光谱法研究杀螟丹与牛血清白蛋白相互作用

在模拟人体生理条件下,应用荧光光谱法及紫外可见光谱法研究农药杀螟丹与牛血清白蛋白(BSA)间相互作用的荧光行为,用同步荧光技术和圆二色谱考察杀螟丹对BSA结构影响。实验发现,杀螟丹对BSA有较强荧光猝灭作用,猝灭机制属于静态猝灭。用Stern-Volmer方程处理实验数据,得到298K、303K、308K和310 K时的结合常数分别为1.099×104 L/mol、0.805×104 L/mol、0.324×104 L/mol和0.200×104 L/mol,能量转移理论求得二者之间的结合距离是2.5nm;其结合作用力以氢键和范德华作用力为主;一些金属离子的存在会影响杀螟丹对BSA的作用;相互作用使BSA的结构发生改变.     

芦丁与牛血清白蛋白相互作用的光电化学研究

采用紫外可见、荧光光谱法和循环伏安法,研究牛血清白蛋白(BSA)与芦丁(rutin)的相互作用.用荧光法和循环伏安法测得芦丁与BSA的结合常数K分别为3.2×106L/mol和5.3×106L/mol,结合位点数均接近1.5.芦丁在低浓度时对牛血清白蛋白是静态猝灭,高浓度时是静态和动态的结合猝灭.BSA荧光强度的降低与芦丁浓度在一定范围内呈线性关系,其线性范围为8.00×10-8 ～1.00×10-5 mol/L,检出限为7.00×10-8 mol/L.芦丁氧化峰电流的下降与BSA浓度在一定范围内呈线性关系,其线性范围为7.00×10-9～1.00×10-6 mol/L,检出限为5.00×10-9mol/L.用于合成样品中芦丁和BSA的测定,结果满意.     

光谱法研究5-羟基喜树碱与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理环境下用光谱法研究了5-羟基喜树碱(5-HCPT)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,5-HCPT能够猝灭BSA的荧光并形成结合物,热力学参数显示5-HCPT与BSA结合的作用力主要是疏水作用.在298 K下,它们的结合常数Ka、结合位点数n分别为1.867×105 L·mol-1和1.220.以华法林和布洛芬作为探针研究了5-HCPT在BSA上的结合部位,数据说明其作用位点处于BSA的Site I位.同步荧光光谱和圆二色光谱数据体现5-HCPT改变了BSA的二级结构.     

光谱法研究全氟癸酸与牛血清白蛋白的相互作用

采用光谱法研究了生理条件下全氟癸酸(PFDA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,PFDA借氢键和范德华力与BSA发生作用,并以静态方式猝灭BSA的荧光,其结合常数和结合位点数分别为 2.9471×107 L·mol-1和1.061.同步荧光和圆二色光谱数据说明,PFDA改变了BSA的二级结构.     

全氟两性表面活性剂与蛋白质相互作用研究

用荧光光谱法研究全氟烷基甜菜碱(PFAB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:PFAB通过静态猝灭机理与BSA相互作用并使BSA荧光强度显著降低;298K和310K温度下,PFAB与BSA的结合常数分别为8.51×10~5和5.52×10~5 L/mol,结合位点数约为1,结合距离为1.93nm;在PFAB和BSA的结合过程中静电力起主要作用;PFAB更倾向于与BSA中的色氨酸残基结合。     

荧光光谱法研究香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱、紫外吸收光谱法研究了香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:香豆素-3-羧酸对BSA的荧光猝灭为静态猝灭,香豆素-3-羧酸与BSA 1∶1结合形成复合物,结合常数与结合位点分别为3.21×104L·mo L-1,0.974 6(298 K)和2.00×104L·mo L-1,0.949 5(310 K),两者之间的作用力以氢键和范德华力为主.同步荧光光谱表明,香豆素-3-羧酸与色氨酸残基发生了作用,从而使其所处的微环境发生了改变.     

光谱法研究呋塞米与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外光谱技术,研究了呋塞米与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究结果表明,呋塞米与牛血清白蛋白的荧光猝灭机理属于静态猝灭;呋塞米与BSA在298K和308K时的结合常数和结合位点数分别为6.498×104L.mol-1、0.9197,2.985×104L.mol-1、0.8611;通过热力学计算所得到的反应热力学参数表明,二者是通过范德华力和氢键相结合的自发反应过程;应用同步荧光光谱技术考察了呋塞米对BSA构象的影响.     

