光谱法研究6-糠氨基嘌呤与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法、紫外光谱法、荧光寿命和圆二色光谱法等方法研究了6-糠氨基嘌呤(KT)与牛血清白蛋白(BSA)之间相互作用机理.结果表明,KT可以显著猝灭BSA的内源荧光,其猝灭机制为静态猝灭,猝灭常数Ksv在288 K和303 K时分别为1.45×104和1.42×104L/mol,Stern-Volmer曲线是两段相交于cKT=8.0×10-5mol/L的回归曲线,说明KT与BSA之间存在两类结合位点.数据处理及热力学参数计算表明:低浓度KT-BSA(cKT8.0×10-5mol/L)的结合主要是疏水作用,结合位点数约为1;较高浓度KT(cKT8.0×10-5mol/L)主要以氢键、范德华力与BSA结合,结合位点数为3.7.紫外光谱和圆二色光谱实验结果表明,KT的存在使BSA二级结构发生了改变.     

4,5-二甲基-3-腈基-2-呋喃胺水杨醛Schiff碱的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了一种新型具有良好生物活性的4,5-二甲基-3-腈基-2-呋喃胺水杨醛Schiff碱(FSS),通过核磁共振、红外光谱及质谱等对其结构进行了表征;应用荧光光谱及紫外可见光谱法研究了该化合物(FSS)与牛血清白蛋白(BSA)之间在不同温度下的相互作用.实验表明,FSS能强烈猝灭BSA的内源荧光,猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数等.结果表明,FSS与BSA分子以物质的量比1∶1结合,其结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力.同时,应用同步荧光考察了FSS对BSA构象的影响。     

一种新型Schiff碱的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了1种新型具有良好生物活性的4,5-二甲基-3-腈基-2-呋喃胺对苯二甲醛Schiff碱(FTS).并通过红外和氢核磁共振谱对FTS的结构进行表征.应用荧光光谱法、紫外光谱法研究了该化合物与牛血清白蛋白(BSA)之间在不同温度下的相互作用.实验表明,FTS能强烈猝灭BSA的内源荧光,猝灭机理为静态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数等,结果表明,FTS与BSA分子以摩尔比1∶1结合,其结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力.同时,应用同步荧光考察了FTS对BSA构象的影响.     

二氢杨梅素铜配合物的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了二氢杨梅素铜配合物(DMY-Cu),通过红外光谱、原子吸收法对其进行表征,并采用荧光光谱法研究了二氢杨梅素铜配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,DMY-Cu的组成为[C15H10O8Cu·H2O]n.激发波长为288nm时,BSA的发射峰位于345nm,DMY-Cu对BSA有较强的荧光猝灭作用,由温度对DMY-Cu与BSA体系荧光猝灭速率的影响和动态猝灭常数(KSU)以及静态猝灭结合常数(KA)的计算得出,DMY-Cu对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成BSA-DMY-Cu复合物的静态猝灭,荧光猝灭常数为1.33×105L·mol-1;由反应前后热力学函数△Hθ＜0,△Sθ＞0推出DMY-Cu与BSA之间的作用力主要是静电作用力,在BSA分子上荧光敏感部位有1个结合位点,结合常数为4.95×105.     

5-甲基-4-乙氧羰基-3-腈基-2-对氯苯甲胺基呋喃的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了一种新型的5-甲基-4-乙氧羰基-3-腈基-2-对氯苯甲胺基呋喃有机化合物,通过核磁共振、红外光谱及质谱等对其结构进行了表征;应用荧光光谱及紫外可见光谱法研究了该化合物(CAF)与牛血清白蛋白(BSA)之间在不同温度下的相互作用.实验表明,CAF能强烈猝灭BSA的内源荧光,猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数等,结果表明,CAF与BSA分子以摩尔比1∶1结合,其结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力.     

光谱法研究杀螟丹与牛血清白蛋白相互作用

在模拟人体生理条件下,应用荧光光谱法及紫外可见光谱法研究农药杀螟丹与牛血清白蛋白(BSA)间相互作用的荧光行为,用同步荧光技术和圆二色谱考察杀螟丹对BSA结构影响。实验发现,杀螟丹对BSA有较强荧光猝灭作用,猝灭机制属于静态猝灭。用Stern-Volmer方程处理实验数据,得到298K、303K、308K和310 K时的结合常数分别为1.099×104 L/mol、0.805×104 L/mol、0.324×104 L/mol和0.200×104 L/mol,能量转移理论求得二者之间的结合距离是2.5nm;其结合作用力以氢键和范德华作用力为主;一些金属离子的存在会影响杀螟丹对BSA的作用;相互作用使BSA的结构发生改变.     

