紫杉醇与牛血清白蛋白的相互作用研究

采用荧光光谱法和紫外可见吸收光谱法研究了紫杉醇(Taxol)与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,简称BSA)的相互作用.在生理条件下(含0.10 mol/L NaCl的Tris-HCl缓冲溶液,pH7.40),以286 nm为激发波长,在288～500 nm波长范围内,测定荧光光谱,BSA有较好的荧光效应,紫杉醇对BSA有荧光猝灭作用.测定了不同温度下紫杉醇与BSA的表观结合常数和结合位点数,根据不同温度时结合常数的大小推测紫杉醇对BSA的荧光猝灭类型是静态猝灭.     

光谱法研究杀螟丹与牛血清白蛋白相互作用

在模拟人体生理条件下,应用荧光光谱法及紫外可见光谱法研究农药杀螟丹与牛血清白蛋白(BSA)间相互作用的荧光行为,用同步荧光技术和圆二色谱考察杀螟丹对BSA结构影响。实验发现,杀螟丹对BSA有较强荧光猝灭作用,猝灭机制属于静态猝灭。用Stern-Volmer方程处理实验数据,得到298K、303K、308K和310 K时的结合常数分别为1.099×104 L/mol、0.805×104 L/mol、0.324×104 L/mol和0.200×104 L/mol,能量转移理论求得二者之间的结合距离是2.5nm;其结合作用力以氢键和范德华作用力为主;一些金属离子的存在会影响杀螟丹对BSA的作用;相互作用使BSA的结构发生改变.     

光谱法研究nC60纳米颗粒与牛血红蛋白的相互作用

用几种光谱方法研究了n C60纳米颗粒与牛血红蛋白之间的相互作用。用溶剂置换法制备n C60的水分散液,并用紫外-可见分光光度法、动态光散射和透射电子显微镜技术对n C60纳米颗粒进行表征;用紫外-可见分光光谱、荧光光谱、同步荧光光谱研究n C60与牛血红蛋白之间的作用。结果表明,n C60纳米颗粒对牛血红蛋白的紫外-可见吸收光谱有一定程度的改变作用;n C60可猝灭牛血红蛋白的内源荧光,且最大发射波长发生明显的蓝移现象;随着n C60浓度的增加,酪氨酸残基和色氨酸残基的同步荧光强度降低,其中酪氨酸残基峰位发生蓝移,而色氨酸残基峰位基本保持不变。研究表明n C60与牛血红蛋白之间存在一定的相互作用;n C60可引起牛血红蛋白构象的改变,酪氨酸残基所处微环境的极性减小,n C60与牛血红蛋白的作用位置更接近酪氨酸残基。     

异烟肼与牛血清蛋白相互作用的光谱研究

用紫外吸收光谱和荧光光谱研究了异烟肼(INH)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用.荧光光谱表明,INH对BSA的荧光有较强的猝灭作用.通过结合常数和结合位点数的计算,证明这种荧光猝灭机理符合静态机制,INH和BSA形成了1∶1稳定复合物;考察不同温度和酸度下的猝灭作用,进一步证实其静态猝灭行为和疏水作用机制.紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明,INH与BSA的相互作用使蛋白质的分子构象发生变化,而同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸.     

荷叶生物碱与DNA相互作用的光谱法研究

采用荧光光谱、紫外-可见光谱和盐效应等手段.研究了荷叶生物碱提取物与小牛胸腺DNA之间的相互作用,并在pH 7.4的Tris-HCl介质中.以中性红为荧光探针对作用机理进行了研究.结果表明:在生理条件下(pH= 7.4),荷叶生物碱提取物与DNA发生作用方式为混合方式,嵌插与沟槽作用是两种主要作用方式,DNA对荷叶生物碱提取物荧光猝灭属于静态猝灭。测得其结合常数为3.765×106 L/mol.     

