固氮酶Fe—Mo辅基模拟物含氧Fe—Mo—S原子簇电子结构的研究

随着生物固氮研究的进展,许多金属酶的活性中心微环境的研究已经达到原子水平。人工合成固氮酶Fe-Mo辅基模拟物也是一个相当活跃的领域。最近,Fe-Mo辅基的研究得到在Mo原子上含有氧配位的信息。我校化学系固氮组合成出铁钼之比为一比二的模型化合物。在Mo原子上含有单键的氧原子和含有二个双键氧原子的原子簇。我们已经对一系列的Fe—Mo—S模型化合物的电子结构作过CNDO的研究。因此,进一步研究含氧配位的Fe—Mo—S原子簇的电子结构,对于我们深入了解固氮酶辅基的结构和性能的关系有着重要意义。     

柠檬酸氧钒(V)配合物Na_2(NH_4)_4-[VO_2(cit)_2]·6H_2O的合成和晶体结构

最近,Rees等相继发表了Mo-Fe蛋白0.22和0.27nm分辨率的晶体结构分析结果,揭示了固氮酶金属活性中心FeMo-辅基的结构图象,其中Mo原子处在一端的角落位置上,并且同高柠檬酸的羟基和羧基形成双齿配位.考虑到自然界中钒可取代钼成钒固氮酶,为了了解高柠檬酸在金属酶活性中心中的作用,本文报道含羟基和羧基双齿配位的二聚柠檬酸氧钒(V)配合物Na_2(NH_4)_4[VO_2(cit)]_2·6H_2O(H_4cit=柠檬酸)的合成、光谱和结构.     

不同桥连原子的半胱氨酸钼络合物对乙炔催化还原活性的研究

Schrauzer的钼-半胱氨酸体系,是固氮酶模拟物中研究得最深入的体系之一,最近,又发展成为钼-胰岛素体系,选择性有了进一步提高。关于这一体系的配位体结构和活性关系的研究已作了一些工作,其中,最重要的一点是硫的配位,即与钼相连接的配位基团必须带有—SH基才有活性。但关于桥连原子对活性的影响,则尚未见有报道。     

[(C_2H_5)_4N]_2[Fe_2(SCH_2CH_2S)_4]的合成及其晶体结构和分子结构

许多铁硫蛋白的活性中心都是铁硫原子簇化合物。如植物铁氧还蛋白,皮质铁氧还蛋白和假单孢氧还蛋白的活心位置是Fe_2S_2原子簇化合物。固氮酶的铁蛋白活性中心是Fe_4S_4原子簇化合物。固氮酶的钼铁蛋白中,除Mo—Fe—S原子簇、Fe_4S_4原子簇外,还有Fe_2S_2原子簇等等。铁硫原子簇化合物的主要特点是容易发生氧化还原反应,因而能传递电子。它们在生物体中所起的正是活化和传递电子的作用。所以,铁硫原子簇化合物的合成、结构和性质研究具有重要的仿生意义。     

面向固氮酶铁钼辅基加氢模式的柠檬酸钼研究

柠檬酸钼配合物的光谱和结构研究,为固氮酶铁钼辅基中的高柠檬酸和柠檬酸突变种的配位性质提供了重要的信息.本文利用水热法,用钼酸铵、柠檬酸(H_4cit)、α,α,α-三联吡啶(tpy)和盐酸肼在酸性条件下分离得到了两个不同价态的双核柠檬酸钼配合物[Mo_2~(IV)O(Hcit)_2(tpy)_2]·3H_2O(1)和(H_2tpy)_2[Mo_2~(VI)O_5(Hcit)_2]·7.5H_2O(2).通过元素分析、红外光谱、紫外光谱、核磁共振、电子顺磁共振、键价计算和X射线单晶衍射等手段对这两个配合物进行了表征.单晶结构分析表明,1和2中的柠檬酸配体通过α-烷氧基、α-羧基和β-羧基与钼三齿螯合,另一个游离的β-羧酸基团与周围的水分子形成氢键.核磁碳谱表明2在溶液中发生了解离.对1、2和已报道的柠檬酸钼配合物的键长进行统计分析显示,端氧的反位效应、羟基质子化效应和金属钼的价态是影响键长的主要因素.其中,Mo-O(α-烷氧基/α-羧基)键长与金属钼的价态呈现一定的线性关系.线性拟合计算得到的Mo(III)-O(α-羧基)键长与钼铁蛋白结构中Mo(III)-高柠檬酸和柠檬酸的配位键长接近,而计算的Mo(III)-O(α-烷氧基)键长远小于蛋白中的键长,但质子化作用下的Mo-O(α-羟基)键长与之接近.由此进一步支持固氮酶铁钼辅基中的高柠檬酸和柠檬酸通过α-羧基和未去质子的α-羟基与钼配位.该加氢配位模式对于研究高柠檬酸和柠檬酸在固氮和CO还原反应中的加氢作用具有重要意义.     