2-叔丁氨基噻吩并[2，3-d]嘧啶-4(3H)-酮的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了一种新型的具有良好生物活性的噻吩并嘧啶酮有机化合物2-叔丁氨基噻吩并[2,3-d]嘧啶-4(3H)酮(SDA),通过核磁共振、红外光谱及元素分析等对其结构进行了表征;应用荧光光谱及紫外可见光谱法研究了该化合物(SDA)与牛血清白蛋白(BSA)之间在不同温度下的相互作用.实验表明,SDA能强烈猝灭BSA的内源荧光,猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数等.结果表明,SDA与BSA分子以物质量的比1:1结合,其结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力.同时,应用同步荧光考察了SDA对BSA构象的影响.     

橙皮素同2种血清蛋白相互作用的光谱研究

利用荧光光谱法以及分子对接计算研究了橙皮素同人血清白蛋白(HSA)间的相互作用,并将结果同牛血清白蛋白(BSA)进行对比。实验结果表明,橙皮素均可以通过静态猝灭的方式有效地猝灭这2种蛋白质,且猝灭常数相近,猝灭效率差别很小。橙皮素与HSA结合位点数与BSA相同,但是结合常数小于BSA,并且同步荧光光谱数据显示橙皮素与BSA和HSA的相互作用使得这2种血清蛋白的结构发生了一些变化,从而导致荧光猝灭。分子对接计算表明,橙皮素同BSA及HSA的作用方式相似,都是在疏水及氢键作用驱动下结合在BSA或HSA部分氨基酸残基形成的疏水性口袋中。     

甲氨蝶呤对牛血清白蛋白荧光光谱的猝灭作用研究

本文利用荧光光谱法研究了甲氨蝶呤(MTX)与牛血清白蛋白(BSA)的超分子相互作用.研究结果表明,在HAc-NaAc(pH 3.4)缓冲介质中,MTx能引起BSA的荧光猝灭,猝灭方式为静态猝灭,结合常数为5.50×105 L·mol-1,结合位点数为1.此外还利用同步荧光光谱法和三维荧光光谱法考察了MTX对BSA构象的影响,MTX的加入使得BSA构象发生了变化.     

光谱法研究全氟癸酸与牛血清白蛋白的相互作用

采用光谱法研究了生理条件下全氟癸酸(PFDA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,PFDA借氢键和范德华力与BSA发生作用,并以静态方式猝灭BSA的荧光,其结合常数和结合位点数分别为 2.9471×107 L·mol-1和1.061.同步荧光和圆二色光谱数据说明,PFDA改变了BSA的二级结构.     

3,5-二硝基水杨酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱研究了3,5-二硝基水杨酸(DNS)与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用.研究表明:DNS对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成复合物所引起的静态猝灭;结合位点数为1.同步荧光光谱显示DNS与BSA的结合位点更接近于色氨酸残基.根据F(o)rster非辐射能量转移理论,计算了授体-受体间的结合距离.     

磺胺类药物与牛血清白蛋白相互作用研究

利用分子荧光法、分光光度法、傅里叶变换红外光谱法研究了磺胺甲基嘧啶(SM1)和磺胺二甲基嘧啶(SM2)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验表明SM1和SM2对BSA的荧光猝灭均为静态猝灭过程,并得到不同温度下猝灭反应的平衡常数K0、结合数n、结合常数KB与结合距离r.计算了25℃和37℃时的热力学常数ΔH和ΔS,据此得出SM1、SM2与BSA结合作用力均为氢键和范德华力.利用傅里叶变换红外光谱研究了结合反应前后BSA的二级结构,结果表明BSA的二级结构均发生了改变.     

有机磷钨多金属氧酸盐FSPW与牛血清白蛋白相互作用

利用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱法,考查了有机磷钨多金属氧酸盐K10C4H4FN2O2Sm(PW11O39)2·12.5H2O(FSPW)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用.实验表明,化合物FSPW引起BSA蛋白质荧光强度发生有规律猝灭.结合紫外-可见吸收光谱的结果可以判断,化合物FSPW对BSA的荧光猝灭是与BSA基态分子间发生作用的结果,与BSA结合反应的猝灭机制为静态猝灭.化合物FSPW与BSA相互作用的AG<0,表明它与BSA的结合平衡是一个自发的过程.△H<0、△S<0说明化合物FSPW与BSA的作用过程是一个放热过程,与BSA的相互作用主要是焓驱动的结果.化合物FSPW主要通过氢键和范德华力与BSA发生相互作用.同步荧光光谱表明,化合物FSPW与BSA发生了强结合并进入蛋白质的疏水腔,导致蛋白质的构象发生变化,结合位点接近于色氨酸残基.     

