四(邻-氯乙酰胺基)苯基卟啉与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究四(邻-氯乙酰胺基)苯基卟啉(H2TClPP)与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用.通过不同温度下卟啉对BSA作用引起的荧光强度变化,利用荧光猝灭的Stern-Volmer曲线和静态猝灭公式线性拟合,求得反应的结合常数、热力学参数和分子间作用力的类型,证实了H2TClPP对BSA有较强的猝灭能力,其荧光猝灭作用属于静态猝灭.H2TClPP对BSA的同步荧光光谱表明,相互作用使BSA的构象发生了变化.     

异烟肼与牛血清蛋白相互作用的光谱研究

用紫外吸收光谱和荧光光谱研究了异烟肼(INH)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用.荧光光谱表明,INH对BSA的荧光有较强的猝灭作用.通过结合常数和结合位点数的计算,证明这种荧光猝灭机理符合静态机制,INH和BSA形成了1∶1稳定复合物;考察不同温度和酸度下的猝灭作用,进一步证实其静态猝灭行为和疏水作用机制.紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明,INH与BSA的相互作用使蛋白质的分子构象发生变化,而同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸.     

2-叔丁氨基噻吩并[2，3-d]嘧啶-4(3H)-酮的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了一种新型的具有良好生物活性的噻吩并嘧啶酮有机化合物2-叔丁氨基噻吩并[2,3-d]嘧啶-4(3H)酮(SDA),通过核磁共振、红外光谱及元素分析等对其结构进行了表征;应用荧光光谱及紫外可见光谱法研究了该化合物(SDA)与牛血清白蛋白(BSA)之间在不同温度下的相互作用.实验表明,SDA能强烈猝灭BSA的内源荧光,猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数等.结果表明,SDA与BSA分子以物质量的比1:1结合,其结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力.同时,应用同步荧光考察了SDA对BSA构象的影响.     

4,5-二甲基-3-腈基-2-呋喃胺水杨醛Schiff碱的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了一种新型具有良好生物活性的4,5-二甲基-3-腈基-2-呋喃胺水杨醛Schiff碱(FSS),通过核磁共振、红外光谱及质谱等对其结构进行了表征;应用荧光光谱及紫外可见光谱法研究了该化合物(FSS)与牛血清白蛋白(BSA)之间在不同温度下的相互作用.实验表明,FSS能强烈猝灭BSA的内源荧光,猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数等.结果表明,FSS与BSA分子以物质的量比1∶1结合,其结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力.同时,应用同步荧光考察了FSS对BSA构象的影响。     

硫唑嘌呤与牛血清白蛋白作用的荧光光谱研究

采用荧光和紫外光谱法研究了硫唑嘌呤(AZP)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应特性.测定了不同温度下的结合常数KA及结合位点数n,证明AZP对BSA内源荧光的猝灭机理为静态猝灭,且主要以疏水作用力与BSA作用;同步荧光光谱表明AZP对BSA的构象有影响;根据Forster偶极一偶极非辐射能量转移理论.计算出作用距离rAZP=2.94,说明AZP与BSA的猝灭过程中都存在能量转移效应.     

5-甲基-4-乙氧羰基-3-腈基-2-对氯苯甲胺基呋喃的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了一种新型的5-甲基-4-乙氧羰基-3-腈基-2-对氯苯甲胺基呋喃有机化合物,通过核磁共振、红外光谱及质谱等对其结构进行了表征;应用荧光光谱及紫外可见光谱法研究了该化合物(CAF)与牛血清白蛋白(BSA)之间在不同温度下的相互作用.实验表明,CAF能强烈猝灭BSA的内源荧光,猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数等,结果表明,CAF与BSA分子以摩尔比1∶1结合,其结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力.     

头孢唑啉钠与牛血清白蛋白的相互作用研究及共存金属离子的影响

在优化的实验条件下,运用荧光光谱和紫外-可见光谱法研究了头孢唑啉钠(CS)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用,考察了Pb2+,Fe3+,Cr3+,Ni 2+和Cu2+对CS与BSA相互作用的影响,计算了不同温度下的热力学参数、静态结合常数和结合位点数.结果表明,CS对BSA的猝灭机制属于形成复合物的静态猝灭过程,两者之间的作用主要是氢键或范德华力,CS在BSA中的结合位点主要位于ⅡA.Hill系数值略小于1,表明药物之间有弱的负协同作用.同步荧光光谱表明,CS对BSA构象产生一定影响,使BSA腔内疏水环境的极性增强,结合位点更接近于酪氨酸.金属离子对CS与BSA的结合常数和结合位点数均有影响,除Pb2+以外,其他金属离子都降低了其结合能力.     