头孢曲松钠与胃蛋白酶相互作用的光谱研究

在不同温度下利用荧光光谱、紫外吸收光谱等方法研究胃蛋白酶与头孢曲松钠之间的相互作用.计算两者的结合常数K和结合位点数n,判断头孢曲松钠对胃蛋白酶荧光猝灭机制为动态猝灭.由热力学参数ΔG＆lt;0,ΔH＆gt;0且ΔS＆gt;0,表明结合过程是自发进行且两者之间的作用力主要是疏水作用力.通过F？rster偶极-偶极非辐射能量转移机理确定头孢曲松钠在胃蛋白酶中与色氨酸残基之间距离R为0.92 nm.     

新抗生素万隆霉素与金属离子的相互作用

对万隆霉素的紫外和荧光光谱进行了研究,发现万隆霉素的乙醇溶液在190～300nm的范围内出现较强的紫外吸收,最高吸收峰的位置为202和228nm,选择290和330nm为荧光扫描的最适激发和发射波长对万隆霉素与金属离子之间的相互作用进行研究,结果表明：Ca^2＋,Al^3＋,Cu^2＋和Mg^2＋不仅能使万隆霉素的紫外吸收光谱发生减色效应和轻微的紫移,而且可使其荧光光谱发生显著的猝灭,说明万隆霉素与金属离子之间发生了相互作用并形成稳定的配合物;不同浓度的Zn^2＋对万隆霉素的紫外吸收、相对荧光强度及峰的位置几乎没有影响,说明万隆霉素与Zn^2＋之间不发生相互作用。     

光谱法研究痂囊腔菌素A与血红蛋白的相互作用

利用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱系统地研究了痂囊腔菌素A(EA)与血红蛋白(Hb)之间的相互作用.实验结果表明,EA与Hb之间的相互作用影响Hb分子的构象,且该影响在避光与光照等两种情况下存在明显差异,避光时EA仅与Hb的氨基酸残基发生作用,而光照时EA与Hb的氨基酸残基和血红素辅基均发生作用.避光实验条件下的荧光猝灭常数、热力学参数等计算结果表明Hb荧光被猝灭方式为动态猝灭,EA对Hb之间的作用力为疏水作用力.同步荧光进一步研究了EA对Hb微环境的影响.     

荧光光谱法研究香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱、紫外吸收光谱法研究了香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:香豆素-3-羧酸对BSA的荧光猝灭为静态猝灭,香豆素-3-羧酸与BSA 1∶1结合形成复合物,结合常数与结合位点分别为3.21×104L·mo L-1,0.974 6(298 K)和2.00×104L·mo L-1,0.949 5(310 K),两者之间的作用力以氢键和范德华力为主.同步荧光光谱表明,香豆素-3-羧酸与色氨酸残基发生了作用,从而使其所处的微环境发生了改变.     

紫杉醇与人血清白蛋白的相互作用

以人血清白蛋白(HSA)为实验材料,通过荧光光谱、等温滴定量热及紫外-可见吸收光谱等技术研究化疗药物紫杉醇与其的结合机理.荧光光谱检测结果表明:紫杉醇主要通过氢键和范德华力与HSA结合,并引起其内源荧光的猝灭.在温度为303K下,二者间的结合常数为10.7×103 L/mol.紫外-可见吸收光谱检测发现,随着紫杉醇浓度的增加,HSA在278nm处的吸收峰增大,证明二者结合后HSA的构象发生了改变.等温滴定量热实验则进一步说明二者的结合是一个自发进行的放热反应,在温度为303K下结合常数为8.8×103 L/mol,焓变、熵变及吉布斯自由能分别为-99.1kJ/mol,-183.6J/(mol·K)和-43.5kJ/mol.本研究为紫杉醇在血液中的运输及传递提供理论支持.     