棕色固氮菌固氮酶钼铁蛋白的分子量及钼铁硫含量

在固氮酶钼铁蛋白的结构和功能的研究中,钼铁蛋白的分子量及钼、铁、硫含量是重要的数据,但目前国外文献报道的数值差别较大。为此,我们以重结晶的钼铁蛋白为材料,测定了棕色固氮菌(林土23号菌株)固氮酶钢铁蛋白的分子量和钼、铁、硫含量。     

接近固氮酶的钼-胰岛素模型

象棕色固氮菌(Azotobacter vine-landii)这类细菌的固氮酶,如何固定大气中的氮为氨,是令人感兴趣的问题.美国加州大学舒劳策(N.Schrauzer)博士的研究指出钼是唯一的催化部位. 固氮酶含钼、铁和硫.包括这三种元素的原子簇曾被认为是氮还     

钼铁硫簇合物{(C_2H_5)_4N}_3{[(SCH_2CH_2S)MoS_3]_2Fe}的合成、结构和催化性质的研究

几年来,固氮酶研究不断取得新的进展,从钼铁蛋白中分离出铁钼辅基(简称:FeMo—Co),大多数生物学家认为FeMo—Co是固氮活性中心,利用EXAFS光谱分析确定钼铁蛋白和FeMo—Co中钼的微环境,提出了固氮酶活性中心模型。这些研究促进了钼铁硫原子簇化学发展,因此有关模拟固氮酶活性中心——钼铁硫原子簇化合物的研究引起人们极大的兴趣。本文报道{(C_2H_5)_4N}_3{[(SCH_2CH_2S)MoS_3]_2Fe}原子簇化合物的合成、结构和性质研究。     

固氮酶Fe中心模型化合物的合成、结构和催化活性的研究

1981年,忻新泉等人,从配位化学的角度出发,提出了固氮酶双中心作用机制。认为在固氮酶中Fe原子是吸附活化底物的中心,它与由Mo—Fe—S簇化合构成的还原中心协同作用完成底物的还原过程。为了论证Fe是吸附活化中心,我们合成了含有铁硫的原子簇化合物,作为模拟体系,并进行了催化活性的研究。本文报道新型[(C_2H_5)_4N]_4[Fe_6S_9(SCH_2CH_2OH)Cl]簇合物的合成、结构和催化活性的研究。     

MoCu_4S_4Cl_2PY_6的合成、光谱和晶体结构

Mo-Cu-S配位化合物或原子簇状化合物与生物的活性功能有关M(?)ller等人系统地研究了硫代钼酸盐与铜的反应,在不同的钼/铜比条件下,得到钼/铜比为1:1,1:2,1:3的原子簇化合物。我们以(NH_4)_2MoS_4、CuCl和NH_2     

{[Et_4N]_3[Mo_2FeS_6(SCH_2CH_2S)_2}_4·CH_3CN簇合物的合成、结构和性质研究

利用EXAFS光谱分析、钼铁蛋白、钼铁辅因子与钼铁硫多核模拟物比较,其钼的周围具有相似的笼型结构,从而推测固氮酶的活性中心,很可能是一类钼铁硫原子簇化合物。因此模拟固氮酶的活性中心——钼铁硫簇合物的合成、结构和性质研究将引起人们极大兴趣。本文报道{[Et_4N]_3[Mo_2FeS_6(SCH_2CH_2S)_3]}_4·CH_3CN簇合物的合成、结构和性质研究。     

棕色固氮菌固氮酶对基质还原的动力学研究

所有来源的固氮酶都是钼铁蛋白和铁蛋白两种组分的复合体。所有的固氮酶既能还原分子态氮,还能还原其他一些基质,包括乙炔、氰化物和迭氮化物等。由于固氮酶具有这些突出的特性,因此动力学研究显得十分重要,早就引起国外学者们的注意。要深入研究固氮酶活性部位络合催化的机理,动力学参数是不可缺少的基本资料,然而前几年国外文献报道的数值差别却很大。尤其从固氮酶钼铁蛋白结晶成功之后,尚未见到国内外采用钼铁蛋白结     

