荧光光谱法研究绞股蓝皂苷与人血清白蛋白的相互作用

在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液中,用荧光光谱法研究了绞股蓝皂苷与人血清白蛋白(HSA)相互作用的情况.结果表明,绞股蓝皂苷对人血清白蛋白的内源荧光有明显的猝灭作用,猝灭过程为动态猝灭.并计算得到绞股蓝皂苷与HSA的结合位点数和结合常数.通过热力学数据分析,推断出绞股蓝皂苷与人血清白蛋白之间主要靠疏水作用结合.同时采用同步荧光技术考察了绞股蓝皂苷对HSA构象的影响.     

槐米中芦丁的提取及其与人血清白蛋白荧光光谱研究

目的:研究槐米中的芦丁提取及其与人血清白蛋白(HSA)的相互作用.方法:在有/无超声协助作用下,采用热水浸取-冷水结晶及热碱液浸取-冷酸液结晶的提取方法,考察芦丁的提取效果;荧光光谱法测定芦丁对人血清白蛋白发射荧光光谱的影响.结果:热碱液浸取-冷酸液结晶方法芦丁提取率高于热水浸取-冷水结晶法,超声对提取率影响不明显;随芦丁浓度的增加,HSA的内源荧光强度有规律地降低.结论:热碱液浸取一冷酸液结晶方法为较好的芦丁提取方法;芦丁与HSA能发生相互作用,改变人血清白蛋白的分子构象,芦丁对HSA的内源荧光有淬灭作用.     

光谱法研究木糖醇与人血清白蛋白的相互作用

本文采用荧光猝灭光谱和紫外-可见吸收光谱研究木糖醇与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。结果表明木糖醇对HSA有较强的荧光猝灭作用,荧光猝灭机理属于二者形成复合物所引起的静态猝灭和非辐射能量转移;根据不同温度下木糖醇对HSA的荧光猝灭作用,利用Stern-Volmer方程处理实验数据,得到木糖醇与HSA之间的结合常数KA为2.46×104 mol-1·L(298K)和1.01×104 mol-1·L(308K),结合位点数n分别为0.922 8和0.997 0。根据不同作用温度时非共价结合复合物的热力学参数变化,证明木糖醇与人血清白蛋白分子间的结合力主要是静电引力。研究结果为进一步研究木糖醇的药理和保健作用,尤其是对血浆蛋白构象的影响和新药品的开发提供了重要信息。     

新型核苷类药物与人血清白蛋白相互作用研究

人血清白蛋白(HAS)是血液循环系统中最丰富的运输蛋白质,它可以与许多内源性和外源性物质结合起到贮存和转运的作用[1].核苷类化合物具有广泛的生物活性,在抗肿瘤、抗病毒和抗艾滋病药物中占有重要的地位.9-n-丁基-6-[N,N-二(2-羟基乙基)氨基]嘌呤(BP)是一种新型核苷类药物.     

对甲氧基苯乙酮与人血清白蛋白相互作用的研究

在模拟生理条件下应用荧光光谱、紫外—可见吸收光谱和傅立叶变换红外光谱方法研究了人血清白蛋白(HSA)与对甲氧基苯乙酮的相互作用。通过Stern—Volmer方程求算出在不同温度下(304,307,310 K)的淬灭常数分别为7.64×103,7.68×103和7.73×103L.mol-1,证实了HSA与对甲氧基苯乙酮相互结合作用为动态淬灭过程,并且得到活化能Ea为0.998 kJ.mol-1。与对甲氧基苯乙酮作用后HSA的同步荧光光谱和红外光谱的现象说明HSA的疏水环境降低,并且二级结构发生了由α-螺旋向β-折叠的转化。     

氨甲苯酸与人血清白蛋白相互作用的荧光法研究

采用荧光光谱法研究了不同温度下氨甲苯酸与人血清白蛋白(HSA)的结合反应.结果表明:氨甲苯酸对HSA的荧光猝灭机制主要为静态猝灭,与HSA之间形成了1∶1的复合物,结合常数与结合位点数n分别为3.686×103,0.9253(298K)和1.671×103 L.mol-1.s-1,0.8982(310K),其作用力以氢键和范德华力为主.同步荧光光谱表明氨甲苯酸使色氨酸残基的疏水性减弱.     

生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱研究生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐（Emamectin Benzoate,EB）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的方式及机理.结果表明,EB可动态猝灭BSA内源荧光;在温度为290 K、300 K、310 K时它们的结合常数（Kb）分别为1.38×103L.mol-1、3.91×103L.mol-1和6.38×104L.mol-1,结合位点分别为0.97、1.02和1.32;通过计算热力学参数可推断二者主要靠疏水作用力结合.同步荧光光谱研究表明EB对BSA构象未产生影响,其结合位点更接近于色氨酸.     

巴马亭与白蛋白相互作用研究

利用荧光光谱法对巴马亭与人血清白蛋白的相互作用进行了研究。基于药物白蛋白荧光猝灭机理,得出了药物与白蛋白结合常数;根据能量转移理论,估算了巴马亭与白蛋白结合位点。     

光谱法研究乙硫异烟胺与人血清白蛋白的作用机制

<正>通常当药物进入人体后要通过血浆的储存和输运才能到达药物的标靶部位,起到药理作用.血清白蛋白是血浆中最为丰富的蛋白质,可与许多内源和外源物质起储存和转运作用.研究药物与蛋白质的相互作用对阐明药物的作用机制有重要作用,并对药物的分子设计具有指导意义.     

