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1.
在模拟动物体生理条件和不同温度下,采用荧光、紫外光谱法研究溴酚蓝(BPB)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应。用Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程分别处理试验数据,发现BSA与BPB发生反应,生成新的复合物,属于静态荧光猝灭。实验求出反应时复合物的形成常数K_(LB)、热力学参数与结合位点数,证明溴酚蓝与牛血清白蛋白的结合主要为静电作用力。位点竞争实验结果显示BPB与BSA的作用位置主要在BSA的Site I(sub-domainⅡA)位。通过同步荧光光谱和三维荧光光谱法,探讨BPB对BSA构象的影响,实验结果表明BPB使色氨酸残基所处微环境的极性减弱、疏水作用增强。本文为探讨BPB的染色机理、毒理效应和生物学效应提供了重要信息。 相似文献
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采用荧光光谱法和紫外可见吸收光谱法研究了紫杉醇(Taxol)与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,简称BSA)的相互作用.在生理条件下(含0.10 mol/L NaCl的Tris-HCl缓冲溶液,pH7.40),以286 nm为激发波长,在288~500 nm波长范围内,测定荧光光谱,BSA有较好的荧光效应,紫杉醇对BSA有荧光猝灭作用.测定了不同温度下紫杉醇与BSA的表观结合常数和结合位点数,根据不同温度时结合常数的大小推测紫杉醇对BSA的荧光猝灭类型是静态猝灭. 相似文献
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用荧光光谱法研究了诺氟沙星(Norfloxacin)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.确定了诺氟沙星与牛血清白蛋白的荧光猝灭机制为静态猝灭.通过测定和计算不同温度下该结合反应的结合常数和结合位点数,并根据热力学方程求得了结合反应的热力学参数,讨论了两者间的主要作用力类型是范德华力和氢键.同时采用同步荧光技术考察了诺氟沙星对BSA构象的影响. 相似文献
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《信阳师范学院学报(自然科学版)》2016,(1):40-42
利用荧光光谱研究了蒲公英提取物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,探讨了不同浓度的蒲公英提取物和溶剂种类这两个因素对荧光强度的影响.结果表明:蒲公英花或叶的甲醇提取物使BSA的荧光强度增强,且其最大荧光发射波长无明显红移;蒲公英花或叶的乙醇提取物使BSA的荧光产生猝灭,且其最大荧光发射波长明显红移;甲醇溶剂对荧光强度有比较大的影响,而乙醇则无明显影响.随着提取液浓度增加,蒲公英甲醇提取物与BSA相互作用的△F呈线性增加趋势,蒲公英乙醇提取物与BSA相互作用的△F呈下降趋势. 相似文献
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利用分子荧光法、分光光度法、傅里叶变换红外光谱法研究了磺胺甲基嘧啶(SM1)和磺胺二甲基嘧啶(SM2)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验表明SM1和SM2对BSA的荧光猝灭均为静态猝灭过程,并得到不同温度下猝灭反应的平衡常数K0、结合数n、结合常数KB与结合距离r.计算了25℃和37℃时的热力学常数ΔH和ΔS,据此得出SM1、SM2与BSA结合作用力均为氢键和范德华力.利用傅里叶变换红外光谱研究了结合反应前后BSA的二级结构,结果表明BSA的二级结构均发生了改变. 相似文献
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用荧光光谱法、紫外光谱法和凝胶电泳法研究了药物头孢匹胺与牛血清白蛋白(BSA)之间的作用机制.结果表明,头孢匹胺与BSA 之间主要以较强的氢键和范德华力结合,形成的化合物致使牛血清白蛋白的内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭.二者结合常数为4.288×104 L·mol-1(18℃),结合位点数约为1,头孢匹胺和BSA色氨酸残基结合距离 r=2.06nm;同时二者相互作用并不影响蛋白结构,使蛋白质原有生物活性继续保持. 相似文献
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头孢药物与牛血清白蛋白的相互作用研究 总被引:3,自引:0,他引:3
利用光谱技术研究了头孢拉定(Cefradine)、头孢羟氨苄(Cefadroxil)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制.由Lineweave-Burk双倒数图,分别求出了在284,290 nm波长激发下它们与BSA作用的结合常数.BSA内源荧光主要由Trp-214色氨酸做贡献.依据F rster非辐射能量转移机制,得出了头孢拉定与Trp-214的距离r284,激发=2.37 nm,r290,激发=2.40 nm;头孢羟氨苄与Trp-214的距离r284,激发=2.35 nm,r290,激发=2.37 nm;证实药物的稳定性及半衰期与结合常数有关. 相似文献
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在优化的实验条件下,运用荧光光谱法和紫外光谱法研究牛血清白蛋白(BSA) 与泮托拉唑钠(PS)的结合作用。研究表明:PS对BSA的荧光有猝灭作用,属于静态猝灭。BSA能运载PS,是一个自发过程,其作用力类型主要为氢键和范德华力。BSA 的亚螺旋域ⅢA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近,有正协同作用。PS对BSA构象产生影响,使BSA腔内疏水环境的极性减弱。该实验对揭示药物动力学问题及后续抗菌类药物的研发提供了理论依据。 相似文献
10.
磺基水杨酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光法研究 总被引:6,自引:0,他引:6
用荧光法研究了5磺基水杨酸(SSA)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验发现SSA可以猝灭BSA的荧光,同时自身的荧光敏化增强,表明两者之间发生了能量转移.能量转移的机理是BSA与SSA结合形成了复合物.SSA在BSA212位色氨酸残基附近的结合数为1,结合常数为6.5×105.疏水力是结合反应的主要作用力.基于Forster能量转移理论确定了SSA与BSA212位色氨酸残基间的距离为1.55nm.研究了实验条件对反应的影响,在pH4.0~8.0之间,BSASSA复合物基本稳定,离子强度对复合物形成有明显影响. 相似文献
11.