水杨醛缩乙二胺希夫碱与牛血清白蛋白的相互作用及抑菌活性研究

合成了水杨醛缩乙二胺希夫碱化合物.利用紫外可见吸收光谱、荧光光谱和圆二色光谱法研究了水杨醛缩乙二胺希夫碱与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,该希夫碱化合物与BSA形成了复合物,导致BSA的构象发生变化,使BSA的内源性荧光发生静态猝灭,计算得到了希夫碱化合物与BSA相互作用的热力学参数.体外抑菌实验表明该希夫碱对大肠杆菌具有一定的抑菌活性.     

四(邻-氯乙酰胺基)苯基卟啉与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究四(邻-氯乙酰胺基)苯基卟啉(H2TClPP)与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用.通过不同温度下卟啉对BSA作用引起的荧光强度变化,利用荧光猝灭的Stern-Volmer曲线和静态猝灭公式线性拟合,求得反应的结合常数、热力学参数和分子间作用力的类型,证实了H2TClPP对BSA有较强的猝灭能力,其荧光猝灭作用属于静态猝灭.H2TClPP对BSA的同步荧光光谱表明,相互作用使BSA的构象发生了变化.     

光谱法研究辛伐他汀与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、圆二、傅立叶变换红外光谱及三维荧光光谱等分子光谱法研究了在生理条件下,辛伐他汀（Sire）与牛血清白蛋白（BSA）的结合作用．结果表明,Sire对BSA的猝灭方式为静态猝灭．根据F6rster非辐射能量转移理论,计算了Sim与BSA结合部位与色氨酸残基的距离r=1．8nm．利用标记药物进行了结合位点的定位,确定了Sim结合位置是BSA的siteI．由圆二、红外及三维光谱可知,Sim对BSA二级结构的改变主要在肛折叠区,在与Sire结合反应过程中,BSA的微环境与构象都发生了变化;同步荧光表明,Sim与BSA的作用部位主要在色氨酸（Trp）残基周围．     

荧光法研究芦丁-Zn~(2+)-牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外光谱技术研究了芦丁与牛血清白蛋白(BSA)在金属离子Zn2+共存时的相互作用.结果表明,芦丁对BSA有荧光静态猝灭作用;Zn2+存在时,不改变芦丁对BSA内源荧光的猝灭类型,但使芦丁与BSA的表观结合常数KLB增大;由热力学数据可知芦丁和BSA分子间以疏水作用为主,Zn2+的参与不改变BSA-芦丁分子间作用的类型.     

阿魏酸与血清蛋白相互作用研究

应用紫外-可见吸收光谱及荧光光谱法研究了阿魏酸与牛血清蛋白(BSA)在1∶1甲醇水体系中的相互作用.结果表明阿魏酸与BSA发生反应生成新的复合物,荧光猝灭机制为静态猝灭;根据能量转移原理求得阿魏酸与BSA间的结合距离为4.41nm.进一步考察金属离子对此结合反应的影响,结果表明金属离子存在时,BSA荧光猝灭程度加大.     

Cu2+对香豆素与BSA相互作用的影响

采用荧光光谱法研究了Cu^2＋对香豆素类中药有效成分的母核化合物香豆素与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的影响．实验结果表明，有Cu^2＋存在时，香豆素对BSA内源荧光的猝灭过程是以静态猝灭为主，香豆素与BSA结合过程的表观结合常数KA数值为lO^4量级，结合位点数n的范围为2．9～3．4，香豆素-BSA的分子间相互作用力类型仍是以疏水作用为主，熵增加是该作用过程的主要热力学驱动因素；与不合Cu＾２＋的相比，香豆素对BSA内源荧光的静态猝灭常数KP、表观结合常数KA都明显增大，但结合位点数和分子间作用力类型没有明显改变，表明Cu＾2＋可能参与了香豆素与BSA的结合过程．     

二羟丙茶碱与牛血清白蛋白的相互作用及共存金属离子的影响

在优化的实验条件下,利用光谱法研究二羟丙茶碱(Di)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用和共存金属离子(Cu~(2+)、Fe~(3+)、Mn~(2+)、Ni~(2+)、Cr~(3+))对Di与BSA的相互作用的影响.结果表明:Di对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于静态猝灭.在290、305和320 K时分别计算结合常数、结合位点、Hill系数.根据热力学参数确定Di和BSA之间的作用力类型主要为氢键和范德华力.结合位点位于BSA的亚结构域ⅡA和ⅢA中,同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸,同时研究了常见金属离子对二者作用的影响.