荧光法研究纳米TiO2与BSA的相互作用

在模拟人体生理条件下,用荧光光谱法研究纳米TiO2粉末对牛血清白蛋白（BSA）光谱特性的影响,结果表明纳米TiO2与BSA之间存在相互作用。荧光猝灭光谱显示纳米TiO2对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用,由stern—Volmer方程求得纳米TiO2表观猝灭常数Kq=3．54×10^12 L·mol^-1·s^-1,荧光猝灭机理符合静态机制,复合物的结合常数为：K=1．40×10^6 L·mol^-1,结合位点数n=1．12。     

6-氨基-5-氰基-4-(2-羟基)苯基-3-甲基-1-苯基吡啶[2,3-c]并吡唑与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用紫外光谱及荧光光谱法研究了6-氨基-5-氰基-4-(2-羟基)苯基-3-甲基-1-苯基吡啶[2,3-c]并吡唑(1f)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,发现静态猝灭和非辐射能量转移是引起荧光猝灭的主要原因.在292,298,307 K,它们之间的结合常数(KA)分别为2.71×104, 2.41×104, 2.62×104 L·mol-1,结合位点数(n)为1.13,1.15,1.09.根据Forster非辐射能量转移机理,测得了1f与BSA相结合距离(r)及能量转移效率(E).结果表明,它们之间的结合力为疏水作用力.     

荧光光谱法研究尼麦角林与牛血清白蛋白的相互作用

目的:模拟正常人体生理条件下,采用荧光光谱技术研究尼麦角林与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的机制.方法:通过荧光光谱法确定尼麦角林对BSA荧光淬灭的机制,采用Stern-volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程计算反应的猝灭常数和形成常数,采用双对数方程计算两者结合常数和结合位点数,热力学公式计算反应前后焓变和熵变确定两者结合的主要作用力类型.结果:尼麦角林在0.25×l0-4~2.25×l0-4 mol·L-1浓度范围内,对BSA的内源荧光有较强的淬灭作用,淬灭类型属于静态荧光淬灭.在温度25℃和37℃时,尼麦角林与BSA的结合常数分别为3.499×104 L·mol-1和5.213×104 L·mol-1,结合位点数分别为1.21和1.25.由热力学参数焓变(ΔH=11.05 KJ·mol-1)大于零和熵变(ΔS=74.87J·mol-1·K-1)大于零,确定尼麦角林与BSA之间的作用力以疏水作用力为主.结论:尼麦角林与BSA通过疏水作用形成复合物,经静态猝灭机制引起BSA内源性荧光猝灭.     

达旦黄与牛血清白蛋白作用的光谱特性

以达旦黄为探针,应用荧光及紫外光谱法研究达旦黄(TY)与牛血清白蛋白(BSA)分子间的结合反应,测定了不同温度下的结合常数和结合位点数.实验表明:TY对BSA内源荧光的猝灭机理为静态猝灭,作用力类型为疏水作用.根据Frster能量转移理论,求得不同温度(16 ,30 ,40 ℃)下的能量转移效率E分别为0.419 6,0.401 9,0.386 5,作用距离r分别为3.05,3.04,3.10 nm.BSA存在猝灭TY的荧光,以此为基础建立了测定BSA的方法,线性范围:3×10-7～2×10-5 mol/L,检出限:9.07×10-7 mol/L,相对标准偏差:RSD=1.7%.     

山梨酸钾与蛋白质相互作用的荧光和共振光散射光谱研究

 用荧光光谱和共振散射光谱(RLS)对山梨酸钾(PSA)与牛血清蛋白(BSA)在溶液中的相互作用进行了研究,探讨了PSA对BSA荧光和共振光散射猝灭的机理,测定了该反应的表观结合常数及结合位点数。在288和293 K时的表观结合常数分别为2.23×10³和2.74×10³ L·mol^-1,其相应的结合位点数分别为1.02和0.99。利用热力学参数确定了分子间的作用力性质,作用过程是自发的,作用力主要是电子作用力。同步荧光光谱表明相互作用对蛋白质构象有一定的影响。基于Forster非辐射能量转移理论估算了山梨酸钾与蛋白质之间的结合距离。     

Spectroscopic investigation of the interactions between gold nanoparticles and bovine serum albumin

The interactions between bovine serum albumin(BSA) and gold nanoparticles(AuNPs) ,and the conformational changes of BSA induced by this interaction,were investigated by UV-visible absorption spectroscopy,fluorescence spectroscopy,and Fourier transform infrared in combination with attenuated total reflection spectroscopy(ATR-FTIR) .The critical adsorption density for preventing AuNP aggregation in 0.1 mol/L phosphate buffered saline(pH 7.2) was 23 BSA molecules per gold particle or 3.8×1012 BSA molecules/cm2.BSA bound to the AuNPs with high affinity(binding constant Ks=7.59×108 L/mol) ,and the intrin-sic fluorescence of BSA was quenched by the AuNPs in accordance with the static quenching mechanism.Both fluorescence spectroscopy and ATR-FTIR showed that AuNPs induced conformational changes in BSA,which resulted in it becoming less compact and increased the polarity of the microenvironment around the tryptophan residue Trp-212.     