光谱学研究洛美沙星与牛血红蛋白的作用机理

在pH值为7.4和离子强度0.1 mol·L-1的模拟人体生理条件下,利用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和紫外光谱研究了洛美沙星与牛血红蛋白的结合作用.从温度对猝灭作用的影响、紫外可见吸收光谱的变化判断牛血红蛋白与洛美沙星的荧光猝灭机理为动态猝灭,计算了猝灭常数.根据得到的热力学参数确定相互作用力主要为疏水作用.依据无辐射能量转移机理求出荧光受体和给体间的距离,由同步荧光光谱技术探讨洛美沙星对牛血红蛋白构象的影响.     

二氢杨梅素铜配合物的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了二氢杨梅素铜配合物(DMY-Cu),通过红外光谱、原子吸收法对其进行表征,并采用荧光光谱法研究了二氢杨梅素铜配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,DMY-Cu的组成为[C15H10O8Cu·H2O]n.激发波长为288nm时,BSA的发射峰位于345nm,DMY-Cu对BSA有较强的荧光猝灭作用,由温度对DMY-Cu与BSA体系荧光猝灭速率的影响和动态猝灭常数(KSU)以及静态猝灭结合常数(KA)的计算得出,DMY-Cu对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成BSA-DMY-Cu复合物的静态猝灭,荧光猝灭常数为1.33×105L·mol-1;由反应前后热力学函数△Hθ＜0,△Sθ＞0推出DMY-Cu与BSA之间的作用力主要是静电作用力,在BSA分子上荧光敏感部位有1个结合位点,结合常数为4.95×105.     

锰-氧氟沙星配合物的光谱研究

对氧氟沙星(OFLX)以及Mn2+与OFLX配合物的紫外-可见光谱及荧光光谱进行研究,发现OFLX在pH为5.1时,其最大激发波长293 nm,最大发射波长497 nm,且随溶液pH的改变,最大激发和发射峰位也发生变化.采用摩尔比法测定Mn2+与OFLX形成1∶2的配合物(pH=9.0),稳定常数为1.37×1011.pH值对Mn2+与OFLX配合物的荧光光谱强度的影响研究表明:配合物的荧光强度在酸性溶液中较强,中性溶液中最强,碱性中最弱;OFLX与Mn2+形成配合物的荧光显著增强且发射峰产生蓝移(约15 nm),随着Mn2+数量的增加,荧光猝灭越来越弱;在OFLX与Mn2+的配合物中,可能是相距较近的羧基和羰基基团与中心离子Mn2+配位,并对配合物的空间结构进行了预测.     

柚皮苷与人血清蛋白作用机理探索

利用荧光光谱及同步荧光光谱法研究了柚皮苷与人血清蛋白相互作用.结果表明,相互作用使得人血清蛋白荧光猝灭且引起蛋白构象改变;猝灭常数大小证明人血清蛋白荧光猝灭机制为静态猝灭;根据能量转移原理求得结合距离为3.7 nm,存在发生能量转移的可能性.     

光谱法研究灿烂甲酚蓝与血浆蛋白质结合性质及蛋白质构象变化

在模拟的生理条件下,采用荧光发射光谱、紫外-可见分光光度法、同步荧光光谱、三维荧光光谱和圆二色(Circular dichroism,CD)光谱等技术研究了灿烂甲酚蓝(Brilliant cresyl blue,BCB)与人血清白蛋白(Human serum albumin,HSA)的结合性质以及药物的结合对HSA构象的影响.结果表明,BCB和能猝灭HSA的内源荧光,BCB对HSA的荧光猝灭是形成HSA-BCB复合物的静态猝灭过程,紫外-可见吸收光谱的结果也进一步证实了BCB对HSA荧光的静态猝灭.BCB与HSA分子Trp残基的距离r小于7 nm,说明HSA与BCB之间能够发生非辐射能量转移,但由于rR0值,这说明形成HSA-BCB复合物导致的静态猝灭是HSA荧光猝灭的主要原因.热力学参数计算结果表明BCB与HSA相互作用形成HSA-BCB复合物的过程是自发进行的,疏水作用力和氢键在形成HSA-BCB复合物的过程中发挥主要作用.同步荧光光谱、三维荧光光谱和CD光谱的结果说明BCB与HSA的相互作用形成的HSA-BCB复合物导致了HSA的构象发生了变化.     

