蒙特卡罗方法在物理学中的应用

蒙特卡罗方法的基本思想蒙特卡罗方法是人们对随机事件的一种数学模拟方法,为了阐明蒙特卡罗方法的基本思想,先介绍一下有关随机事件和用来描述随机事件规律的一些概念。人们在科学研究过程中、生活中经常会碰到一些     

蒙特卡罗:从赌城到原子能科学

<正>蒙特卡罗(Monte Carlo)是世界著名的赌城,是摩纳哥的标志。起初,蒙特卡罗方法即赌博方法,后来发展成今天非常强大的数学计算方法,可以求解复杂的科学问题。蒙特卡罗方法系统性的研究开始于1944年前后。当时由于研制原子弹,需要研究中子在裂变物质中的运动规律,提出了一些不易用常规数学方法求解的问题。冯·诺依曼、乌拉姆和费米等科学家发展了这个用于直接模拟的蒙特卡罗方法,解决了这些当时不易解决的难题。如今蒙特卡罗方法在原子能科学技术中有着重要的应用。     

一种改进的研究蛋白质-蛋白质相互作用的平均势方法

在原子水平上发展了一种距离相关的用于研究蛋白质-蛋白质相互作用的平均势(potential of mean force, 简称PMF)方法. 与传统理论模型相比, 我们的模型考虑了蛋白质系统的复杂环境因素. 这种改进使得该模型能够给出物理上更合理和准确的势函数形式. 得到这样的势函数是正确描述蛋白质结构及相互作用的前提条件. 而且借助于改进后的方法, 还可以对蛋白质中残基相互作用的空间拓扑规律进行研究. 期望这种改进将促进平均势方法在蛋白质科学其他领域, 如蛋白质折叠识别, 结构预测及热稳定性预测中的应用和发展.     

一次γ辐射通量密度的蒙特卡罗模拟

利用蒙特卡罗方法,模拟计算了不同情况下点源、均匀线源以及均匀圆盘源的一次γ辐射通量密度,并与解析方法计算结果进行分析、比较,在误差范围内,两者很好的符合。说明蒙特卡罗方法是解决γ射线屏蔽问题的一种方便、可靠的方法。     

差示扫描微量热法研究蛋白质及其相关体系进展

蛋白质是一类重要的生物大分子,其结构与性质得到了广泛的研究.差示扫描微量热法(DSC)可以获得蛋白质的热容(C_p)与温度的关系,对我们认识蛋白质的性质有重要的帮助作用.同时,DSC研究蛋白质相关体系新方法也在不断涌现.本文介绍了差示扫描微量热法在研究蛋白质解折叠机理、蛋白质稳定性以及复杂蛋白质体系等几个方面的进展.     

蛋白质二硫键异构酶既是酶又是分子伴侣

蛋白质和新生钛折叠的概念近十年来发生了重大的转变。新生肽成熟为功能蛋白需要分子伴侣和折叠酶的寿命才能完成。蛋白质二硫键异构酶是一种折叠酶,同时也有分子伴侣活性,该假说得到越来越多体内外实验的支持。分子伴侣活力可能是酶分子在进化过程中获得的新的性质,以提高酶催化效率,并在与蛋白质折叠有关的生命活动中发挥新的功能。     

揭示蛋白质的结构

现今生物学家认为,蛋白质折叠成其特定的形状的途径不是任意的。而是遵循一定的形式,并在达到其最终稳定形态之前折叠成特定的中间形态。然而,由于这些中间形态是这样的短暂,以致研究中间形态不是一件易事。为了分析这些中间形态的结构,科学家或者要减慢折叠的速度或者在折叠时截获中间形态。现在研究者利用一种测定蛋白质折叠时有多少质     

蛋白质折叠问题

直到目前,蛋白质的折叠仍还是相当神秘的问题。由于蛋白质的结构错综复杂,所以难以被理解和预测。线性多肽链是如何折叠成复杂的立体结构的呢?对此的答案,只不过是推测而矣。实验数据很少是有效的。未折叠的蛋白质和不完全的结构区呈现着随机的螺旋形。被分析的多数折叠转移都是相互纠缠在一起的;而且可用于确定折叠方式的部分折叠的中间物并不大量出现。可用于解释折叠方式的动力学被由临近脯氨酸残基肽链的较慢的顺反式异构化作用引起的蛋白质的异源性所搞乱。出现在活体内的折叠非常有效,实际是无法看见,并不可能对其进行研究。美国科学促进会(AAAS)在波士顿召开的为期3天的专题讨论会,搞清了所发生的许多变化。大量热心的与会者,对该领域进行了广泛的评价,从小肽的构形特点到体内折叠以及复杂病毒蛋白质的装配;从了解较清的去垢剂(一种改性的枯草杆菌蛋白酶)问题,到凝胶原中的缺失所造成的医学问题。     

胍变性的OPTA标记的肌酸激酶的再折叠研究

变性的完整蛋白质分子在体外再折叠的研究虽然不能完全模拟体内新生肽链的折叠,然而它可以对蛋白质的折叠提供一些有用的信息.因此近年来对于变性蛋白质再折叠的研究引起了人们广泛的重视.过去我们曾经研究了经脲或盐酸胍变性的肌酸激酶的再折叠与复活,发现在适当的条件下,变性的肌酸激酶可以再折叠至接近天然构象状态,酶活力亦可恢复至接近初始酶活力.比较再折叠与复活的动力学过程,发现酶分子再折叠和复活不是同步进行,在再折叠基本完成之后,酶的复活尚有一个很长的慢过程.我们曾用OPTA专一性的标记酶的活性部位,形成一个荧光基团,以此为探针探测在低浓度脲溶液中失活时活性部位的构象变化.在本文中,我们用这个荧光探针,探测了在胍变性肌酸激酶再折叠过程中,酶的活性部位的构象变化过程,并与整个分子的再折叠和酶的复活过程进行了比较研究.     

胰岛素分子的水合等能图

水是活细胞中含量最高的成分,它对于维系蛋白质的天然构象和一系列特性有着重要的作用,研究蛋白质中水的结构对于全面了解蛋白质的结构与功能的关系有重大的意义。从理论上研究蛋白质中水的结构可以应用蒙特卡罗方法或者分子动力学方法,不过即使对于象胰岛素这样小的蛋白质分子(只含有51个氨基酸残基),要想使用上述方法进行溶液构象的计算