甲磺酸帕珠沙星荧光性质的研究

测定了溶液酸度、缓冲溶液种类及其用量、溶剂和干扰物等对甲磺酸帕珠沙星(PZFX)荧光性质的影响,建立了简便快捷的荧光光度法测定PZFX的定量方法.实验表明,PZFX在pH=4.8的HAc-NaAc缓冲体系中荧光强度最大,且缓冲液用量对PZFX荧光强度影响不大.干扰试验表明该方法的抗干扰能力比较强.当λex/λem=252nm/402nm时,PZFX浓度在1.00×10-8～2.00×10-6 mol/L范围内,其荧光强度与其浓度呈良好的线性关系,相关系数r=0.9993,检出限4.00×10-10mol/L.当PZFX浓度为1.00×10-7 mol/L时,测得相对标准偏差为2.1％.该法可用于实际样品注射液中PZFX含量的测定.     

光谱法研究马来酸氯苯那敏与牛血清白蛋白的相互作用

采用紫外光谱和荧光猝灭光谱研究了马来酸氯苯那敏(CM)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机理.结果表明,CM对BSA是动态猝灭机理,以疏水作用为主;通过计算获得二者在不同温度下的结合常数及结合位点数;利用同步荧光光谱探讨了作用前后BSA的构型变化,确定结合位置位于BSA的亚结构ⅡA中;Hill系数nH1,表明CM有正协同作用.此外,讨论了共存金属离子Mn2+,Fe3+,Cr3+,Pb2+,Ni 2+对CM与BSA结合作用的影响.     

紫杉醇与牛血清白蛋白的相互作用研究

采用荧光光谱法和紫外可见吸收光谱法研究了紫杉醇(Taxol)与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,简称BSA)的相互作用.在生理条件下(含0.10 mol/L NaCl的Tris-HCl缓冲溶液,pH7.40),以286 nm为激发波长,在288～500 nm波长范围内,测定荧光光谱,BSA有较好的荧光效应,紫杉醇对BSA有荧光猝灭作用.测定了不同温度下紫杉醇与BSA的表观结合常数和结合位点数,根据不同温度时结合常数的大小推测紫杉醇对BSA的荧光猝灭类型是静态猝灭.     

抗菌药甲磺酸帕珠沙星的合成

以左旋氧氟沙星中间体 （(S)-9,10-二氟-3-甲基-2,3-二氢-7-氧代-7-H-吡啶并[1,2,3-de][1,4]苯并噁嗪-6-羧酸乙酯）为起始原料,经亲核取代、选择性脱羧、环丙化、水解反应、Hofmann重排和成盐单元反应合成了甲磺酸帕珠沙星,经HPLC检测,质量浓度为91.352 g/L.优化后的工艺过程适合工业化批量生产.     

甲磺酸帕珠沙星紫外光谱性质的研究及应用

在0．1mol／L HCI介质中，甲磺酸帕珠沙星的紫外吸收最强且稳定，最大吸收峰在247nm处，另外在331nm处也有显著吸收．在247nm处，吸光度与药物质量浓度在0～30．0mg／L（R=0．99996）范围内呈线性关系，检测限为0．026mg／L,在331nm处，吸光度与药物质量浓度在0～90．0mg／L（R=0．99995）范围内呈线性关系，检测限为0．144mg／L．该方法操作简便快捷，灵敏度较高，体系稳定．用于合成样品中甲磺酸帕珠沙星的测定，结果满意．     

光谱法研究6-糠氨基嘌呤与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法、紫外光谱法、荧光寿命和圆二色光谱法等方法研究了6-糠氨基嘌呤(KT)与牛血清白蛋白(BSA)之间相互作用机理.结果表明,KT可以显著猝灭BSA的内源荧光,其猝灭机制为静态猝灭,猝灭常数Ksv在288 K和303 K时分别为1.45×104和1.42×104L/mol,Stern-Volmer曲线是两段相交于cKT=8.0×10-5mol/L的回归曲线,说明KT与BSA之间存在两类结合位点.数据处理及热力学参数计算表明:低浓度KT-BSA(cKT8.0×10-5mol/L)的结合主要是疏水作用,结合位点数约为1;较高浓度KT(cKT8.0×10-5mol/L)主要以氢键、范德华力与BSA结合,结合位点数为3.7.紫外光谱和圆二色光谱实验结果表明,KT的存在使BSA二级结构发生了改变.     