含低价钼的三核化合物(Et_4N)_2[(CO)_4MoS_2MS_2Mo(CO)_4](I:M=Mo,Ⅱ:M=W)的合成和晶体结构

低价钼的化合物在配位方式和价态可变等方面具有特殊性质,为了进行深入研究,我们合成了含Mo(0)的三核题目化合物Ⅰ和Ⅱ,并测定了其晶体结构。     

产酸克氏杆菌(Klebsiella oxytoca)钼铁蛋白α-423~(Ile)位点的突变导致固氮酶催化活性降低

基于前期对固氮酶催化过程中存在两条电子传递通路的推论,探索从与P原子簇共价相连的β-93Cys出发至FeMoco之间重要的氨基酸位点.通过分析固氮酶钼铁蛋白的结构,利用体外定点突变和基因替代技术,将产酸克氏杆菌(Klebsiella oxytoca)固氮酶β-102Asn,α-431Lys和α-423Ile位点分别替换为β-102Ala,α-431His和α-423Pro,获得Nβ102A,Kα431H和Iα423P突变株.3个突变对细菌固氮生长有不同程度的影响,其中Iα423P突变株几乎无固氮生长,细胞乙炔还原活性显著下降;在42 L发酵罐中培养,其细胞最高固氮酶活性仅为野生型菌株的1/6;qRT-PCR检测发现此突变株nifD基因4倍的上调表达.分离纯化Iα423P钼铁蛋白,其最高C2H2和H+还原水平分别为野生型的13%和21%.根据以上研究结果推论,突变固氮酶的催化活性显著降低,或与直接打破α-423Ile与高柠檬酸长臂之间的氢键有关,推测α-423Ile是固氮酶催化底物还原过程中,电子经高柠檬酸长臂进入活性中心Mo位的入口氨基酸.     

一个模拟固氮酶某些性状的无机催化剂

固氮酶是一个含金属钼和铁的蛋白质。在催化还原分子氮及其他底物的过程中,是钼还是铁,或者钼和铁同时与底物首先络合,是迄今尚未阐明的问题。在第二次全国化学模拟生物固氮交流会上,我们曾报道二氯四呲啶铁在溶液中催化还原叠氮化物为氨的活性受外加钼酸钠的促进。进一步的实验表     

ATP与MoFe_3S_4~*原子簇的络合

多数研究报道指出,单独的钼铁蛋白不结合MgATP。但也有些研究者对此持不同的看法,认为钼铁蛋白也能结合MgATPC。钼铁蛋白的活性中心是由Mo、Fe、S组成的原子簇。研究ATP与MoFe_3S_4~*的络合,不仅有助于对固氮酶反应中MgATP驱动     

原子簇络合物亡(C_2H_5)_4N]_3[Mo_2FeS_8O_2]的合成、结构和性质研究

一、前言化学模拟生物固氮的根本目的是要彻底改革现行合成氨工业催化剂,其关键在于弄清固氮酶的结构与功能。铁钼辅基(简称:FeMo—co)的成功分离使固氮酶活性中心的研究进入了一个新阶段。用外延X-射线吸收精细结构方法(简称EXAFS)对钼铁蛋白和铁钼辅基中     

钼铁蛋白类晶体的电子显微观察

等和等曾用电子显微镜研究固氮酶钼铁蛋白的结构,认为钼铁蛋白是由四个球状的亚基组成。1974年,Stasny等通过电子显微镜观察,确定钼铁蛋白分子由四个类似球状的亚基组成,排列成90×90×40的直角平行六面体。同年我们也观察到由钼铁蛋白分子井然有序地排列成的类晶体,并对其分子构型作了研究。     

几种含氮配位体的一价铑羰基化合物的合成与鉴定

文献中已报道了不少含氮配位体的一价铑羰基化合物,多数具有顺式二羰基平面四方形构型。当配位体中除配位氮原子外,尚有其他可配位官能团时,经常形成羰基一价铑的螯合物。据报道,不少此类型的羰基化合物具有催化活性或生物活性。为了解含氮配位体种类改变对此类化合物的化学稳定性、结构、催化活性及其它性能的影响,我们制备了五个     

几种含氮配位体的苯氧基氯化钛化合物的合成及红外光谱研究

文献上已有许多含氮配位体钛化合物的报道.但含氮配位体的苯氧基氯化钛化合物却报道甚少。这类化合物往往具有某些催化活性。我们制备了八个文献未见报道的此类化合物,用元素分析进行鉴定,并研究其红外光谱。