3-甲基-6-氨基-5-氰基-4-（4-对甲氧基）苯基-1-苯基-1，4-二氢吡喃并[2，3-c]吡唑与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光光谱法研究了人体生理pH值条件下,3-甲基-6-氨基-5-氰基-4-(4-对甲氧基)苯基-1-苯基-1,4-二氢吡喃并[2,3-c]吡唑(Ⅰ)与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互结合反应;获得了不同温度下Ⅰ与BSA作用的结合常数K和结合位点数n;并根据Forster非辐射能量转移机理,计算出其与BSA相互作用时给体-受体间距离r为5.01 nm及能量转移效率E为0.280.证实了Ⅰ与BSA的相互结合作用为单一的静态猝灭过程,确定了其与BSA分子间有较强的结合作用,且结合力以疏水作用力为主.     

新试剂N-(4-乙氧苯基)-N′-(4-安替吡啉基)硫脲与蛋白质相互作用的机理研究

利用荧光光谱法研究了N-(4-乙氧苯基)-N′-(4-安替吡啉基)硫脲与血清白蛋白的作用机理,根据荧光猝灭效应求得了硫脲与血清白蛋白的结合常数,根据荧光非辐射能量转移理论和热力学参数确定了它们之间的主要作用力类型为疏水作用力.     

光谱法研究四(对甲氧基苯基)卟啉镍与牛血清白蛋白的相互作用

合成了四(对甲氧基苯基)卟啉镍,采用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究四(对甲氧基苯基)卟啉镍与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用,通过不同条件下四(对甲氧基苯基)卟啉镍对BSA作用引起的荧光强度的变化,得出猝灭的最佳条件.利用荧光猝灭的Stern-Volmer方程和静态猝灭公式线性拟合,求得最佳条件下反应的荧光猝灭过程速率常数K q=3.09×1012L·mol-1·s-1,结合常数K A=2.62×104L·mol-1,结合数n=0.991.证实了四(对甲氧基苯基)卟啉镍对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭.     

新试剂N-(4-乙氧苯基 )-N′-(4-安替吡啉基) 硫脲与蛋白质相互作用的机理研究

利用荧光光谱法研究了N-（4-乙氧苯基）-N＇-（4-安替吡啉基）硫脲与血清白蛋白的作用机理，根据荧光猝灭效应求得了硫脲与血清白蛋白的结合常数，根据荧光非辐射能量转移理论和热力学参数确定了它们之间的主要作用力类型为疏水作用力。     

普利沙星与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究

采用荧光光谱法(FS)和紫外光谱法(UV)研究了普利沙星与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.确定了静态猝灭和非辐射能量转移是普利沙星猝灭BSA荧光的主要原因;求得了普利沙星与BSA之间的结合常数K在25℃时为1.05×105、在37℃时为6.68×104;它们之间的结合位点数n为1;根据F rster非辐射能量转移机理求得给体与受体间的结合距离r为5.59 nm和能量转移效率E=0.163.牛血清白蛋白与普利沙星分子间有较强的结合作用,且结合力以静电作用为主.     

3,5-二硝基水杨酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱研究了3,5-二硝基水杨酸(DNS)与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用.研究表明:DNS对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成复合物所引起的静态猝灭;结合位点数为1.同步荧光光谱显示DNS与BSA的结合位点更接近于色氨酸残基.根据F(o)rster非辐射能量转移理论,计算了授体-受体间的结合距离.     

荧光法研究6-硫鸟嘌呤和牛血清蛋白之间的相互作用

利用荧光光谱技术研究了6-硫鸟嘌呤(6-TG)和牛血清蛋白(BSA)之间的相互作用.6-硫鸟嘌呤对牛血清蛋白荧光的猝灭机制属于形成复合物的静态猝灭过程.在22,32和42℃下6-硫鸟嘌呤和牛血清蛋白之间的结合常数K分别为8.07×104,9.83×104和12.04×104L/mol,结合位点数n分别为1.002,1.022和1.039.3个温度下的热力学参数变化值(AH,AG和AS)表明,结合反应的主要作用力类型为疏水作用力,熵变化驱动该结合反应而焓变化不利于该结合反应.根据Forster非辐射能量转移理论,测得6-TG与BSA之间的结合距离r分别为3.44,3.52和3.54 nm(22,32和42℃下).根据牛血清蛋白的结构,可以推测牛血清蛋白与6-硫鸟嘌呤结合的位点在ⅡA亚结构域,靠近Trp 214的区域.     

四(邻-氯乙酰胺基)苯基卟啉与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究四(邻-氯乙酰胺基)苯基卟啉(H2TClPP)与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用.通过不同温度下卟啉对BSA作用引起的荧光强度变化,利用荧光猝灭的Stern-Volmer曲线和静态猝灭公式线性拟合,求得反应的结合常数、热力学参数和分子间作用力的类型,证实了H2TClPP对BSA有较强的猝灭能力,其荧光猝灭作用属于静态猝灭.H2TClPP对BSA的同步荧光光谱表明,相互作用使BSA的构象发生了变化.     

光谱法研究6-糠氨基嘌呤与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法、紫外光谱法、荧光寿命和圆二色光谱法等方法研究了6-糠氨基嘌呤(KT)与牛血清白蛋白(BSA)之间相互作用机理.结果表明,KT可以显著猝灭BSA的内源荧光,其猝灭机制为静态猝灭,猝灭常数Ksv在288 K和303 K时分别为1.45×104和1.42×104L/mol,Stern-Volmer曲线是两段相交于cKT=8.0×10-5mol/L的回归曲线,说明KT与BSA之间存在两类结合位点.数据处理及热力学参数计算表明:低浓度KT-BSA(cKT8.0×10-5mol/L)的结合主要是疏水作用,结合位点数约为1;较高浓度KT(cKT8.0×10-5mol/L)主要以氢键、范德华力与BSA结合,结合位点数为3.7.紫外光谱和圆二色光谱实验结果表明,KT的存在使BSA二级结构发生了改变.     

1-(2-吡啶偶氮)-2-萘酚-磺酸与蛋白质结合反应的光谱法研究

采用荧光光谱法和吸收光谱法研究了1-(2-吡啶偶氮)-2-萘酚-磺酸(PAN-S)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应.研究表明,PAN-S对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭.测定了反应的结合常数(K=5.32×105～8.53×105L·mol-1)、荧光猝灭常数(Ksv=7.08×105L·mol-1)及结合位点数(n=2.88).进一步通过同步荧光法研究了PAN-S对BSA构象的影响,认为PAN-S主要结合在BSA的色氨酸残基附近.研究发现,PAN-S与BSA之间存在着类似于其同阳离子表面活性剂的静电作用.