噻唑并[3,2-α]嘧啶类化合物与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理条件下,应用荧光和紫外吸收光谱研完了噻唑并[3,2-α]密啶类化合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究结果表明:噻唑并[3,2-α]嘧啶类化合物均能与BSA形成复合物,静态猝灭和非辐射能量转移是导致BSA荧光猝灭的两大原因;根据F(o)rster非辐射能量转移理论,得出噻唑并[3,2-α]嘧啶类化合物与BSA间的结合距离均小于7 nm;通过比较噻唑并[3,2-α]嘧啶类化合物与BSA的相互作用,初步探讨了嘧啶环上不同芳基对结合能力的影响;同步荧光显示噻唑并[3,2-α]嘧啶类化合物对BSA的构象没有影响.     

美他环素与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

利用紫外光谱法、 荧光光谱法研究了美他环素（METC）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的机理; 考察了温度、 溶液酸碱度、 金属离子对METC与BSA相互作用的影响. 实验结果表明, METC对BSA的猝灭属于静态猝灭过程; 它们的结合主要以静电引力为主, 根据Frster非辐射能量转移原理计算了METC与BSA的结合距离; 金属配合物对BSA的猝灭属于静态猝灭过程, 但结合常数相对于在常温时METC直接猝灭BSA的结合常数有很大差异, 而且结合位点数也有相应的改变, 表明金属离子的介入对METC的结构及疏水性能都有不同程度的影响.     

3,5-二硝基水杨酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱研究了3,5-二硝基水杨酸(DNS)与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用.研究表明:DNS对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成复合物所引起的静态猝灭;结合位点数为1.同步荧光光谱显示DNS与BSA的结合位点更接近于色氨酸残基.根据F(o)rster非辐射能量转移理论,计算了授体-受体间的结合距离.     

6-氨基-5-氰基-4-(2-羟基)苯基-3-甲基-1-苯基吡啶[2,3-c]并吡唑与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用紫外光谱及荧光光谱法研究了6-氨基-5-氰基-4-(2-羟基)苯基-3-甲基-1-苯基吡啶[2,3-c]并吡唑(1f)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,发现静态猝灭和非辐射能量转移是引起荧光猝灭的主要原因.在292,298,307 K,它们之间的结合常数(KA)分别为2.71×104, 2.41×104, 2.62×104 L·mol-1,结合位点数(n)为1.13,1.15,1.09.根据Forster非辐射能量转移机理,测得了1f与BSA相结合距离(r)及能量转移效率(E).结果表明,它们之间的结合力为疏水作用力.     

普利沙星与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究

采用荧光光谱法(FS)和紫外光谱法(UV)研究了普利沙星与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.确定了静态猝灭和非辐射能量转移是普利沙星猝灭BSA荧光的主要原因;求得了普利沙星与BSA之间的结合常数K在25℃时为1.05×105、在37℃时为6.68×104;它们之间的结合位点数n为1;根据F rster非辐射能量转移机理求得给体与受体间的结合距离r为5.59 nm和能量转移效率E=0.163.牛血清白蛋白与普利沙星分子间有较强的结合作用,且结合力以静电作用为主.     

硫唑嘌呤与牛血清白蛋白作用的荧光光谱研究

采用荧光和紫外光谱法研究了硫唑嘌呤(AZP)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应特性.测定了不同温度下的结合常数KA及结合位点数n,证明AZP对BSA内源荧光的猝灭机理为静态猝灭,且主要以疏水作用力与BSA作用;同步荧光光谱表明AZP对BSA的构象有影响;根据Forster偶极一偶极非辐射能量转移理论.计算出作用距离rAZP=2.94,说明AZP与BSA的猝灭过程中都存在能量转移效应.     

姜黄素钐配合物与牛血清白蛋白相互作用研究

应用荧光法研究了姜黄素钐配合物与牛血清白蛋白（BSA）的结合反应．根据配合物对BSA的荧光猝灭效应,利用变温试验,求得相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数,由此推测猝灭机理和结合力类型;依据Forster能量转移理论计算结合距离;并利用探针进行结合点定位;用同步荧光光谱确定配合物对牛血清白蛋白结构的影响．结果表明,姜黄素钐配合物对BSA的内源荧光猝灭主要以静态方式,同时发生非辐射能量转移;由△Hθ和△sθ〈0推测范德华力与氢键是主要结合力;配合物在BSA分子的SiteⅡ位结合,结合距离为2．4nm;配合物改变了BSA分子构像,对色氨酸残基影响更大．     

