光谱法研究盐酸利多卡因与牛血清白蛋白的相互作用及共存金属离子的影响

在模拟人体生理条件下,用紫外-可见吸收光谱法和荧光光谱法研究盐酸利多卡因(LH)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及Mg~(2+)、Fe~(3+)、Cu~(2+)、Co~(2+)和Cr~(3+)对两者的结合作用的影响.结果表明:LH对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于动态猝灭.根据热力学参数确定了LH和BSA之间的作用力类型主要为氢键和范德华力.LH可以被BSA运输且结合位点位于BSA的亚螺旋域ⅢA中.Hill系数略大于1,表明LH对BSA的结合为较弱的正协同作用.LH对BSA构象产生微弱影响,结合位点更接近于酪氨酸.金属离子对结合产生促进作用,延长药物作用时间并减弱药物毒性.对揭示药物动力学问题及后续麻醉类药物的研发提供了理论依据.     

光谱法研究利培酮与牛血清白蛋白的相互作用及共存金属离子的影响

在模拟人体生理条件下,采用多种光谱法研究了牛血清白蛋白(BSA)与利培酮(RI)猝灭反应的信息.研究表明:加入RI后,通过动态猝灭机制,BSA的荧光强度明显下降.通过计算得出RI与BSA的速率常数(Kq)、猝灭常数(Ksv)、结合位点数(n)、结合常数(Kc)和Hill系数(nH).使用范托夫方程测定热力学参数、焓变化(ΔH),熵变(ΔS)和吉布斯自由能(ΔG).结果表明,RI与BSA的相互作用是自发的.静电作用力是主要的作用力类型.同步荧光光谱表明结合位点更接近于色氨酸,RI对BSA构象产生一定的影响.RI与BSA的结合位点主要位于BSA的亚螺旋域ⅡA中.nH≈1,表明RI分子之间对结合反应几乎无协同作用.同时还探讨了共存金属离子对RI与BSA结合作用的影响.     

盐酸川芎嗪与牛血清白蛋白相互作用的研究及共存金属离子的影响

在优化的实验条件下,利用光谱法研究盐酸川芎嗪(LH)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用和共存金属离子(Mg2+、Cu2+、Zn2+、Ni2+、Fe3+)对LH与BSA相互作用的影响.结果表明:LH对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于静态猝灭.通过计算得出LH与BSA的结合常数Kb及结合位点数n.根据热力学参数确定了LH与BSA之间的作用力类型主要为疏水作用力.结合位点位于BSA的亚结构ⅡA中,Hill系数nH1,表明LH有弱的负协同作用.同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸,同时也研究了金属离子对二者作用的影响.为后续吡嗪类药物的研发和进一步探讨LH在生物体内与蛋白质的作用机制和生物学效应提供了理论依据.1     

二羟丙茶碱与牛血清白蛋白的相互作用及共存金属离子的影响

在优化的实验条件下,利用光谱法研究二羟丙茶碱(Di)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用和共存金属离子(Cu~(2+)、Fe~(3+)、Mn~(2+)、Ni~(2+)、Cr~(3+))对Di与BSA的相互作用的影响.结果表明:Di对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于静态猝灭.在290、305和320 K时分别计算结合常数、结合位点、Hill系数.根据热力学参数确定Di和BSA之间的作用力类型主要为氢键和范德华力.结合位点位于BSA的亚结构域ⅡA和ⅢA中,同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸,同时研究了常见金属离子对二者作用的影响.     

头孢唑啉钠与牛血清白蛋白的相互作用研究及共存金属离子的影响

在优化的实验条件下,运用荧光光谱和紫外-可见光谱法研究了头孢唑啉钠(CS)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用,考察了Pb2+,Fe3+,Cr3+,Ni 2+和Cu2+对CS与BSA相互作用的影响,计算了不同温度下的热力学参数、静态结合常数和结合位点数.结果表明,CS对BSA的猝灭机制属于形成复合物的静态猝灭过程,两者之间的作用主要是氢键或范德华力,CS在BSA中的结合位点主要位于ⅡA.Hill系数值略小于1,表明药物之间有弱的负协同作用.同步荧光光谱表明,CS对BSA构象产生一定影响,使BSA腔内疏水环境的极性增强,结合位点更接近于酪氨酸.金属离子对CS与BSA的结合常数和结合位点数均有影响,除Pb2+以外,其他金属离子都降低了其结合能力.     

