NS不同版本对TCP仿真性能的影响

简要介绍了NS仿真工具,通过仿真分析首次提出了NS不同版本对TCP仿真性能的影响。结果表明,不同的NS版本仿真出的TCP性能有一定的差异,其原因为不同NS版本的C++源代码的实现有一些区别,有助于对NS进一步研究。     

基于NS2的网络拥塞控制算法的仿真研究

网络拥塞控制问题是网络研究中的最关键问题之一。对Tahoe、Reno、NewReno、SACK和Vegas等不同版本的TCP源端算法进行研究,利用NS2网络模拟器对线性网络和哑铃状网络环境的算法进行仿真研究。最后得出:在网络无竞争时,最好选择Vegas算法;有竞争时,选择Reno、NewReno、Sack算法为宜。     

基于仿真的TCP流量控制机制的研究

文章介绍了TCP协议对流量控制的一些重要机制:慢启动,拥塞避免,快速重传,快速恢复等;然后通过仿真这些根据不同机制不同算法的TCP版本,比较不同网络条件下的版本在性能上的差异,从而直观的演示了流量控制机制的正负效果;最后给出一个更改TCP SACK初始化窗口大小值的仿真实验,通过仿真予以验证分析。     

基于NS仿真的无线自组网TCP性能研究

由于Ad Hoc网络具有多跳、无线连接的特点,其TCP性能成为Ad Hoc网络研究的重点.考虑Ad Hoc网络的多跳拓扑及无线分组丢失,根据TCP主流版本的拥塞控制规则,基于NS实验分析了TCP窗口及吞吐量性能.研究表明：基于有线网络设计与优化的TCP版本,并不都适合于Ad Hoc网络.Tahoe不但将TCP窗口维持在...     

Vegas算法对不对称空间链路性能的影响

不对称空间链路TCP性能对空间网络十分重要。基于NS2,建立空间网络TCP场景,在比较几种TCP拥塞控制算法的基础上,重点研究了Vegas算法对不对称空间链路性能的影响。仿真结果表明：Vegas算法的窗口门限值α、β的增大能增加吞吐量,相应的窗口值将变。Vegas算法的估计缓存区里的包数δ影响窗口的大小,δ为默认值时吞吐量较大。     

基于NS仿真的无线自组网TCP性能研究

由于Ad Hoc网络具有多跳、无线连接的特点,其TCP性能成为Ad Hoc网络研究的重点.考虑Ad Hoc网络的多跳拓扑及无线分组丢失,根据TCP主流版本的拥塞控制规则,基于NS实验分析了TCP窗口及吞吐量性能.研究表明：基于有线网络设计与优化的TCP版本,并不都适合于Ad Hoc网络.Tahoe不但将TCP窗口维持在一个较高的数值上,而且在主流TCP版本中吞吐量性能也是较好的.另外,实验与分析也显示,除了无线分组丢失,超时成为影响Ad Hoc网络TCP性能的重要因素.     

网络拥塞控制中探测元机制的研究

为提高TCP协议在长时延、高差错率网络中的性能,探测元机制做为一种主动自适应机制,在TCP的许多改进实现中被涉及。详细阐述了探测元机制的原理和具体应用,并在NS仿真中实现了该机制。理论分析和仿真实验显示,在TCP中引入探测元机制,能有效提高长时延、高差错率网络的吞吐量。     

半双工信道上TCP/IP协议性能仿真

通过电台组网通信在特殊场合具有十分重要的应用价值。电台一般采用半双工方式通信,这种环境下TCP/IP的适用性及其性能值得研究。NS是网络模拟常用的工具,但它本身并不包含半双工链路模型。文中首先讨论在NS网络仿真软件中对半双工链路的建模,进而研究TCP/IP在半双工信道上的性能。模拟实验结果表明:只要解决半双工信道的信息冲突问题,TCP/IP在半双工链路上运行是完全可行的。     

突发粒度对光突发交换网络TCP特性的影响

光突发交换(optical burst switching,OBS)是下一代IP-over-DWDM光网络最有前途的解决方案之一。TCP在OBS网络中的传输性能越来越引起重视。利用基于NS2的光突发交换仿真平台。研究了在不同的负载下,突发粒度对TCP在光突发交换网络中的传输特性的影响,分析了它们在光突发交换网络中的TCP吞吐量及平均附加时延。     

突发粒度对光突发交换网络TCP特性的影响

光突发交换(optical burst switching,OBS)是下一代IP-over-DWDM光网络最有前途的解决方案之一.TCP在OBS网络中的传输性能越来越引起重视.利用基于NS2的光突发交换仿真平台,研究了在不同的负载下,突发粒度对TCP在光突发交换网络中的传榆特性的影响,分析了它们在光突发交换网络中的TCP吞吐量及平均附加时延.     