双子表面活性剂溶液中大黄蒽醌类化合物与牛血清白蛋白的相互作用

在双子表面活性剂胶束模拟生物膜的介质中,采用荧光光谱法和紫外光谱法研究了大黄蒽醌类化合物(RAA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,胶束-RAA二元配合物对BSA的内源性荧光较RAA单体有更强的荧光猝灭作用,其荧光猝灭机理为静态猝灭为主。以Lineweaver-Burk方程拟合得到了大黄素、大黄酸、芦荟大黄素三种大黄蒽醌类化合物与BSA作用的结合点位数、结合常数和热力学参数,其作用力主要为静电力和氢键。依据F?rster非辐射能量转移理论,计算出三种大黄蒽醌类化合物在BSA中与色氨酸残基间的结合距离皆小于7 nm,RAA与BSA之间能量转移使BSA荧光发生猝灭,并且胶束体积越大,R_0及r值越大,即R_(0(H2O))R_(0(C12-C4-C12))R_(0(C16-C6-C16))。     

溴甲酚紫与血清白蛋白的相互结合反应

应用荧光光谱法研究了水溶液体系中,溴甲酚紫与牛血清白蛋白(BSA)、人血清白蛋白(HSA)之间的相互作用.结果表明溴甲酚紫对血清白蛋白的荧光有较强的猝灭作用,其荧光猝灭主要为静态猝灭,从荧光猝灭结果求得不同温度下溴甲酚紫与BSA,HSA的结合常数K,发现随反应温度上升K值下降.由反应焓变、熵变,确定了溴甲酚紫与血清白蛋白的结合主要是静电引力.依据非辐射能量转移机理,测定了不同温度下溴甲酚紫与血清白蛋白相互结合时,其给体-受体间距离和能量转移效率.进一步证实了该反应为单一静态猝灭过程,且阐明了其猝灭机理是通过能量转移产生的.     

2-叔丁氨基噻吩并[2，3-d]嘧啶-4(3H)-酮的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了一种新型的具有良好生物活性的噻吩并嘧啶酮有机化合物2-叔丁氨基噻吩并[2,3-d]嘧啶-4(3H)酮(SDA),通过核磁共振、红外光谱及元素分析等对其结构进行了表征;应用荧光光谱及紫外可见光谱法研究了该化合物(SDA)与牛血清白蛋白(BSA)之间在不同温度下的相互作用.实验表明,SDA能强烈猝灭BSA的内源荧光,猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数等.结果表明,SDA与BSA分子以物质量的比1:1结合,其结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力.同时,应用同步荧光考察了SDA对BSA构象的影响.     

苯酚磺酞类酸性染料与牛血清白蛋白的结合反应

应用荧光光谱法研究了水溶液体系中,苯酚磺酞类酸性染料苯酚红、甲酚红、氯酚红、溴酚红、甲酚紫与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验表明:苯酚磺酞类酸性染料对牛血清白蛋白的荧光有较强的猝灭作用,其荧光猝灭主要为静态猝灭,从荧光猝灭结果中求得不同温度下各种染料与BSA的结合常数K,发现染料取代基的引入使K值增大,且随反应温度上升K值下降.由染料与BSA反应焓变、熵变,确定染料与BSA的结合主要是静电引力.依据非辐射能量转移机理,探讨了不同温度下该类染料与BSA相互结合时,其给体-受体间距离和能量转移效率,进一步证实了该类反应为单一静态猝灭过程,且阐明了其猝灭机理是通过能量转移产生的.     

光谱法研究一种含咪唑啉酮类衍生物与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱及紫外可见光谱的方法研究了2-氨基-5-苯亚甲基-4H-咪唑啉-4-酮衍生物(BPH5)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验发现BPH5能强烈猝灭牛血清白蛋白的荧光强度,其荧光猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及△H,△G,△S等热力学参数等.结果表明BPH5与BSA以1∶1结合,其反应主要是熵驱动的,相互作用力主要为疏水作用力.根据F(o)rster无辐射能量转移理论计算了给体(BSA)与受体(BPH5)之间的结合距离.     

3-甲基-6-氨基-5-氰基-4-（4-对甲氧基）苯基-1-苯基-1，4-二氢吡喃并[2，3-c]吡唑与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光光谱法研究了人体生理pH值条件下,3-甲基-6-氨基-5-氰基-4-(4-对甲氧基)苯基-1-苯基-1,4-二氢吡喃并[2,3-c]吡唑(Ⅰ)与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互结合反应;获得了不同温度下Ⅰ与BSA作用的结合常数K和结合位点数n;并根据Forster非辐射能量转移机理,计算出其与BSA相互作用时给体-受体间距离r为5.01 nm及能量转移效率E为0.280.证实了Ⅰ与BSA的相互结合作用为单一的静态猝灭过程,确定了其与BSA分子间有较强的结合作用,且结合力以疏水作用力为主.     

曙红与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

用荧光光谱法、分光光度法研究了水溶液中曙红(TBF)与牛血清白蛋白(BSA)的相互结合反应.研究表明BSA与TBF的结合数为n=1.266.其平衡常数KA=2.05×107L/m o l.根据Fo。rster非辐射能量转移理论,求算了给体(BSA)受体(TBF)间的距离r=2.06 nm和能量转移效率E=0.76.实验表明:曙红与牛血清白蛋白相互结合造成的荧光猝灭为单一的荧光静态猝灭过程.     

