数K,随反应温度上升K值下降.由CPR与HSA反应焓变、熵变,确定CPR与HSA的结合主要是静电引力.依据非辐射能量转移机理,探讨了不同温度下CPR与HSA相互结合时,其给体-受体间距离和能量转移效率.进一步证实该反应为单一静态猝灭过程,且阐明了其猝灭机理是通过能量转移产生的.     

盐酸去氧肾上腺素与人血清蛋白 相互作用及其检测应用

利用荧光光谱法研究了盐酸去氧肾上腺素与人血清蛋白相互作用机理.结果表明,盐酸去氧肾上腺素与蛋白反应生成不发荧光或弱荧光的复合物,荧光猝灭机制为静态猝灭.探讨了介质酸度及时间对猝灭强度的影响.在优化的实验条件了,建立了检测盐酸去氧肾上腺素的标准曲线,并将该荧光猝灭法用于注射液中盐酸去氧肾上腺素含量的测定.     

荧光光谱法研究盐酸氟奋乃静与DNA相互作用

采用荧光光谱法研究了FPZ与DNA的相互作用机理.实验结果表明,DNA通过静态猝灭机制使FPZ的荧光发生猝灭,疏水作用力和氢键在FPZ-DNA复合物形成过程中发挥主要作用,FPZ和DNA的相互作用模式是嵌插结合方式.     

苯酚磺酞类酸性染料与牛血清白蛋白的结合反应

应用荧光光谱法研究了水溶液体系中,苯酚磺酞类酸性染料苯酚红、甲酚红、氯酚红、溴酚红、甲酚紫与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验表明:苯酚磺酞类酸性染料对牛血清白蛋白的荧光有较强的猝灭作用,其荧光猝灭主要为静态猝灭,从荧光猝灭结果中求得不同温度下各种染料与BSA的结合常数K,发现染料取代基的引入使K值增大,且随反应温度上升K值下降.由染料与BSA反应焓变、熵变,确定染料与BSA的结合主要是静电引力.依据非辐射能量转移机理,探讨了不同温度下该类染料与BSA相互结合时,其给体-受体间距离和能量转移效率,进一步证实了该类反应为单一静态猝灭过程,且阐明了其猝灭机理是通过能量转移产生的.     

光谱法研究一种含咪唑啉酮类衍生物与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱及紫外可见光谱的方法研究了2-氨基-5-苯亚甲基-4H-咪唑啉-4-酮衍生物(BPH5)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验发现BPH5能强烈猝灭牛血清白蛋白的荧光强度,其荧光猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及△H,△G,△S等热力学参数等.结果表明BPH5与BSA以1∶1结合,其反应主要是熵驱动的,相互作用力主要为疏水作用力.根据F(o)rster无辐射能量转移理论计算了给体(BSA)与受体(BPH5)之间的结合距离.     

光谱法研究6-糠氨基嘌呤与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法、紫外光谱法、荧光寿命和圆二色光谱法等方法研究了6-糠氨基嘌呤(KT)与牛血清白蛋白(BSA)之间相互作用机理.结果表明,KT可以显著猝灭BSA的内源荧光,其猝灭机制为静态猝灭,猝灭常数Ksv在288 K和303 K时分别为1.45×104和1.42×104L/mol,Stern-Volmer曲线是两段相交于cKT=8.0×10-5mol/L的回归曲线,说明KT与BSA之间存在两类结合位点.数据处理及热力学参数计算表明:低浓度KT-BSA(cKT8.0×10-5mol/L)的结合主要是疏水作用,结合位点数约为1;较高浓度KT(cKT8.0×10-5mol/L)主要以氢键、范德华力与BSA结合,结合位点数为3.7.紫外光谱和圆二色光谱实验结果表明,KT的存在使BSA二级结构发生了改变.     

异烟肼与牛血清蛋白相互作用的光谱研究

用紫外吸收光谱和荧光光谱研究了异烟肼(INH)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用.荧光光谱表明,INH对BSA的荧光有较强的猝灭作用.通过结合常数和结合位点数的计算,证明这种荧光猝灭机理符合静态机制,INH和BSA形成了1∶1稳定复合物;考察不同温度和酸度下的猝灭作用,进一步证实其静态猝灭行为和疏水作用机制.紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明,INH与BSA的相互作用使蛋白质的分子构象发生变化,而同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸.     

光谱法研究头孢替唑钠与牛血清白蛋白相互作用

在优化的实验条件下,运用荧光光谱和紫外-可见光谱法研究了头孢替唑钠（ CS）与牛血清白蛋白（ BSA）之间的相互作用。实验结果表明:CS与BSA形成基态复合物从而猝灭BSA 的内源性荧光,猝灭机理为静态猝灭。通过计算获得了二者在不同温度下的结合常数及结合位点数。通过计算反应热力学参数值,可推断CS与BSA 作用力主要为静电引力,生成自由能变ΔG为负值,表明CS与BSA的作用过程是一个自发过程。两者的结合部位主要位于亚螺旋域ⅡA中。 Hill系数nH大于1,表明CE有正协同作用。同步荧光光谱表明CS对BSA构象不产生影响,结合位点更接近于酪氨酸。     

美他环素与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

利用紫外光谱法、 荧光光谱法研究了美他环素（METC）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的机理; 考察了温度、 溶液酸碱度、 金属离子对METC与BSA相互作用的影响. 实验结果表明, METC对BSA的猝灭属于静态猝灭过程; 它们的结合主要以静电引力为主, 根据Frster非辐射能量转移原理计算了METC与BSA的结合距离; 金属配合物对BSA的猝灭属于静态猝灭过程, 但结合常数相对于在常温时METC直接猝灭BSA的结合常数有很大差异, 而且结合位点数也有相应的改变, 表明金属离子的介入对METC的结构及疏水性能都有不同程度的影响.     

溴甲酚紫与血清白蛋白的相互结合反应

应用荧光光谱法研究了水溶液体系中,溴甲酚紫与牛血清白蛋白(BSA)、人血清白蛋白(HSA)之间的相互作用.结果表明溴甲酚紫对血清白蛋白的荧光有较强的猝灭作用,其荧光猝灭主要为静态猝灭,从荧光猝灭结果求得不同温度下溴甲酚紫与BSA,HSA的结合常数K,发现随反应温度上升K值下降.由反应焓变、熵变,确定了溴甲酚紫与血清白蛋白的结合主要是静电引力.依据非辐射能量转移机理,测定了不同温度下溴甲酚紫与血清白蛋白相互结合时,其给体-受体间距离和能量转移效率.进一步证实了该反应为单一静态猝灭过程,且阐明了其猝灭机理是通过能量转移产生的.