热休克蛋白的研究进展

在不利的环境中,各种有机体都有其共同对应的分子反应,即正常基因的表达抑制和一组特殊基因——热休克基因的激活和表达,导致热休克蛋白的大量产生,热休克蛋白主要作为分子伴侣而参与蛋白质的折叠、转运及组装等过程,能恢复或加速清除细胞内已变性的蛋白质而稳定细胞结构,细胞产生热耐受。随着对热休克蛋白研究的不断深入,在生物工程和医学等方面的应用前景十分广阔。     

卵黄蛋白原的性质及热休克蛋白90对其合成代谢的调控

卵黄蛋白原(VTG)广泛存在于卵生脊椎动物和无脊椎动物的卵母细胞中,为卵母细胞的生长和胚胎的发育提供营养。VTG一般在卵巢、肝胰脏和(或)脂肪等组织中合成。VTGcDNA具有较强的保守性,为7 kB左右。VTG具有单体、二聚体等多种形式,其中二聚体有同源二聚体和异源二聚体两种形式。脊椎动物体内,热休克蛋白90(HSP90)通过和雌激素受体结合间接诱导VTG的合成,近年来的研究报道表明HSP90同样对无脊椎动物体内VTG合成也具有诱导作用,但其作用机制有待进一步研究。     

热休克蛋白70的生物学功能研究进展

热休克蛋白是熟休克反应中转录合成的一组特殊糖蛋白.其中HSP70是最保守和最重要的一种蛋白质,HSP70具有多种生物学功能,包括分子伴侣功能,参与肿瘤免疫,抗细胞凋亡功能,提高细胞的应激耐受性,促进细胞增殖等等.本文着重对HSP70生物学功能研究的进展作一综述.     

热休克蛋白及其在生殖中的作用

本文简述了热休克蛋白的发现分类和调节以及其在生殖中的作用。     

细胞凋亡过程中热休克蛋白的调节

热休克蛋白(heatshockproteins,HSPs)是一类进化上高度保守,广泛存在于自然界原核、真核细胞中的蛋白质。HSPs在正常细胞中呈基础性表达,维持细胞的基本形态和功能;它在应激环境下的细胞中,可参与细胞的损伤和修复,发挥应激保护作用。新近的研究发现,HSPs在细胞凋亡中发挥重要作用。     

热休克蛋白(HSPs)基因家族在涡虫中的研究进展

热休克蛋白(HSPs)广泛存在于从细菌到人类的各种有机体中,在生物生命活动中具有重要生理功能,如作为分子伴侣参与细胞增殖和分化以及免疫应答等;同时某些HSPs表达水平的高低可作为衡量环境污染或者人类恶性肿瘤疗效和预后的重要指标.涡虫是扁形动物门的代表动物,因其在动物系统演化中的特殊地位和极强的再生能力而作为研究发育和再生的模式动物之一.概述了HSPs基因家族成员在涡虫抗逆和再生研究中的主要成果和最新进展,并对目前存在的问题及未来的发展方向进行了总结和展望.以期为揭示HSPs在高等动物中的作用机制提供参考.     

BCG 65KD热休克蛋白的纯化

目的：研究卡介苗（BCG）65KD热休克蛋白的提纯方法。方法：BCG经37℃恒温振荡培养两周,42℃热休克处理2h,培养液经离心、抽滤、盐析沉淀、SDS-PAGE分离、电泳洗脱等步聚纯化。结果：提纯产物经SDS－PAGE分析,其电泳区带在65KD位置,经抑制试验表明具有较高抗原活性结论：流程方法简单、实用,有助于对IDDM的诊断及其深入研究。     

冷休克蛋白及冷休克反应

冷休克蛋白是从真细菌中发现的，它不仅作为ＲＮＡ分子的伴侣蛋白，同时还与细菌的多个生理过程有着密切的联系，如：对低温的适应、细胞生长的控制、营养胁迫等．冷休克蛋白引起冷休克反应的分子调控发生在转录和翻译两个水平上．     