4-氨基安替吡啉席夫碱与牛血清白蛋白作用研究

以4-氨基安替吡啉与噻吩-2-甲醛为原料合成了4-氨基安替吡啉缩噻吩-2-甲醛(Q1),并通过FTIR、MS、1 H NMR对其结构进行了表征.采用荧光猝灭法和紫外-可见光谱法考察了Q1与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.分析了Q1与BSA的作用机理,根据热力学参数方程计算出相应的ΔH、ΔS和ΔG值,推断两者之间的作用力类型主要为氢键和范德华力;并根据Frster非辐射能量转移理论,计算出不同温度下Q1与牛血清白蛋白之间的结合距离;结合Stern-Volmer方程判断其猝灭过程主要为静态猝灭.     

二氢杨梅素铜配合物的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了二氢杨梅素铜配合物(DMY-Cu),通过红外光谱、原子吸收法对其进行表征,并采用荧光光谱法研究了二氢杨梅素铜配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,DMY-Cu的组成为[C15H10O8Cu·H2O]n.激发波长为288nm时,BSA的发射峰位于345nm,DMY-Cu对BSA有较强的荧光猝灭作用,由温度对DMY-Cu与BSA体系荧光猝灭速率的影响和动态猝灭常数(KSU)以及静态猝灭结合常数(KA)的计算得出,DMY-Cu对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成BSA-DMY-Cu复合物的静态猝灭,荧光猝灭常数为1.33×105L·mol-1;由反应前后热力学函数△Hθ＜0,△Sθ＞0推出DMY-Cu与BSA之间的作用力主要是静电作用力,在BSA分子上荧光敏感部位有1个结合位点,结合常数为4.95×105.     

磺胺类药物与牛血清白蛋白相互作用研究

利用分子荧光法、分光光度法、傅里叶变换红外光谱法研究了磺胺甲基嘧啶(SM1)和磺胺二甲基嘧啶(SM2)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验表明SM1和SM2对BSA的荧光猝灭均为静态猝灭过程,并得到不同温度下猝灭反应的平衡常数K0、结合数n、结合常数KB与结合距离r.计算了25℃和37℃时的热力学常数ΔH和ΔS,据此得出SM1、SM2与BSA结合作用力均为氢键和范德华力.利用傅里叶变换红外光谱研究了结合反应前后BSA的二级结构,结果表明BSA的二级结构均发生了改变.     

阿魏酸与血清蛋白相互作用研究

应用紫外-可见吸收光谱及荧光光谱法研究了阿魏酸与牛血清蛋白(BSA)在1∶1甲醇水体系中的相互作用.结果表明阿魏酸与BSA发生反应生成新的复合物,荧光猝灭机制为静态猝灭;根据能量转移原理求得阿魏酸与BSA间的结合距离为4.41nm.进一步考察金属离子对此结合反应的影响,结果表明金属离子存在时,BSA荧光猝灭程度加大.     

白皮杉醇、白黎芦醇和赤松素与BSA相互作用的荧光光谱法研究

应用荧光光谱法和紫外光谱法对二苯乙烯类化合物白皮杉醇(Piceatannol)、白藜芦醇(Resveratrol)和赤松素(Pinosylvin)与BSA之间的相互作用进行研究.计算了这3种化合物与BSA的结合常数和结合位点数及热力学函数△G,△S,△H.并分析了它们对BSA的荧光淬灭过程及其之间的相互作用类型,运用了Foerster’s偶极-偶极非辐射能量转移原理测定了与牛血清白蛋白的结合距离.结果表明,白皮杉醇、白藜芦醇和赤松素3种二苯乙烯化合物对BSA的荧光淬灭属于自发的以疏水作用力为主导的非辐射能量转移的静态淬灭过程.随分子中B环上的羟基数目的逐渐增加,白皮杉醇、白藜芦醇和赤松素与BSA的结合力逐渐增强.     

4-氨基安替吡啉缩吗啉香草醛希夫碱与牛血清白蛋白作用研究

本文以4-氨基安替吡啉,香草醛和吗啉为原料首次合成了4-氨基安替吡啉缩吗啉香草醛(Q-2),并通过FT-IR、MS、1 H NMR对其结构进行了表征.采用紫外-可见光谱法和荧光猝灭法考察了Q-2与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机理.基于热力学方程计算出相应的ΔH、ΔG和ΔS值,推断出氢键和范德华力为两者之间作用力的主要类型;并基于Frster非辐射能量转移理论,计算出Q-2与牛血清白蛋白在不同温度下的结合距离;根据Stern-Volmer方程判断其猝灭过程主要为静态猝灭.