苯基锡系列化合物与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

采用光谱法研究了苯基锡化合物(一苯基锡(MPT),二苯基锡(DPT)和三苯基锡(TPT))与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果显示,三种苯基锡化合物与BSA均有不同程度的相互作用,紫外-可见(UV-vis)光谱表现为增色效应,荧光光谱表现为猝灭效应,圆二色(CD)光谱表现为特征峰的振幅减小和峰位位移.Stern-Volmer方程计算表明三种苯基锡化合物对BSA的荧光猝灭方式均为静态猝灭,并得出在25℃和37℃时的结合位点数(n)和平衡常数(K).比较发现,随着温度升高,n和K均有所下降.根据能量转移理论,计算了三种苯基锡化合物与BSA相互作用的结合距离(r)和能量转移效率(E).结果表明,三种r均小于7 nm, 且r的大小顺序为MPT-BSA,DPT-BSA和TPT-BSA.通过热力学研究判断出三种苯基锡化合物与 BSA相互作用的方式和类型,MPT与BSA的作用方式为范德华力和配位作用,TPT与BSA的作用方式主要是范德华力,而DPT与BSA的作用方式主要为疏水作用.同步荧光光谱研究表明,三种苯基锡化合物对BSA分子构象及色氨酸和酪氨酸残基的微区均有不同程度的影响,但对色氨酸微区的影响较大.     

铜离子存在下依诺沙星与牛血清白蛋白的相互作用研究

应用荧光光度法研究了生理条件下依诺沙星与牛血清白蛋白相互作用机制．实验结果表明,依诺沙星和牛血清白蛋白主要凭借疏水作用力结合,依诺沙星主要以静态猝灭的方式使得牛血清白蛋白荧光强度显降低．探讨了铜离子及依诺沙星与牛血清白蛋白间相互竞争结合反应,阐明了铜离子浓度对依诺沙星和蛋白质结合的影响．     

硫唑嘌呤与牛血清白蛋白作用的荧光光谱研究

采用荧光和紫外光谱法研究了硫唑嘌呤(AZP)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应特性.测定了不同温度下的结合常数KA及结合位点数n,证明AZP对BSA内源荧光的猝灭机理为静态猝灭,且主要以疏水作用力与BSA作用;同步荧光光谱表明AZP对BSA的构象有影响;根据Forster偶极一偶极非辐射能量转移理论.计算出作用距离rAZP=2.94,说明AZP与BSA的猝灭过程中都存在能量转移效应.     

光谱法研究呋塞米与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外光谱技术,研究了呋塞米与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究结果表明,呋塞米与牛血清白蛋白的荧光猝灭机理属于静态猝灭;呋塞米与BSA在298K和308K时的结合常数和结合位点数分别为6.498×104L.mol-1、0.9197,2.985×104L.mol-1、0.8611;通过热力学计算所得到的反应热力学参数表明,二者是通过范德华力和氢键相结合的自发反应过程;应用同步荧光光谱技术考察了呋塞米对BSA构象的影响.     

芦丁与牛血清蛋白在不同条件下的相互作用研究

 依据芦丁对牛血清蛋白(BSA)的内源荧光的猝灭作用,采用荧光猝灭法研究了芦丁与血清白蛋白在不同条件下的相互作用.结果表明,芦丁与BSA之间主要因静电相互作用而发生结合反应,这一结合反应导致了蛋白质的荧光发生了猝灭,但并没有引起BSA的构象发生明显改变.芦丁与BSA的结合反应常数受介质pH、离子强度和金属离子种类影响明显.该结合常数在介质pH为8.0时具有最大值,但随离子强度的增加而减小,因Cu²⁺、Zn²⁺、Co²⁺、Fe²⁺、Mn²⁺的存在而增加.     

荧光光谱法研究尼麦角林与牛血清白蛋白的相互作用

目的:模拟正常人体生理条件下,采用荧光光谱技术研究尼麦角林与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的机制.方法:通过荧光光谱法确定尼麦角林对BSA荧光淬灭的机制,采用Stern-volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程计算反应的猝灭常数和形成常数,采用双对数方程计算两者结合常数和结合位点数,热力学公式计算反应前后焓变和熵变确定两者结合的主要作用力类型.结果:尼麦角林在0.25×l0-4~2.25×l0-4 mol·L-1浓度范围内,对BSA的内源荧光有较强的淬灭作用,淬灭类型属于静态荧光淬灭.在温度25℃和37℃时,尼麦角林与BSA的结合常数分别为3.499×104 L·mol-1和5.213×104 L·mol-1,结合位点数分别为1.21和1.25.由热力学参数焓变(ΔH=11.05 KJ·mol-1)大于零和熵变(ΔS=74.87J·mol-1·K-1)大于零,确定尼麦角林与BSA之间的作用力以疏水作用力为主.结论:尼麦角林与BSA通过疏水作用形成复合物,经静态猝灭机制引起BSA内源性荧光猝灭.     

