荧光光谱法研究香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱、紫外吸收光谱法研究了香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:香豆素-3-羧酸对BSA的荧光猝灭为静态猝灭,香豆素-3-羧酸与BSA 1∶1结合形成复合物,结合常数与结合位点分别为3.21×104L·mo L-1,0.974 6(298 K)和2.00×104L·mo L-1,0.949 5(310 K),两者之间的作用力以氢键和范德华力为主.同步荧光光谱表明,香豆素-3-羧酸与色氨酸残基发生了作用,从而使其所处的微环境发生了改变.     

Cu~(2+)、Fe~(3+)、Zn~(2+)对香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白相互作用的影响

用荧光光谱法研究Cu~(2+)、Fe~(3+)、Zn~(2+)对香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的影响.结果表明:三种金属离子均能增强香豆素-3-羧酸对BSA的荧光猝灭及两者的结合作用,使体系的荧光猝灭常数、结合常数增大;Zn~(2+)的存在没有改变两者的作用力类型,仍以疏水作用力为主,Cu~(2+)、Fe~(3+)存在下,作用力变为以静电引力为主.表明Cu~(2+)、Fe~(3+)、Zn~(2+)对香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白的作用有重要影响.     

猪去氧胆酸与BSA相互作用研究

目的:采用荧光光谱法研究猪去氧胆酸(HDCA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.方法:根据25℃及37℃温度下HDCA对BSA的荧光猝灭作用,通过Stern-volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程计算反应的猝灭常数和形成常数以判断荧光猝灭类型,采用双对数方程计算HDCA与BSA的结合常数(KA)和结合位点数(n),最后采用热力学公式计算反应前后焓变和熵变确定两者结合的主要作用力类型.结果:HDCA对BSA的荧光淬灭作用属于静态荧光淬灭.在温度25℃和37℃时,HDCA与BSA的结合常数分别为0.258×106 L·mol-1和0.453×104 L·mol-1,结合位点数分别0.92和0.62.由于热力学参数焓变(ΔH=-258.72 KJ·mol-1)和熵变(ΔS=-0.76 J·mol-1·K-1)均小于零,因此确定HDCA与BSA之间的作用力主要为氢键和范德华力作用.结论:HDCA与BSA通过氢键和范德华力形成复合物,经静态猝灭机制引起BSA内源性荧光猝灭.     

冬凌草丁素与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了冬凌草丁素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制,确定冬凌草丁素对BSA荧光的猝灭主要是静态猝灭过程,依据所得结果测得不同温度下冬凌草丁素与BSA的结合常数、结合距离和能量转移效率.     

铜离子与牛血清白蛋白相互作用的研究

运用荧光光谱法研究了铜离子（Cu^2＋）与牛血清白蛋白（BSA）的作用机制.实验表明：Cu^2＋对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,并求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数.     

蒲公英提取物与牛血清白蛋白相互作用研究

利用荧光光谱研究了蒲公英提取物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,探讨了不同浓度的蒲公英提取物和溶剂种类这两个因素对荧光强度的影响.结果表明:蒲公英花或叶的甲醇提取物使BSA的荧光强度增强,且其最大荧光发射波长无明显红移;蒲公英花或叶的乙醇提取物使BSA的荧光产生猝灭,且其最大荧光发射波长明显红移;甲醇溶剂对荧光强度有比较大的影响,而乙醇则无明显影响.随着提取液浓度增加,蒲公英甲醇提取物与BSA相互作用的△F呈线性增加趋势,蒲公英乙醇提取物与BSA相互作用的△F呈下降趋势.     

一种新的降糖化合物SU-118与BSA的相互作用研究

用吸收光谱法和荧光光谱法研究了在生理pH值条件下，一种新的降血糖化合物SU－118与牛血清白蛋白的相互作用，求出了该合物与牛血清白蛋白相互作用的结合常数及热力学参数，并讨论了它们之间的相互作用机理以及SU－118对牛血清白蛋白构象的影响。     

生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱研究生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐（Emamectin Benzoate,EB）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的方式及机理.结果表明,EB可动态猝灭BSA内源荧光;在温度为290 K、300 K、310 K时它们的结合常数（Kb）分别为1.38×103L.mol-1、3.91×103L.mol-1和6.38×104L.mol-1,结合位点分别为0.97、1.02和1.32;通过计算热力学参数可推断二者主要靠疏水作用力结合.同步荧光光谱研究表明EB对BSA构象未产生影响,其结合位点更接近于色氨酸.     

光谱法研究5-羟基喜树碱与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理环境下用光谱法研究了5-羟基喜树碱(5-HCPT)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,5-HCPT能够猝灭BSA的荧光并形成结合物,热力学参数显示5-HCPT与BSA结合的作用力主要是疏水作用.在298 K下,它们的结合常数Ka、结合位点数n分别为1.867×105 L·mol-1和1.220.以华法林和布洛芬作为探针研究了5-HCPT在BSA上的结合部位,数据说明其作用位点处于BSA的Site I位.同步荧光光谱和圆二色光谱数据体现5-HCPT改变了BSA的二级结构.     