NS在计算机网络教学中的应用

利用免费的NS2网络仿真软件构建虚拟网络环境,辅助计算机网络教学;提供了一种跨平台使用的直观、准确的计算机网络教学课件的开发方法。采用开源软件可避免在教学过程中产生的软件版权问题,同时NS2的代码完全可见也使网络仿真过程更灵活、透明。丰富的数据分析手段可以对网络仿真的结果进行全面的分析,借助于NS2开发套件中的Gnuplot作图软件还可以对网络跟踪数据进行统计分析。     

多种路由算法在车载Ad Hoc网络中的性能研究

车载自组织网络作为一种特殊的移动自组织网络,其路由算法的研究面临诸多挑战.现有的路由协议大多利用网络仿真软件进行仿真,而典型的仿真软件并不支持真实城市环境下的节点移动模型.利用MOVE构建真实城市模拟环境,导出网络仿真工具NS2支持的脚本,扩充网络仿真软件的节点移动模型.基于几种真实城市模拟环境,实现GPSR协议并利用NS2模拟仿真典型路由协议AODV,DSDV,GPSR.重点比较了不同包大小、车辆密度情况下,不同协议的包送达率、平均端到端延时、第一次收包时间等性能.结果表明,车辆密度对性能影响不大,GPSR协议更适合真实城市模拟环境.     

咖啡因对 CUMS 抑郁模型小鼠行为的影响

摘要: 目的 探讨咖啡因对慢性不可预见轻度应激( Chronic unpredictable mild stress,CUMS) 抑郁模型小鼠行为的影响。方法 选用 C57BL/6J 小鼠 48 只,分为正常 + 生理盐水组、正常 + 30 mg / kg 咖啡因组、模型 + 生理盐水组和模型 + 咖啡因组( 分别为 5、15 和30 mg / kg) 6 个处理组。利用制作的 CUMS 抑郁模型,分别给予生理盐水作对照或用不同剂量的咖啡因进行干预,持续造模 22 d,观察小鼠的体质量增长变化,用旷场实验及液体消耗实验测定小鼠行为改变。结果 造模 22 d 后,与正常 + 生理盐水组小鼠相比,模型 + 生理盐水组小鼠的体质量增长、水平垂直运动、液体消耗均未达到显著差异( P ＞ 0. 05) 。与模型 + 生理盐水组小鼠相比,模型 + 咖啡因组( 5 mg / kg 和 30 mg /kg) 小鼠的糖水消耗量和糖水偏爱百分比显著增高( P ＜ 0. 05) 。结论 实验表明 CUMS 抑郁模型用 C57BL/6J 小鼠较难成功建构; 咖啡因对小鼠 CUMS 抑郁模型的行为改变有部分改善作用,并呈剂量相关性; 同时证明咖啡因的行为改善作用不是通过兴奋大脑皮层所致。该实验结果提示咖啡因具有潜在的抗抑郁作用。     

强连通强符号非异带号有向图的特征刻画

强符号非异矩阵 (简称S2 NS矩阵 )在定性矩阵理论的研究中有重要意义 .据此研究与S2 NS矩阵直接相关的S2 NS带号有向图的特征刻画问题 .一个带号有向图S称为是S2 NS带号有向图 ,若S中所有圈的符号均为负 ,且S中任意两条同始同终的路均同号 .注意到在此定义中所涉及到的两个条件都不能用多项式算法来进行验证 .这里首次给出强连通情况下S2 NS带号有向图S的一个可以用多项式算法进行验证的特征刻画     

丙型肝炎病毒NS3基因真核质粒的构建及其在人肝细胞中的诱导表达

目的：进行丙型肝炎病毒非结构蛋白3基因真核表达载体的构建,并分析其在体外培养的人肝细胞中的表达。方法：从含有丙肝病毒全长基因的重组质粒pBRTM／HCV1-3011表达载体中PCR扩增出HCVNS3基因片段,将其与表达载体pcDNA3．1（-）重组,得到重组的真核表达载体pcDNA3．1（-）／NS3。然后采用阳离子多聚体将其转染人肝细胞QSG7701,以免疫组织化学SP法及Western Blotting检测HCVNS3蛋白的表达。结果：所得到的NS3片段正确,序列正确,所构建的真核质粒成功转染QSG7701细胞并表达蛋白,表达的NS3蛋白相对分子质量为70000。结论：成功构建了丙型肝炎病毒非结构蛋白3基因的真核表达载体pcDNA3．1（-）／NS3,并且该载体在体外培养的人肝细胞中能有效表达特异性HCVNS3蛋白。     