植物热激蛋白研究进展

热激蛋白是一类在有机体受到高温等逆境刺激后大量表达的蛋白,主要参与生物体内新生肽的运输、折叠、组装、定位以及变性蛋白的复性和降解,是细胞内含量最丰富的蛋白质之一,已成为当今分子生物学、蛋白质生物化学和植物抗逆生理学的一个重要研究内容.论述了植物热激蛋白的研究概况、合成及分布、生物学功能、基因表达调控,提出植物热激蛋白今后的研究方向。     

低分子量热激蛋白在种子中的表达特征

选用了包括顽拗性和正常性种子在内的４种种子为实验材料，运用ＷｅｓｔｅｒｎＢｌｏｔ方法，检测了低分子量热激蛋白，发现被检的４种种子都含有低分子量热激蛋白．认为低分子量热激蛋白在种子中表达的起因是组织特异性，而不是脱水胁迫所至     

海带热休克蛋白70基因体外原核表达研究

在前期研究克隆得到全长海带HSP70基因的基础上,为进一步研究藻类HSP70的生物学功能,将海带HSP70基因的开放阅读框区域克隆到表达载体pEASY-E2中,并转化到大肠杆菌BL21（DE3）pLysS。将阳性重组子培养于含有AMP（100 U/mL）的LB培养基,IPTG诱导表达,SDS-PAGE电泳鉴定。经5 h诱导,其表达量达到平台期,继续培养HSP70表达量并不显著增高。5 mM IPTG诱导海带HSP70蛋白表达量高于1 mM IPTG诱导蛋白表达量。     

不同盐度下镉对太平洋牡蛎不同组织热休克蛋白70基因表达的影响

研究不同盐度作用下,镉对太平洋牡蛎(Crassostrea gigas)热休克蛋白70(Hsp70)基因表达的影响,为从养殖源头加强贝类的安全生产提供技术支撑,并为其产品质量控制提供基础数据。分别将太平洋牡蛎在盐度13psu、20psu、27psu和34psu下驯化14d后,将其暴露于10μg/L镉溶液中28d进行蓄积实验,随后转移至干净的海水中进行排出实验;将未暴露于镉溶液的对应盐度处理组设置为空白组;最后采用实时荧光定量PCR法进行基因表达量测定。研究结果显示:4个盐度作用下,外套膜中Hsp70基因的mRNA表达趋势大体相同,体内镉浓度较低时Hsp70基因被诱导,镉浓度较高时Hsp70基因被抑制。消化腺Hsp70基因表达大部分受到抑制,盐度20psu组于第42天受到诱导,盐度27psu组于第28天受到诱导,盐度34psu组于第7,21和42天受到诱导。表明Hsp70基因对重金属镉具有显著的反应性,作为镉早期污染综合预警指示分子具有可行性。     

热休克诱导斑节对虾四倍体的初步研究

以热休克阻止受精卵第1次卵裂进行斑节对虾四倍体诱导实验.结果表明:热休克温度为38～41℃,处理起始时间在受精后20～30min,处理持续时间为1～2min,四倍体诱导率为4.1%～47.6%.     

热激蛋白的分子进化研究

热激蛋白是细胞内含量最丰富的蛋白质之一,在各种生物体内广泛分布.近年来对热激蛋白的研究已深入到结构、性质、功能等各面,其研究主要集中在:1)作为分子伴侣协助细胞内肽链的折叠;2)参与MHCⅠ类的分子呈递;3)使抗原通过内吞作用进入靶细胞;4)肿瘤免疫和分子疫苗开发.然而,虽然热激蛋白的研究已成为医学、生物学上的热点,其在分子进化上的研究也日渐增多,但这方面的报道仍然较少,本文主要从热激蛋白分子进化方面作一综述,这对理论研究、生物进化分析上都有着重要的意义.     

前脑啡肽原和热休克蛋白参与宿主对结核分枝杆菌感染的应答

利用双向电泳比较了由临床分离的结核分枝杆菌感染离体巨噬细胞U937前后的全细胞蛋白组表达差异，肽指纹鉴定和生物信息学分析2个表达明显上调的斑点．确定它们分别为热休克蛋白HSP105β和前脑啡肽原．比较蛋白质组学和转录组学研究发现，热休克蛋白表达提高可能源于转录增加．提出了从神经免疫学角度研究结核分枝杆菌致病和宿主免疫机理的新思路，为解释吸毒人群中结核病高发病率提供了基础。