荧光光谱法研究辛烷磺酸钠与BSA的相互作用

用荧光猝灭法研究了水溶液中辛烷磺酸钠（SOS）与牛血清白蛋白（BSA）的相互结合反应．结果表明,SOS与BSA的相互结合作用为动态猝灭．在水溶液中SOS与蛋白质牢固结合,其结合常数K=4．06×10^3．根据Fǒrster非辐射能量转移理论,计算了给体与受体间距离r=7．56nm和能量转移效率E＝0．317,并根据热力学参数推测了SOS与BSA的作用力类型及其随BSA浓度的变化．结合红外和溶液中粒径大小的变化初步探讨了BSA构象的变化．     

pH对洛美沙星与牛血清白蛋白结合的影响

应用荧光和紫外-可见光谱研究了4个不同pH的Britton-Robinson(B-R)缓冲溶液中洛美沙星与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.应用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程以及F rster能量转移理论,计算得到4个不同pH下两者结合的猝灭常数(KS)V、结合常数(K)a和结合距离(r)等参数.其结果显示:4个pH下,BSA与洛美沙星均能发生反应生成新的复合物,属于静态荧光猝灭;洛美沙星与BSA间结合距离均小于7 nm;pH对两者的相互结合具有一定的影响,在pH4.9时洛美沙星与BSA结合常数最大,结合距离小;同步荧光光谱显示不同介质中洛美沙星对BSA的构象有比较显著的影响.     

荧光法研究钍与牛血清白蛋白的结合反应

用荧光法和同步荧光法研究了在模拟生理条件下锕系元素钍(Th)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应,结果表明Th与BSA的结合数为1,结合常数为1.70×104.求得Th结合位置与BSA分子212位色氨酸残基间的距离为0.67nm,发现Th使BSA的Trp残基微环境更加紧缩疏水,而酪氨酸残基微环境则更加外露.经比较发现Th与BSA的结合反应程度和对BSA构象的影响程度远大于稀土离子与BSA的结合.     

磺基水杨酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光法研究

用荧光法研究了5磺基水杨酸(SSA)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验发现SSA可以猝灭BSA的荧光,同时自身的荧光敏化增强,表明两者之间发生了能量转移.能量转移的机理是BSA与SSA结合形成了复合物.SSA在BSA212位色氨酸残基附近的结合数为1,结合常数为6.5×105.疏水力是结合反应的主要作用力.基于Forster能量转移理论确定了SSA与BSA212位色氨酸残基间的距离为1.55nm.研究了实验条件对反应的影响,在pH4.0～8.0之间,BSASSA复合物基本稳定,离子强度对复合物形成有明显影响.     

稀土金属离子与牛血清白蛋白结合反应的研究

分析了牛血清白蛋白(BSA)对稀土铽离子的荧光敏化增强效应．首次用敏化荧光法确定了铽离子与BSA的结合位点类型和结合位点数,表明铽离子与BSA至少有2类结合方式,第1类结合位点数为2;以铽离子为探针,测定了其他稀土离子对Tb2BSA体系敏化荧光的猝灭,发现稀土离子与BSA的结合呈现“四分组效应”,钇离子的位置向轻稀土方向移动．     

甲氨蝶呤对牛血清白蛋白荧光光谱的猝灭作用研究

本文利用荧光光谱法研究了甲氨蝶呤(MTX)与牛血清白蛋白(BSA)的超分子相互作用.研究结果表明,在HAc-NaAc(pH 3.4)缓冲介质中,MTx能引起BSA的荧光猝灭,猝灭方式为静态猝灭,结合常数为5.50×105 L·mol-1,结合位点数为1.此外还利用同步荧光光谱法和三维荧光光谱法考察了MTX对BSA构象的影响,MTX的加入使得BSA构象发生了变化.     

邻氯酚红与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱法研究了三苯甲烷类染料邻氯酚红与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究表明,邻氯酚红能与牛血清白蛋白形成稳定的络合物从而引起BSA的荧光猝灭,疏水作用是结合反应的主要作用力,二者的结合常数为1.2002×106L.mol-1,结合位点数n=1.2586(17℃时),能量转移效率为E=0.3086,染料距色氨酸残基最短距离为r=4.92nm.同时考察了邻氯酚红的加入对BSA构象的影响.     

诺氟沙星与氧氟沙星同时与牛血清白蛋白分子作用的荧光光谱

氧氟沙星(OFX)、诺氟沙星(NOR)皆能使牛血清白蛋白(BSA)的荧光猝灭.当2种药物共存时可进一步使BSA荧光猝灭,借此利用荧光光谱法研究了诺氟沙星、氧氟沙星药物间的相互作用.研究结果表明2种药物间存在相互作用,使药物与蛋白的结合稳定性减小;BSA的荧光猝灭属于静态猝灭,药物与BSA结合位点数n近似为1.依据F(o...