盐酸环丙沙星与人血清白蛋白相互作用的研究 总被引:2,自引:0,他引:2
盐酸环丙沙星是具有广谱抗菌作用的新型药物。通过药物对人血清白蛋白内源荧光的淬来,给出了药物分子与白蛋白的缔合常数;基于能量无辐射转移机理,得出了环丙沙星与人血清白蛋白的结合位置距血清白蛋白第214位色氨酸残基的距离为24.4A。 相似文献
12.
表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)与人血清白蛋白相互作用的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
在不同温度下,用荧光猝灭光谱、紫外-可见吸收光谱及分子对接的方法研究表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用.研究结果表明,EGCG可与HSA相互作用并使HSA发生内源性的静态荧光猝灭.利用Stern-Volmer方程处理实验数据,计算得到17和37℃下的静态猝灭常数(Kq)分别为7.153×105和7.886×105L.mol-1,结合常数(KA)分别为9.541×105和9.586×105L.mol-1,结合位点(n)为1.通过计算热力学参数,可知该EGCG与HSA的相互作用是一个吉普斯自由能降低的自发过程,且二者之间的主要作用力类型为疏水作用力.根据非辐射能量转移机制,算出HSA和EGCG间的作用距离和能量转移效率分别为3.02 nm和0.188.利用Autodock3程序进行HSA和EGCG对接计算,对接结果支持了光谱学的结论. 相似文献
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荧光法研究氟罗沙星与牛血清白蛋白的相互作用 总被引:12,自引:1,他引:12
用荧光法研究了氟罗沙星对血清白蛋白的荧光猝灭现象,根据荧光猝灭双倒数图读物计算了氟罗沙星与牛血清白蛋白之间的结合常数,根据Foester能量传递原理计算出氟罗沙星在牛血清白蛋白上的结合位置,并根据热力学参数研究了氟罗沙星与牛血清白蛋白之间的作用力类型。 相似文献
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应用光谱法和电化学方法研究了水溶液中马兜铃酸A与牛血清白蛋白分子间的结合反应,测定了反应的形成常数KA及热力学函数ΔG,ΔH和ΔS,并确定了分子间作用力性质;还讨论了温度和微量金属离子对药物与牛血清白蛋白形成常数的影响;采用同步荧光技术考察了马兜铃酸A对牛血清白蛋白构象的影响;依据Forster非辐射能量转移机制,确定了给体—受体间的结合距离和能量转移效率. 相似文献
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目的研究了阿昔洛韦(ACV)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。方法在pH为7.4的Tris-HCl缓冲液中,发现阿昔洛韦在348 nm(λex=282 nm)对牛血清白蛋白的荧光有猝灭作用。并对阿昔洛韦对牛血清白蛋白荧光猝灭的机理进行了初步探讨。结果发现在弱酸性、中性及弱碱性条件下均表现为静态猝灭。利用荧光猝灭双倒数图计算了阿昔洛韦与牛血清白蛋白之间的表观结合常数为1.48×10~4、结合位点数为1,结合位置接近于色氨酸残基,牛血清白蛋白中色氨酸残基与阿昔洛韦分子间的距离为3.138 nm。结论根据热力学参数计算确定了阿昔洛韦与牛血清白蛋白之间的主要作用力类型为疏水作用力,同时,采用同步荧光技术考察了阿昔洛韦对牛血清白蛋白构象的影响。 相似文献
16.
综述了2007年以来国内外有关植物小分子活性成分与血清白蛋白相互作用的部分文献.简要介绍了紫外光谱和荧光光谱的基本理论和实验方法,列表总结了近年来的相关研究成果,并讨论了紫外光谱和荧光光谱法相关实验设计的研究进展和存在的问题. 相似文献
17.
《南阳理工学院学报》2014,(3):115-117
在pH 3.0的酸性条件下,通过紫外-可见光谱法研究了茜素黄R与牛血清白蛋白的相互作用。茜素黄R与牛血清白蛋白形成的复合物最大吸收波长为384 nm,与茜素黄R的372 nm相比仅红移12 nm,故茜素黄R的加入对复合物吸光度的测定存在较大干扰。单波长法确定复合物的摩尔吸光系数为7.42×103L/(mol·cm)。双波长法计算得到茜素黄R与牛血清白蛋白的结合比例为2∶1,条件平衡常数K为2×105。同时讨论了酸性条件下影响茜素黄R与BSA结合比例的原因。 相似文献
18.
本文在溶液中研究了人血清白蛋白和铜络合物的吸收光谱。观察了螯合剂EDTA促排人血清白蛋白中络合铜的行为。基于DSCPCF配位场模理对吸收光谱作了理论解析。 相似文献
19.
姜吉刚 《山东师范大学学报(自然科学版)》2014,(1):77-79,83
以还原型谷光苷肽为修饰剂,在水相中合成了稳定的核壳结构的 CdSe /ZnS 量子点.采用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱研究其与人血清白蛋白(HSA)的相互作用,研究表明:CdSe /ZnS 量子点对 HSA 内源荧光的猝灭机制属于形成复合物引起的静态猝灭,28℃时猝灭常数为2.1×105 Lmol -1,结合常数为2.8×105,结合位点数为1.0,量子点与 HSA 的结合力为静电作用力,量子点对 HSA 的构型未改变. 相似文献