二氢杨梅素铜配合物的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了二氢杨梅素铜配合物(DMY-Cu),通过红外光谱、原子吸收法对其进行表征,并采用荧光光谱法研究了二氢杨梅素铜配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,DMY-Cu的组成为[C15H10O8Cu·H2O]n.激发波长为288nm时,BSA的发射峰位于345nm,DMY-Cu对BSA有较强的荧光猝灭作用,由温度对DMY-Cu与BSA体系荧光猝灭速率的影响和动态猝灭常数(KSU)以及静态猝灭结合常数(KA)的计算得出,DMY-Cu对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成BSA-DMY-Cu复合物的静态猝灭,荧光猝灭常数为1.33×105L·mol-1;由反应前后热力学函数△Hθ＜0,△Sθ＞0推出DMY-Cu与BSA之间的作用力主要是静电作用力,在BSA分子上荧光敏感部位有1个结合位点,结合常数为4.95×105.     

有机磷钨多金属氧酸盐FSPW与牛血清白蛋白相互作用

利用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱法,考查了有机磷钨多金属氧酸盐K10C4H4FN2O2Sm(PW11O39)2·12.5H2O(FSPW)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用.实验表明,化合物FSPW引起BSA蛋白质荧光强度发生有规律猝灭.结合紫外-可见吸收光谱的结果可以判断,化合物FSPW对BSA的荧光猝灭是与BSA基态分子间发生作用的结果,与BSA结合反应的猝灭机制为静态猝灭.化合物FSPW与BSA相互作用的AG<0,表明它与BSA的结合平衡是一个自发的过程.△H<0、△S<0说明化合物FSPW与BSA的作用过程是一个放热过程,与BSA的相互作用主要是焓驱动的结果.化合物FSPW主要通过氢键和范德华力与BSA发生相互作用.同步荧光光谱表明,化合物FSPW与BSA发生了强结合并进入蛋白质的疏水腔,导致蛋白质的构象发生变化,结合位点接近于色氨酸残基.     

四(邻-氯乙酰胺基)苯基卟啉与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究四(邻-氯乙酰胺基)苯基卟啉(H2TClPP)与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用.通过不同温度下卟啉对BSA作用引起的荧光强度变化,利用荧光猝灭的Stern-Volmer曲线和静态猝灭公式线性拟合,求得反应的结合常数、热力学参数和分子间作用力的类型,证实了H2TClPP对BSA有较强的猝灭能力,其荧光猝灭作用属于静态猝灭.H2TClPP对BSA的同步荧光光谱表明,相互作用使BSA的构象发生了变化.     

噻唑并[3,2-a]嘧啶类化合物与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理条件下,应用荧光和紫外吸收光谱研究了噻唑并[3,2-a]嘧啶类化合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究结果表明:噻唑并[3,2-a]嘧啶类化合物均能与BSA形成复合物,静态猝灭和非辐射能量转移是导致BSA荧光猝灭的两大原因;根据F.o.rster非辐射能量转移理论,得出噻唑并[3,2-a]嘧啶类化合物与BSA间的结合距离均小于7nm;通过比较噻唑并[3,2-a]嘧啶类化合物与BSA的相互作用,初步探讨了嘧啶环上不同芳基对结合能力的影响;同步荧光显示噻唑并[3,2-a]嘧啶类化合物对BSA的构象没有影响.     

噻唑并[3,2-α]嘧啶类化合物与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理条件下,应用荧光和紫外吸收光谱研完了噻唑并[3,2-α]密啶类化合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究结果表明:噻唑并[3,2-α]嘧啶类化合物均能与BSA形成复合物,静态猝灭和非辐射能量转移是导致BSA荧光猝灭的两大原因;根据F(o)rster非辐射能量转移理论,得出噻唑并[3,2-α]嘧啶类化合物与BSA间的结合距离均小于7 nm;通过比较噻唑并[3,2-α]嘧啶类化合物与BSA的相互作用,初步探讨了嘧啶环上不同芳基对结合能力的影响;同步荧光显示噻唑并[3,2-α]嘧啶类化合物对BSA的构象没有影响.     

大黄酚与牛血清蛋白相互作用的光谱和分子模拟研究

在模拟生物体生理条件下,利用荧光光谱、同步荧光光谱、分子模拟方法研究了不同温度下大黄酚与牛血清蛋白(BSA)之间的相互作用.实验结果表明,静态猝灭是导致大黄酚对BSA荧光猝灭的主要原因.通过计算热力学参数,可知该药物与蛋白的相互作用是一个熵增加和吉布斯自由能降低的自发过程,并由此推断大黄酚与BSA之间的作用力是以疏水相互作用为主.分子模拟研究表明:大黄酚能够进入BSA的疏水空腔,它们之间的相互作用不仅存在疏水作用,而且还有氢键作用,这与热力学分析结果基本一致.     