光谱法研究三磷酸腺苷二钠与牛血清白蛋白的相互作用及共存金属离子的影响

在模拟人体生理条件下,用紫外-可见吸收光谱法和荧光光谱法研究三磷酸腺苷二钠(ADT)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及共存金属离子Mn~(~(2+)),Co~(2+),Cr~(3+),Mg~(2+),Fe~(3+)对两者结合作用的影响.结果表明:ADT对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于动态猝灭.通过计算得出ADT与BSA的结合常数Kb及结合为点数n.根据热力学参数确定了ADT和BSA之间的作用力类型主要为静电引力.ADT在BSA中的结合位点主要位于亚螺旋域ⅡA.Hill系数nHill≈1,表明ADT对两者的结合几乎无协同作用.用同步荧光光谱法研究了ADT对BSA构象的影响.此外还详细探讨了共存金属离子对ADT与BSA结合作用的影响.     

呋塞米与牛血清白蛋白相互作用的研究及共存金属离子的影响

利用紫外和荧光技术研究了在优化的实验条件下,呋塞米与牛血清白蛋白(BSA)相互作用及常见金属离子对BSA-呋塞米体系的影响.结果表明Pb2+、Mg2+、Co2+、Fe3+、Cu2+对呋塞米与BSA的结合有明显竞争作用.发现呋塞米对BSA有较强的荧光猝灭作用,测定了该反应的表观结合常数、结合位点数及结合位置.根据热力学参数确定了该药物与BSA之间的作用力类型,两者之间的作用力类型主要为范德华力和氢键.呋塞米在BSA中的结合位点主要位于亚螺旋域ⅡA.Hill系数约等于1,表明呋塞米对结合作用几乎无协同作用.同时应用同步荧光技术研究了呋塞米对BSA构象的影响.     

光谱法研究加替沙星与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱和紫外吸收光谱法研究牛血清白蛋白与加替沙星的相互作用机制.由荧光光谱可知加替沙星对牛血清白蛋白有猝灭作用;用Stern-Volmer方程求得在17℃和25℃温度下它们的结合常数分别为1.14×107L·mol-1和6.30×106L·mol-1,结合位点数分别为1.46和1.44;用热力学方程处理实验数据得到结合反应的相关参数(25℃):△H=53.46 kJ·mol-1,△G=-38.79 kJ·mol-1,△S=49.24 J·K-1·mol-1;并用三维荧光光谱和同步荧光光谱探讨加替沙星对牛血清白蛋白构象的影响.实验结果表明,加替沙星对牛血清白蛋白的猝灭方式为静态猝灭,它们间的主要作用力为静电作用.     

光谱法研究辛伐他汀与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、圆二、傅立叶变换红外光谱及三维荧光光谱等分子光谱法研究了在生理条件下,辛伐他汀（Sire）与牛血清白蛋白（BSA）的结合作用．结果表明,Sire对BSA的猝灭方式为静态猝灭．根据F6rster非辐射能量转移理论,计算了Sim与BSA结合部位与色氨酸残基的距离r=1．8nm．利用标记药物进行了结合位点的定位,确定了Sim结合位置是BSA的siteI．由圆二、红外及三维光谱可知,Sim对BSA二级结构的改变主要在肛折叠区,在与Sire结合反应过程中,BSA的微环境与构象都发生了变化;同步荧光表明,Sim与BSA的作用部位主要在色氨酸（Trp）残基周围．     