荧光素-Fe(Ⅲ)配合物与BSA的相互作用的光谱学研究

双[N,N-双(羧甲基)氨甲基]荧光素(荧光素-甲胺基二羧酸)是一种含有三环平面结构的荧光素衍生物.研究采用荧光素-甲胺基二羧酸为配体,采用铁离子(Fe(Ⅲ))为中心金属离子,通过直接反应的合成方法,在水溶液中合成了荧光素-甲胺基二羧酸-Fe(Ⅲ)配合物.并采用紫外-可见(UV-vis)光谱和荧光(FL)光谱来研究荧光素-甲胺基二羧酸-Fe(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.相应的研究数据和计算结果表明荧光素-甲胺基二羧酸-Fe(Ⅲ)配合物对BSA分子荧光的猝灭机理是静态猝灭过程.同时采用三维荧光光谱和三维等高线剖面图谱进一步考察了荧光素-甲胺基二羧酸-Fe(Ⅲ)配合物存在时BSA分子的荧光猝灭过程和混合前后的构象变化.通过同步荧光光谱研究了荧光素-甲胺基二羧酸-Fe(Ⅲ)配合物与BSA分子相互作用的结合方式和结合位点.研究为荧光素及其衍生物在医疗领域中的进一步应用奠定了基础.     

荧光法研究芦丁-Zn~(2+)-牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外光谱技术研究了芦丁与牛血清白蛋白(BSA)在金属离子Zn2+共存时的相互作用.结果表明,芦丁对BSA有荧光静态猝灭作用;Zn2+存在时,不改变芦丁对BSA内源荧光的猝灭类型,但使芦丁与BSA的表观结合常数KLB增大;由热力学数据可知芦丁和BSA分子间以疏水作用为主,Zn2+的参与不改变BSA-芦丁分子间作用的类型.     

采用荧光猝灭法研究穗花杉双黄酮与牛血清白蛋白的相互作用

目的:运用荧光猝灭法研究不同温度下穗花杉双黄酮(AMF)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.方法:采用荧光光谱研究AMF与BSA之间的猝灭类型,计算二者之间的结合常数及结合位点数等.结果:穗花衫双黄酮能使BSA发生内源性荧光猝灭,属静态猝灭机制.在298,308,318 K下,AMF与BSA结合常数分别为6.73,6.38,6.17 L·mol-1,结合位点数n近似为1;热力学分析表明AMF与BSA之间结合力为静电力作用;同步荧光光谱表明AMF使BSA构象发生改变,且色氨酸所处微环境的疏水性增强.结论:荧光猝灭法可用于AMF与BSA之间结合反应的研究,方法简便,灵敏度高.     

N,N-双(2-羟基-5-氯苄基)-正丁胺与牛血清白蛋白相互作用的研究

在不同温度下,研究了N,N-双(2-羟基-5-氯苄基)-正丁胺(HN)作用于牛血清白蛋白(BSA)的荧光猝灭光谱,同步荧光光谱.结果表明:HN可以形成HN-BSA复合物,还可以对牛血清白蛋白的荧光强度进行强烈猝灭,它的荧光猝灭的机理是动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及ΔH,ΔG,ΔS等热力学参数.结果表明HN与BSA以1:1结合,其反应主要是熵驱动的疏水作用力.     

荧光法研究阿托伐他汀钙与牛血清白蛋白的相互作用

在不同温度下测定了阿托伐他汀钙(AC)对牛血清白蛋白(BSA)的荧光光谱的影响.结果表明,AC会使BSA发生荧光猝灭,随着AC浓度的增大,猝灭程度增强.AC对BSA的猝灭作用主要是动态猝灭,并计算得到AC与BSA的结合位点数为1.2.根据热力学方程式得出AC与BSA相互作用的参数,说明AC与BSA之间的相互作用力主要是疏水作用力.     

荧光法研究阿托伐他汀钙与牛血清白蛋白的相互作用

在不同温度下测定了阿托伐他汀钙(AC)对牛血清白蛋白(BSA)的荧光光谱的影响.结果表明,AC会使BSA发生荧光猝灭,随着AC浓度的增大,猝灭程度增强.AC对BSA的猝灭作用主要是动态猝灭,并计算得到AC与BSA的结合位点数为1.2.根据热力学方程式得出AC与BSA相互作用的参数,说明AC与BSA之间的相互作用力主要是疏水作用力.     

光谱法研究一种含咪唑啉酮类衍生物与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱及紫外可见光谱的方法研究了2-氨基-5-苯亚甲基-4H-咪唑啉-4-酮衍生物(BPH5)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验发现BPH5能强烈猝灭牛血清白蛋白的荧光强度,其荧光猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及△H,△G,△S等热力学参数等.结果表明BPH5与BSA以1∶1结合,其反应主要是熵驱动的,相互作用力主要为疏水作用力.根据F(o)rster无辐射能量转移理论计算了给体(BSA)与受体(BPH5)之间的结合距离.     