猪去氧胆酸与BSA相互作用研究

目的:采用荧光光谱法研究猪去氧胆酸(HDCA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.方法:根据25℃及37℃温度下HDCA对BSA的荧光猝灭作用,通过Stern-volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程计算反应的猝灭常数和形成常数以判断荧光猝灭类型,采用双对数方程计算HDCA与BSA的结合常数(KA)和结合位点数(n),最后采用热力学公式计算反应前后焓变和熵变确定两者结合的主要作用力类型.结果:HDCA对BSA的荧光淬灭作用属于静态荧光淬灭.在温度25℃和37℃时,HDCA与BSA的结合常数分别为0.258×106 L·mol-1和0.453×104 L·mol-1,结合位点数分别0.92和0.62.由于热力学参数焓变(ΔH=-258.72 KJ·mol-1)和熵变(ΔS=-0.76 J·mol-1·K-1)均小于零,因此确定HDCA与BSA之间的作用力主要为氢键和范德华力作用.结论:HDCA与BSA通过氢键和范德华力形成复合物,经静态猝灭机制引起BSA内源性荧光猝灭.     

异戊烯根皮苷与牛血清蛋白相互作用的荧光光谱法研究

了解生物活性小分子与血清蛋白之间的相互作用有重要意义。采用激发波长280 nm,检测不同浓度异戊烯根皮苷对BSA在30°C和40°C下300～400 nm范围荧光发射光谱的影响。结果表明,BSA的内源荧光强度随溶液中加入异戊烯根皮苷浓度的增加呈现有规律的降低,异戊烯根皮苷对BSA荧光猝灭常数Ksv30°C=6.2×10...     

偶氮类食品着色剂诱惑红与蛋溶菌酶的相互作用研究

采用荧光光谱、紫外吸收光谱和计算机模拟分子对接研究了偶氮类食品着色剂诱惑红与蛋溶菌酶的相互作用.讨论了诱惑红对蛋溶菌酶荧光的猝灭机理,属于静态猝灭.测定了诱惑红与蛋溶菌酶反应体系的结合常数和结合位点数,根据热力学参数焓变(ΔH>0)和熵变(ΔS>0)可推断诱惑红和蛋溶菌酶的相互作用力为典型的疏水作用力.在298、304、310 K温度下,两者间的结合常数分别为17897、19865、23267.     

还原性巯基修饰的 CdSe/ZnS 量子点合成及其与人血清白蛋白相互作用的研究

以还原型谷光苷肽为修饰剂,在水相中合成了稳定的核壳结构的 CdSe /ZnS 量子点．采用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱研究其与人血清白蛋白（HSA）的相互作用,研究表明：CdSe /ZnS 量子点对 HSA 内源荧光的猝灭机制属于形成复合物引起的静态猝灭,28℃时猝灭常数为2．1＆#215;105 Lmol -1,结合常数为2．8＆#215;105,结合位点数为1．0,量子点与 HSA 的结合力为静电作用力,量子点对 HSA 的构型未改变．     

嘧霉胺与牛血清白蛋白结合作用的热力学特征研究

在模拟动物体生理条件下,用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外可见吸收光谱等研究了不同温度下嘧霉胺(Pyrimethanil,简称PMT)与牛血清白蛋白(bovine serum albu-min,简称BSA)结合作用的光谱行为.实验表明,PMT对BsA有较强的荧光猝灭作用.用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程和热力学方程等处理实验数据,得到了在25～44℃温度范围内,结合反应的生成常数K_(LB)(平均值:3.512×104 L·mol~(-1))、热力学参数(平均值:△H~θ、△G~θ和△S~θ分别为一1.534 kJ·mol(-1)、-26.77 kJ·mol~(-1)和82.01 J·K~(-1))和结合位点数(平均值:1.030);发现PMT与BSA可结合形成具有一定结构的复合物,其荧光猝灭作用更符合静态猝灭作用特征,作用力可能主要是静电力;同时探讨了嘧霉胺对BSA构象的影响.这为研究嘧霉胺的毒理作用、生态环境效应和生物学效应等提供了重要信息.