光谱法研究泮托拉唑钠与牛血清白蛋白的相互作用

在优化的实验条件下,运用荧光光谱法和紫外光谱法研究牛血清白蛋白(BSA) 与泮托拉唑钠(PS)的结合作用。研究表明：PS对BSA的荧光有猝灭作用,属于静态猝灭。BSA能运载PS,是一个自发过程,其作用力类型主要为氢键和范德华力。BSA 的亚螺旋域ⅢA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近,有正协同作用。PS对BSA构象产生影响,使BSA腔内疏水环境的极性减弱。该实验对揭示药物动力学问题及后续抗菌类药物的研发提供了理论依据。     

光谱法研究羧甲基壳聚糖与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法、紫外光谱法、红外光谱法和圆二色谱法研究了羧甲基壳聚糖(CMCS)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用过程及机理。研究结果表明,CMCS对BSA的内源荧光有猝灭作用,且为静态猝灭;紫外光谱分析表明,CMCS与BSA分子发生了相互作用,形成了基态复合物;圆二色谱和红外光谱分析结果表明,CMCS与BSA中肽键发生作用,α-helix结构含量发生改变,使BSA二级结构发生变化;三维荧光的实验结果表明,当在BSA中加入CMCS后,分子全局的内源荧光强度明显降低;同步荧光和位点竞争实验结果表明,CMCS与BSA的结合位点更接近于色氨酸残基,结合部位为Site I。     

光谱法研究全氟癸酸与牛血清白蛋白的相互作用

采用光谱法研究了生理条件下全氟癸酸(PFDA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,PFDA借氢键和范德华力与BSA发生作用,并以静态方式猝灭BSA的荧光,其结合常数和结合位点数分别为 2.9471×107 L·mol-1和1.061.同步荧光和圆二色光谱数据说明,PFDA改变了BSA的二级结构.     

光谱法研究穿琥宁与牛血清白蛋白的相互作用

穿琥宁(PDS)是一种药物,被广泛用于治疗病毒性肺炎,病毒性上呼吸道感染等的消炎药,被誉为"中药抗生素".在优化的实验条件下,运用荧光和紫外光谱法,在不同的温度下研究穿琥宁与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及共存金属离子的影响.用Stern-Volmer,Lineweaver-Burk和双对数方程计算了速率常数(Kq),表观猝灭常数(Ksv),结合常数(KA),静态荧光猝灭缔合常数(K_(LB))和结合位点数(n).结果表明:穿琥宁能结合BSA.由于生成PDS-BSA复合物,穿琥宁对BSA的猝灭是静态猝灭机理.热力学参数表明是一个自发过程,其作用力类型主要为静电作用力.至少一个结合位点.BSA的亚螺旋域ⅡA和ⅢA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近,无药物协同作用.穿琥宁对BSA构象产生影响.Pb~(2+)、Mn~(2+)、Ni~(2+)和Cu~(2+)对PDS与BSA结合产生竞争作用,增强药效.Cr~(3+)对穿琥宁与BSA结合产生促进作用,延长药效时间.该研究结果对揭示药物动力学问题及新的抗病毒类中草药的研发提供了理论依据.     

荧光光谱法研究槲皮素与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法、分光光度法研究了水溶液中中草药的有效成分槲皮素(Quercetin,QCT)与牛血清白蛋白(Bovine Serum A lbum in,BSA)的相互结合反应.实验表明,槲皮素与牛血清白蛋白的相互结合作用为单一的静态猝灭过程.在水溶液中槲皮素与蛋白质牢固结合,其结合常数KB=1.12×106L/mol.根据F rster非辐射能量转移机理,求算了给体(BSA)与受体(QCT)间距离r=3.69 nm和能量转移效率E=0.317,并根据热力学参数推测了槲皮素与牛血清白蛋白的作用力类型.     

金属离子对邻氯酚红与牛血清白蛋白相互作用的影响

采用荧光光谱法研究了Fe3+、Cu2+离子对邻氯酚红与牛血清白蛋白相互作用的影响.两种金属离子分别存在时能增强邻氯酚红对牛血清白蛋白的猝灭作用及二者的结合作用,使体系的猝灭常数、结合常数增大,且Fe3+的影响大于Cu2+.表明金属离子对小分子在生物体内与白蛋白结合有重要影响.     