苯基锡系列化合物与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

采用光谱法研究了苯基锡化合物(一苯基锡(MPT),二苯基锡(DPT)和三苯基锡(TPT))与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果显示,三种苯基锡化合物与BSA均有不同程度的相互作用,紫外-可见(UV-vis)光谱表现为增色效应,荧光光谱表现为猝灭效应,圆二色(CD)光谱表现为特征峰的振幅减小和峰位位移.Stern-Volmer方程计算表明三种苯基锡化合物对BSA的荧光猝灭方式均为静态猝灭,并得出在25℃和37℃时的结合位点数(n)和平衡常数(K).比较发现,随着温度升高,n和K均有所下降.根据能量转移理论,计算了三种苯基锡化合物与BSA相互作用的结合距离(r)和能量转移效率(E).结果表明,三种r均小于7 nm, 且r的大小顺序为MPT-BSA,DPT-BSA和TPT-BSA.通过热力学研究判断出三种苯基锡化合物与 BSA相互作用的方式和类型,MPT与BSA的作用方式为范德华力和配位作用,TPT与BSA的作用方式主要是范德华力,而DPT与BSA的作用方式主要为疏水作用.同步荧光光谱研究表明,三种苯基锡化合物对BSA分子构象及色氨酸和酪氨酸残基的微区均有不同程度的影响,但对色氨酸微区的影响较大.     

铝离子存在下槲皮素与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱和同步荧光光谱研究Al~(3+)存在时,槲皮素(Qct)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验结果表明,Al~(3+)存在,能够增强槲皮素对BSA的荧光猝灭程度、使槲皮素与BSA的结合常数增大、影响了槲皮素对BSA的荧光猝灭类型、没有改变槲皮素与BSA的作用力类型.Al~(3+)的引入使蛋白质分子肽链更加紧缩,疏水性增加.     

1-(2-吡啶偶氮)-2-萘酚-磺酸与蛋白质结合反应的光谱法研究

采用荧光光谱法和吸收光谱法研究了1-(2-吡啶偶氮)-2-萘酚-磺酸(PAN-S)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应.研究表明,PAN-S对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭.测定了反应的结合常数(K=5.32×105～8.53×105L·mol-1)、荧光猝灭常数(Ksv=7.08×105L·mol-1)及结合位点数(n=2.88).进一步通过同步荧光法研究了PAN-S对BSA构象的影响,认为PAN-S主要结合在BSA的色氨酸残基附近.研究发现,PAN-S与BSA之间存在着类似于其同阳离子表面活性剂的静电作用.     

二羟丙茶碱与牛血清白蛋白的相互作用及共存金属离子的影响

在优化的实验条件下,利用光谱法研究二羟丙茶碱(Di)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用和共存金属离子(Cu~(2+)、Fe~(3+)、Mn~(2+)、Ni~(2+)、Cr~(3+))对Di与BSA的相互作用的影响.结果表明:Di对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于静态猝灭.在290、305和320 K时分别计算结合常数、结合位点、Hill系数.根据热力学参数确定Di和BSA之间的作用力类型主要为氢键和范德华力.结合位点位于BSA的亚结构域ⅡA和ⅢA中,同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸,同时研究了常见金属离子对二者作用的影响.     

有机磷钨多金属氧酸盐FSPW与牛血清白蛋白相互作用

利用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱法,考查了有机磷钨多金属氧酸盐K10C4H4FN2O2Sm(PW11O39)2·12.5H2O(FSPW)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用.实验表明,化合物FSPW引起BSA蛋白质荧光强度发生有规律猝灭.结合紫外-可见吸收光谱的结果可以判断,化合物FSPW对BSA的荧光猝灭是与BSA基态分子间发生作用的结果,与BSA结合反应的猝灭机制为静态猝灭.化合物FSPW与BSA相互作用的AG<0,表明它与BSA的结合平衡是一个自发的过程.△H<0、△S<0说明化合物FSPW与BSA的作用过程是一个放热过程,与BSA的相互作用主要是焓驱动的结果.化合物FSPW主要通过氢键和范德华力与BSA发生相互作用.同步荧光光谱表明,化合物FSPW与BSA发生了强结合并进入蛋白质的疏水腔,导致蛋白质的构象发生变化,结合位点接近于色氨酸残基.     

光谱法研究6-糠氨基嘌呤与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法、紫外光谱法、荧光寿命和圆二色光谱法等方法研究了6-糠氨基嘌呤(KT)与牛血清白蛋白(BSA)之间相互作用机理.结果表明,KT可以显著猝灭BSA的内源荧光,其猝灭机制为静态猝灭,猝灭常数Ksv在288 K和303 K时分别为1.45×104和1.42×104L/mol,Stern-Volmer曲线是两段相交于cKT=8.0×10-5mol/L的回归曲线,说明KT与BSA之间存在两类结合位点.数据处理及热力学参数计算表明:低浓度KT-BSA(cKT8.0×10-5mol/L)的结合主要是疏水作用,结合位点数约为1;较高浓度KT(cKT8.0×10-5mol/L)主要以氢键、范德华力与BSA结合,结合位点数为3.7.紫外光谱和圆二色光谱实验结果表明,KT的存在使BSA二级结构发生了改变.