氯酚红与人血清白蛋白的结合

在人体条件下,用荧光光谱法研究了氯酚红(CPR)与人血清白蛋白(HSA)之间的相互作用.实验表明:氯酚红对人血清白蛋白的荧光有较强的猝灭作用,从荧光猝灭结果求得不同温度下CPR与HSA的结合常数K,随反应温度上升K值下降.由CPR与HSA反应焓变、熵变,确定CPR与HSA的结合主要是静电引力.依据非辐射能量转移机理,探讨了不同温度下CPR与HSA相互结合时,其给体-受体间距离和能量转移效率.进一步证实该反应为单一静态猝灭过程,且阐明了其猝灭机理是通过能量转移产生的.     

乙氧基血根碱与人血清白蛋白的相互作用

研究了血根碱与人血清白蛋白（HSA）之间的结合特征．采用荧光光谱法,计算在不同温度下乙氧基血根碱与HSA相互作用的结合常数与结合位点数．实验结果显示,在290K,300K,310K时乙氧基血根碱与人血清白蛋白的结合常数分别为1．081×10^5L·mol-1,7．784×10^4L·mol-1,2．397×10^5L·mol-1．结合位点数分别为1．013,0．979,1．071．二者之间的主要作用力为氢键和范德华力．这表明血根碱与人血清白蛋白之间作用生成了无荧光效应的复合物,属静态猝灭．     

牛血清白蛋白与头孢菌素相互作用的荧光法研究

研究血清白蛋白与药物分子之间的作用,对于理解具有生物活性的物质与蛋白质之间的相互作用机理很重要;有助于从分子水平上理解药物在体内的运输和代谢过程;对于阐明药物的作用机制、药代动力学以及蛋白质构象变化都有重要意义.本文通过荧光光谱和紫外-可见吸收光谱,研究了牛血清白蛋白与头孢菌素一代、二代和三代代表药物的作用机理,包括头孢拉定、头孢呋辛和头孢噻肟.详细讨论了牛血清白蛋白与头孢菌素作用的各种参数,包括猝灭参数、结合参数、热力学参数和作用模式等.推测头孢菌素是通过与牛血清白蛋白分子结构中Trp 212附近的活性位点相结合而导致荧光猝灭的.     

用荧光猝灭法研究人血清白蛋白与吲哚美辛的结合反应

应用荧光光谱法研究了吲哚美辛与人血清白蛋白(HSA)的相互作用. 发现吲哚美辛对HSA的荧光有较强的猝灭作用. 采用两种计算结合常数K^A的方法, 并对两种计算方法进行比较. 探讨了温度对吲哚美辛与HSA结合反应的影响, 得到了不同温度下的结合常数 K^A 与结合位点数n值. 进一步探讨了一些金属离子对吲哚美辛与HSA结合常数的影响. 根据热力学常数确定了它们之间的主要作用力类型.     

荧光光谱法研究香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱、紫外吸收光谱法研究了香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:香豆素-3-羧酸对BSA的荧光猝灭为静态猝灭,香豆素-3-羧酸与BSA 1∶1结合形成复合物,结合常数与结合位点分别为3.21×104L·mo L-1,0.974 6(298 K)和2.00×104L·mo L-1,0.949 5(310 K),两者之间的作用力以氢键和范德华力为主.同步荧光光谱表明,香豆素-3-羧酸与色氨酸残基发生了作用,从而使其所处的微环境发生了改变.     

人血清白蛋白与叶酸相互作用的荧光光谱法研究

基于荧光光谱技术,研究了人血清白蛋白与叶酸的相互作用.结果表明:人血清白蛋白与叶酸共存时会发生相互作用;叶酸对人血清白蛋白荧光光淬灭机制为静态淬灭,且在发生荧光淬灭的同时生成了蛋白质与药物的复合物;人血清白蛋白是通过疏水性作用力与叶酸发生相互作用的,叶酸在血清白蛋白中仅有一个结合位点.     

分子光谱法研究恩替卡韦和牛血清白蛋白之间的相互作用

利用分子光谱技术研究了恩替卡韦和牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.恩替卡韦对牛血清白蛋白荧光的猝灭机制属于静态猝灭.在25,35和45℃下,恩替卡韦和牛血清白蛋白之间的结合常数分别为9.13×103,7.96×103,5.46×102L/mol,相应的结合位点数n分别为0.781,0.780,0.751.三个温度下的热力学参数变化值(ΔH,ΔG和ΔS)以及园二色谱的研究表明:结合反应的主要作用力类型为疏水作用力,熵变化驱动该结合反应而焓变化不利于该结合反应.根据Forster非辐射能量转移理论,测得恩替卡韦与BSA之间的结合距离为2.7 nm.根据同步荧光光谱证明牛血清白蛋白与恩替卡韦结合位点接近牛血清白蛋白的Thr色氨酸残基.     

光谱法研究呋塞米与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外光谱技术,研究了呋塞米与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究结果表明,呋塞米与牛血清白蛋白的荧光猝灭机理属于静态猝灭;呋塞米与BSA在298K和308K时的结合常数和结合位点数分别为6.498×104L.mol-1、0.9197,2.985×104L.mol-1、0.8611;通过热力学计算所得到的反应热力学参数表明,二者是通过范德华力和氢键相结合的自发反应过程;应用同步荧光光谱技术考察了呋塞米对BSA构象的影响.