光谱法研究杀螟丹与牛血清白蛋白相互作用

在模拟人体生理条件下,应用荧光光谱法及紫外可见光谱法研究农药杀螟丹与牛血清白蛋白(BSA)间相互作用的荧光行为,用同步荧光技术和圆二色谱考察杀螟丹对BSA结构影响。实验发现,杀螟丹对BSA有较强荧光猝灭作用,猝灭机制属于静态猝灭。用Stern-Volmer方程处理实验数据,得到298K、303K、308K和310 K时的结合常数分别为1.099×104 L/mol、0.805×104 L/mol、0.324×104 L/mol和0.200×104 L/mol,能量转移理论求得二者之间的结合距离是2.5nm;其结合作用力以氢键和范德华作用力为主;一些金属离子的存在会影响杀螟丹对BSA的作用;相互作用使BSA的结构发生改变.     

用光谱法研究异鼠李素与牛血清白蛋白的相互作用及几种金属离子对反应的影响

用紫外光谱法、 荧光光谱法研究异鼠李素与牛血清白 蛋白的相互作用机理及几种金属离子与异鼠李素和牛血清白蛋白之间的相互作用, 并探讨了几种金属离子与异鼠李素结合的类型, 阐明了它们的结合产物对牛血清白蛋白的作用机理. 实验结果表明, 异鼠李素与牛血清白蛋白主要是凭借静电引力作用结合, 异鼠李素主要以静态猝灭方式使牛血清白蛋白荧光强度减弱. 金属离子的介入影响了异鼠李素与牛血清白蛋白 的结合, 降低了其结合能力.     

光谱法研究呋塞米与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外光谱技术,研究了呋塞米与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究结果表明,呋塞米与牛血清白蛋白的荧光猝灭机理属于静态猝灭;呋塞米与BSA在298K和308K时的结合常数和结合位点数分别为6.498×104L.mol-1、0.9197,2.985×104L.mol-1、0.8611;通过热力学计算所得到的反应热力学参数表明,二者是通过范德华力和氢键相结合的自发反应过程;应用同步荧光光谱技术考察了呋塞米对BSA构象的影响.     

光谱法研究尼美舒利与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光、同步荧光和紫外可见光谱来研究牛尼美舒利(Nime)与血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:Nime能猝灭BSA的荧光,遵循静态猝灭过程.通过分析同步荧光光谱可知,Nime改变了BSA的二级结构,使BSA腔内疏水环境的极性减弱.BSA的亚螺旋域ⅡA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近,有微弱的药物负协同作用.BSA能运输Nime,是一个自发过程,其作用力类型主要为静电作用力.结合位置实验表明Nime与BSA的结合主要发生在亚螺旋域ⅡA.有微弱的药物负协同作用.对于Nime,有一个结合位点.焓为负值,熵为正值,表明在结合过程中静电作用力起了主要作用.另外,它是一个自发放热过程.我们的研究结果可能对尼美舒利的临床研究和疗效具有参考价值.     

光谱法研究头孢替唑钠与牛血清白蛋白相互作用

在优化的实验条件下,运用荧光光谱和紫外-可见光谱法研究了头孢替唑钠（ CS）与牛血清白蛋白（ BSA）之间的相互作用。实验结果表明:CS与BSA形成基态复合物从而猝灭BSA 的内源性荧光,猝灭机理为静态猝灭。通过计算获得了二者在不同温度下的结合常数及结合位点数。通过计算反应热力学参数值,可推断CS与BSA 作用力主要为静电引力,生成自由能变ΔG为负值,表明CS与BSA的作用过程是一个自发过程。两者的结合部位主要位于亚螺旋域ⅡA中。 Hill系数nH大于1,表明CE有正协同作用。同步荧光光谱表明CS对BSA构象不产生影响,结合位点更接近于酪氨酸。