离子液体双水相中单宁酸与胰蛋白酶的相互作用研究

运用荧光光谱和紫外光谱,研究在离子液体双水相体系中单宁酸与胰蛋白酶的相互作用.结果表明,TA对TP产生荧光猝灭作用,且属于静态猝灭过程.计算得到在298 K和310 K下的结合常数分别为1.771×105 L·mol-1和1.216×105 L·mol-1,结合位点数分别为1.3和1.2.热力学参数表明TA与TP之间的相互作用力类型为疏水作用.     

姜黄素钐配合物与牛血清白蛋白相互作用研究

应用荧光法研究了姜黄素钐配合物与牛血清白蛋白（BSA）的结合反应．根据配合物对BSA的荧光猝灭效应,利用变温试验,求得相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数,由此推测猝灭机理和结合力类型;依据Forster能量转移理论计算结合距离;并利用探针进行结合点定位;用同步荧光光谱确定配合物对牛血清白蛋白结构的影响．结果表明,姜黄素钐配合物对BSA的内源荧光猝灭主要以静态方式,同时发生非辐射能量转移;由△Hθ和△sθ〈0推测范德华力与氢键是主要结合力;配合物在BSA分子的SiteⅡ位结合,结合距离为2．4nm;配合物改变了BSA分子构像,对色氨酸残基影响更大．     

pH及离子强度对抗癌药物白藜芦醇与人血清白蛋白相互作用的影响

运用荧光猝灭法和分子对接法研究pH及离子强度对抗癌药物白藜芦醇与人血清白蛋白相互作用的影响.在实验pH和离子强度范围内,白藜芦醇对人血清白蛋白的猝灭作用为静态猝灭,两者结合常数随pH增加而增加,随离子强度增加而降低;分子对接结果表明在距离白藜芦醇4×10-10m范围内,存在3个带正电荷的氨基酸:Lys106,Lys199和His242.静电作用在白藜芦醇与人血清白蛋白的结合中发挥一定的作用.     

生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱研究生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐（Emamectin Benzoate,EB）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的方式及机理.结果表明,EB可动态猝灭BSA内源荧光;在温度为290 K、300 K、310 K时它们的结合常数（Kb）分别为1.38×103L.mol-1、3.91×103L.mol-1和6.38×104L.mol-1,结合位点分别为0.97、1.02和1.32;通过计算热力学参数可推断二者主要靠疏水作用力结合.同步荧光光谱研究表明EB对BSA构象未产生影响,其结合位点更接近于色氨酸.     

有机磷钨多金属氧酸盐FSPW与牛血清白蛋白相互作用

利用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱法,考查了有机磷钨多金属氧酸盐K10C4H4FN2O2Sm(PW11O39)2·12.5H2O(FSPW)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用.实验表明,化合物FSPW引起BSA蛋白质荧光强度发生有规律猝灭.结合紫外-可见吸收光谱的结果可以判断,化合物FSPW对BSA的荧光猝灭是与BSA基态分子间发生作用的结果,与BSA结合反应的猝灭机制为静态猝灭.化合物FSPW与BSA相互作用的AG<0,表明它与BSA的结合平衡是一个自发的过程.△H<0、△S<0说明化合物FSPW与BSA的作用过程是一个放热过程,与BSA的相互作用主要是焓驱动的结果.化合物FSPW主要通过氢键和范德华力与BSA发生相互作用.同步荧光光谱表明,化合物FSPW与BSA发生了强结合并进入蛋白质的疏水腔,导致蛋白质的构象发生变化,结合位点接近于色氨酸残基.