异烟肼与牛血清蛋白相互作用的光谱研究

用紫外吸收光谱和荧光光谱研究了异烟肼(INH)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用.荧光光谱表明,INH对BSA的荧光有较强的猝灭作用.通过结合常数和结合位点数的计算,证明这种荧光猝灭机理符合静态机制,INH和BSA形成了1∶1稳定复合物;考察不同温度和酸度下的猝灭作用,进一步证实其静态猝灭行为和疏水作用机制.紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明,INH与BSA的相互作用使蛋白质的分子构象发生变化,而同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸.     

荧光法研究阿托伐他汀钙与牛血清白蛋白的相互作用

在不同温度下测定了阿托伐他汀钙(AC)对牛血清白蛋白(BSA)的荧光光谱的影响.结果表明,AC会使BSA发生荧光猝灭,随着AC浓度的增大,猝灭程度增强.AC对BSA的猝灭作用主要是动态猝灭,并计算得到AC与BSA的结合位点数为1.2.根据热力学方程式得出AC与BSA相互作用的参数,说明AC与BSA之间的相互作用力主要是疏水作用力.     

采用荧光猝灭法研究穗花杉双黄酮与牛血清白蛋白的相互作用

目的:运用荧光猝灭法研究不同温度下穗花杉双黄酮(AMF)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.方法:采用荧光光谱研究AMF与BSA之间的猝灭类型,计算二者之间的结合常数及结合位点数等.结果:穗花衫双黄酮能使BSA发生内源性荧光猝灭,属静态猝灭机制.在298,308,318 K下,AMF与BSA结合常数分别为6.73,6.38,6.17 L·mol-1,结合位点数n近似为1;热力学分析表明AMF与BSA之间结合力为静电力作用;同步荧光光谱表明AMF使BSA构象发生改变,且色氨酸所处微环境的疏水性增强.结论:荧光猝灭法可用于AMF与BSA之间结合反应的研究,方法简便,灵敏度高.     

荧光法研究阿托伐他汀钙与牛血清白蛋白的相互作用

在不同温度下测定了阿托伐他汀钙(AC)对牛血清白蛋白(BSA)的荧光光谱的影响.结果表明,AC会使BSA发生荧光猝灭,随着AC浓度的增大,猝灭程度增强.AC对BSA的猝灭作用主要是动态猝灭,并计算得到AC与BSA的结合位点数为1.2.根据热力学方程式得出AC与BSA相互作用的参数,说明AC与BSA之间的相互作用力主要是疏水作用力.     

铜离子与牛血清白蛋白相互作用的研究

运用荧光光谱法研究了铜离子（Cu^2＋）与牛血清白蛋白（BSA）的作用机制.实验表明：Cu^2＋对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,并求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数.     

硫唑嘌呤与牛血清白蛋白作用的荧光光谱研究

采用荧光和紫外光谱法研究了硫唑嘌呤(AZP)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应特性.测定了不同温度下的结合常数KA及结合位点数n,证明AZP对BSA内源荧光的猝灭机理为静态猝灭,且主要以疏水作用力与BSA作用;同步荧光光谱表明AZP对BSA的构象有影响;根据Forster偶极一偶极非辐射能量转移理论.计算出作用距离rAZP=2.94,说明AZP与BSA的猝灭过程中都存在能量转移效应.     

嘧霉胺与牛血清白蛋白结合作用的热力学特征研究

在模拟动物体生理条件下,用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外可见吸收光谱等研究了不同温度下嘧霉胺(Pyrimethanil,简称PMT)与牛血清白蛋白(bovine serum albu-min,简称BSA)结合作用的光谱行为.实验表明,PMT对BsA有较强的荧光猝灭作用.用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程和热力学方程等处理实验数据,得到了在25～44℃温度范围内,结合反应的生成常数K_(LB)(平均值:3.512×104 L·mol~(-1))、热力学参数(平均值:△H~θ、△G~θ和△S~θ分别为一1.534 kJ·mol(-1)、-26.77 kJ·mol~(-1)和82.01 J·K~(-1))和结合位点数(平均值:1.030);发现PMT与BSA可结合形成具有一定结构的复合物,其荧光猝灭作用更符合静态猝灭作用特征,作用力可能主要是静电力;同时探讨了嘧霉胺对BSA构象的影响.这为研究嘧霉胺的毒理作用、生态环境效应和生物学效应等提供了重要信息.     