X-ray structure of NS1 from a highly pathogenic H5N1 influenza virus

The recent emergence of highly pathogenic avian (H5N1) influenza viruses, their epizootic and panzootic nature, and their association with lethal human infections have raised significant global health concerns. Several studies have underlined the importance of non-structural protein NS1 in the increased pathogenicity and virulence of these strains. NS1, which consists of two domains-a double-stranded RNA (dsRNA) binding domain and the effector domain, separated through a linker-is an antagonist of antiviral type-I interferon response in the host. Here we report the X-ray structure of the full-length NS1 from an H5N1 strain (A/Vietnam/1203/2004) that was associated with 60% of human deaths in an outbreak in Vietnam. Compared to the individually determined structures of the RNA binding domain and the effector domain from non-H5N1 strains, the RNA binding domain within H5N1 NS1 exhibits modest structural changes, while the H5N1 effector domain shows significant alteration, particularly in the dimeric interface. Although both domains in the full-length NS1 individually participate in dimeric interactions, an unexpected finding is that these interactions result in the formation of a chain of NS1 molecules instead of distinct dimeric units. Three such chains in the crystal interact with one another extensively to form a tubular organization of similar dimensions to that observed in the cryo-electron microscopy images of NS1 in the presence of dsRNA. The tubular oligomeric organization of NS1, in which residues implicated in dsRNA binding face a 20-A-wide central tunnel, provides a plausible mechanism for how NS1 sequesters varying lengths of dsRNA, to counter cellular antiviral dsRNA response pathways, while simultaneously interacting with other cellular ligands during an infection.     

Structure of the zinc-binding domain of an essential component of the hepatitis C virus replicase

Hepatitis C virus (HCV) is a human pathogen affecting nearly 3% of the world's population. Chronic infections can lead to cirrhosis and liver cancer. The RNA replication machine of HCV is a multi-subunit membrane-associated complex. The non-structural protein NS5A is an active component of HCV replicase, as well as a pivotal regulator of replication and a modulator of cellular processes ranging from innate immunity to dysregulated cell growth. NS5A is a large phosphoprotein (56-58 kDa) with an amphipathic alpha-helix at its amino terminus that promotes membrane association. After this helix region, NS5A is organized into three domains. The N-terminal domain (domain I) coordinates a single zinc atom per protein molecule. Mutations disrupting either the membrane anchor or zinc binding of NS5A are lethal for RNA replication. However, probing the role of NS5A in replication has been hampered by a lack of structural information about this multifunctional protein. Here we report the structure of NS5A domain I at 2.5-A resolution, which contains a novel fold, a new zinc-coordination motif and a disulphide bond. We use molecular surface analysis to suggest the location of protein-, RNA- and membrane-interaction sites.     

致病性不同的两种流感病毒NS1蛋白对人源细胞IFN-β转录抑制的比较

A型流感病毒编码的NS1蛋白是病毒关键的致病因子,可以通过多种机制拮抗宿主抗病毒反应.病毒感染过程中,NS1通过抑制NF-κB和IRF3两种转录因子的活性,下调IFN-β转录水平以阻断其诱导的信号通路.实验选取病毒母本致病性不同的两种NS1蛋白(NS1-a,NS1-h),通过RT-PCR、报告基因和VSV病毒滴度等实验证明高致病性禽流感病毒NS1-a与普通人流感病毒NS1-h相比,表现出较强的抑制IFN-β转录能力,并有效帮助VSV病毒复制.此差异源于NS1-a更加有效抑制NF-κB活性以及IRF3激活后的入核行为,与IFN诱导的ISG转录无关.所得结果为阐释流感病毒致病性与NS1的密切关系提供线索.     

Periodic cycles of RNA unwinding and pausing by hepatitis C virus NS3 helicase

The NS3 helicase is essential for cytoplasmic RNA replication by the hepatitis C virus, and it is a representative member of helicase superfamily 2 (SF2). NS3 is an important model system for understanding unwinding activities of DExH/D proteins, and it has been the subject of extensive structural and mutational analyses. Despite intense interest in NS3, the molecular and kinetic mechanisms for RNA unwinding by this helicase have remained obscure. We have developed a combinatorial, time-resolved approach for monitoring the microscopic behaviour of a helicase at each nucleotide of a duplex substrate. By applying this analysis to NS3, we have independently established the 'physical' and 'kinetic' step size for unwinding of RNA (18 base pairs, in each case), which we relate to the stoichiometry of the functional, translocating species. Having obtained microscopic unwinding rate constants at each position along the duplex, we demonstrate that NS3 unwinds RNA through a highly coordinated cycle of fast ripping and local pausing that occurs with regular spacing along the duplex substrate, much like the stepping behaviour of cytoskeletal motor proteins.