橙皮素同2种血清蛋白相互作用的光谱研究

利用荧光光谱法以及分子对接计算研究了橙皮素同人血清白蛋白(HSA)间的相互作用,并将结果同牛血清白蛋白(BSA)进行对比。实验结果表明,橙皮素均可以通过静态猝灭的方式有效地猝灭这2种蛋白质,且猝灭常数相近,猝灭效率差别很小。橙皮素与HSA结合位点数与BSA相同,但是结合常数小于BSA,并且同步荧光光谱数据显示橙皮素与BSA和HSA的相互作用使得这2种血清蛋白的结构发生了一些变化,从而导致荧光猝灭。分子对接计算表明,橙皮素同BSA及HSA的作用方式相似,都是在疏水及氢键作用驱动下结合在BSA或HSA部分氨基酸残基形成的疏水性口袋中。     

光谱法研究三磷酸腺苷二钠与牛血清白蛋白的相互作用及共存金属离子的影响

在模拟人体生理条件下,用紫外-可见吸收光谱法和荧光光谱法研究三磷酸腺苷二钠(ADT)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及共存金属离子Mn~(~(2+)),Co~(2+),Cr~(3+),Mg~(2+),Fe~(3+)对两者结合作用的影响.结果表明:ADT对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于动态猝灭.通过计算得出ADT与BSA的结合常数Kb及结合为点数n.根据热力学参数确定了ADT和BSA之间的作用力类型主要为静电引力.ADT在BSA中的结合位点主要位于亚螺旋域ⅡA.Hill系数nHill≈1,表明ADT对两者的结合几乎无协同作用.用同步荧光光谱法研究了ADT对BSA构象的影响.此外还详细探讨了共存金属离子对ADT与BSA结合作用的影响.     

光谱法研究四(对甲氧基苯基)卟啉镍与牛血清白蛋白的相互作用

合成了四(对甲氧基苯基)卟啉镍,采用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究四(对甲氧基苯基)卟啉镍与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用,通过不同条件下四(对甲氧基苯基)卟啉镍对BSA作用引起的荧光强度的变化,得出猝灭的最佳条件.利用荧光猝灭的Stern-Volmer方程和静态猝灭公式线性拟合,求得最佳条件下反应的荧光猝灭过程速率常数K q=3.09×1012L·mol-1·s-1,结合常数K A=2.62×104L·mol-1,结合数n=0.991.证实了四(对甲氧基苯基)卟啉镍对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭.     

诺氟沙星与氧氟沙星同时与牛血清白蛋白分子作用的荧光光谱

氧氟沙星(OFX)、诺氟沙星(NOR)皆能使牛血清白蛋白(BSA)的荧光猝灭.当2种药物共存时可进一步使BSA荧光猝灭,借此利用荧光光谱法研究了诺氟沙星、氧氟沙星药物间的相互作用.研究结果表明2种药物间存在相互作用,使药物与蛋白的结合稳定性减小;BSA的荧光猝灭属于静态猝灭,药物与BSA结合位点数n近似为1.依据F(o...     

紫杉醇与牛血清白蛋白的相互作用研究

采用荧光光谱法和紫外可见吸收光谱法研究了紫杉醇(Taxol)与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,简称BSA)的相互作用.在生理条件下(含0.10 mol/L NaCl的Tris-HCl缓冲溶液,pH7.40),以286 nm为激发波长,在288～500 nm波长范围内,测定荧光光谱,BSA有较好的荧光效应,紫杉醇对BSA有荧光猝灭作用.测定了不同温度下紫杉醇与BSA的表观结合常数和结合位点数,根据不同温度时结合常数的大小推测紫杉醇对BSA的荧光猝灭类型是静态猝灭.     

氟氰戊菊酯与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

用光谱手段研究了在pH=7.4的生理酸度条件下农药氟氰戊菊酯(FC)与牛血清白蛋白(bovine serumalbumin,BSA)之间的相互作用.荧光研究表明,FC浓度的增加会引起BSA342 nm处荧光有规律地猝灭.采用Stern-Vol mer方程分析了猝灭的机理为静态猝灭.计算了热力学参数,由焓变(ΔH0)和熵变(ΔS0)值推断FC与BSA之间主要靠氢键和范德华力结合.生成自由能变ΔG0,表明此作用过程是一个自发过程.通过同步荧光和圆二色谱实验证实了结合过程中BSA构象的变化.圆二色谱实验的结果显示了BSA中的α-螺旋结构的损失,说明其微环境及构象均发生了变化.     

稀土钐离子与牛血清白蛋白相互作用研究

利用荧光光谱法研究了稀土钐离子(Sm~(3+))与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,探讨了不同pH值的缓冲溶液和不同钐离子浓度对BSA荧光强度的影响.通过改变钐离子标准溶液浓度范围,扫描Sm~(3+)与牛血清白蛋白相互作用的荧光发射光谱,证实了稀土钐离子(Sm~(3+))对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭.利用荧光猝灭的Stern-Volmer方程和静态猝灭公式线性拟合,求得反应的荧光猝灭过程速率常数K_q=4.12×10~(12) L·mol~(-1)·s~(-1),结合常数K_a=9.652×10~5 L·mol~(-1),结合数n=1.22.