猪去氧胆酸与BSA相互作用研究

目的:采用荧光光谱法研究猪去氧胆酸(HDCA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.方法:根据25℃及37℃温度下HDCA对BSA的荧光猝灭作用,通过Stern-volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程计算反应的猝灭常数和形成常数以判断荧光猝灭类型,采用双对数方程计算HDCA与BSA的结合常数(KA)和结合位点数(n),最后采用热力学公式计算反应前后焓变和熵变确定两者结合的主要作用力类型.结果:HDCA对BSA的荧光淬灭作用属于静态荧光淬灭.在温度25℃和37℃时,HDCA与BSA的结合常数分别为0.258×106 L·mol-1和0.453×104 L·mol-1,结合位点数分别0.92和0.62.由于热力学参数焓变(ΔH=-258.72 KJ·mol-1)和熵变(ΔS=-0.76 J·mol-1·K-1)均小于零,因此确定HDCA与BSA之间的作用力主要为氢键和范德华力作用.结论:HDCA与BSA通过氢键和范德华力形成复合物,经静态猝灭机制引起BSA内源性荧光猝灭.     

氯霉素与牛血清蛋白质结合反应热力学特征研究

用荧光光谱和紫外可见吸收光谱法研究了氯霉素与牛血清白蛋白结合反应的光谱特征,试验证实氯霉素对BSA有较强的荧光猝灭作用,按照Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程分析和处理试验数据,得到反应的结合常量和结合过程的热力学参数等,探讨了猝灭作用的性质和结合反应的机理．     

异烟肼与牛血清蛋白相互作用的光谱研究

用紫外吸收光谱和荧光光谱研究了异烟肼(INH)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用.荧光光谱表明,INH对BSA的荧光有较强的猝灭作用.通过结合常数和结合位点数的计算,证明这种荧光猝灭机理符合静态机制,INH和BSA形成了1∶1稳定复合物;考察不同温度和酸度下的猝灭作用,进一步证实其静态猝灭行为和疏水作用机制.紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明,INH与BSA的相互作用使蛋白质的分子构象发生变化,而同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸.     

诺氟沙星与牛血清白蛋白结合作用研究

应用荧光光谱法研究了水溶液中诺氟沙星和牛血清白蛋白的相互作用 ,测得该反应的结合常数K =9.92× 1 0 4 L/mol,结合位点数n =0 .85.实验结果表明 ,诺氟沙星和牛血清白蛋白分子间有较强的结合作用 ,且只形成一个位点数 .由此可见 ,诺氟沙星在体内可以被蛋白质所储存和转运 .     

姜黄素钐配合物与牛血清白蛋白相互作用研究

应用荧光法研究了姜黄素钐配合物与牛血清白蛋白（BSA）的结合反应．根据配合物对BSA的荧光猝灭效应,利用变温试验,求得相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数,由此推测猝灭机理和结合力类型;依据Forster能量转移理论计算结合距离;并利用探针进行结合点定位;用同步荧光光谱确定配合物对牛血清白蛋白结构的影响．结果表明,姜黄素钐配合物对BSA的内源荧光猝灭主要以静态方式,同时发生非辐射能量转移;由△Hθ和△sθ〈0推测范德华力与氢键是主要结合力;配合物在BSA分子的SiteⅡ位结合,结合距离为2．4nm;配合物改变了BSA分子构像,对色氨酸残基影响更大．     

L-瓜氨酸与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光猝灭法以及紫外吸收差谱法研究了L-瓜氨酸与牛血清白蛋白在不同pH值下的相互作用机制,初步了解到L-瓜氨酸对牛血清白蛋白有猝灭作用,其猝灭机制为静态猝灭。利用Stern-Volmer方程求解出的各种参数表明pH值对两者的结合能力影响较大。同步荧光分析发现L-瓜氨酸的存在没有改变牛血清白蛋白的分子构象,依据Forster非辐射能量转移理论,确定了给体-受体间的结合距离和能量转移效率。     

光谱法研究一种含咪唑啉酮类衍生物与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱及紫外可见光谱的方法研究了2-氨基-5-苯亚甲基-4H-咪唑啉-4-酮衍生物(BPH5)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验发现BPH5能强烈猝灭牛血清白蛋白的荧光强度,其荧光猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及△H,△G,△S等热力学参数等.结果表明BPH5与BSA以1∶1结合,其反应主要是熵驱动的,相互作用力主要为疏水作用力.根据F(o)rster无辐射能量转移理论计算了给体(BSA)与受体(BPH5)之间的结合距离.     

光谱法研究辛伐他汀与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、圆二、傅立叶变换红外光谱及三维荧光光谱等分子光谱法研究了在生理条件下,辛伐他汀（Sire）与牛血清白蛋白（BSA）的结合作用．结果表明,Sire对BSA的猝灭方式为静态猝灭．根据F6rster非辐射能量转移理论,计算了Sim与BSA结合部位与色氨酸残基的距离r=1．8nm．利用标记药物进行了结合位点的定位,确定了Sim结合位置是BSA的siteI．由圆二、红外及三维光谱可知,Sim对BSA二级结构的改变主要在肛折叠区,在与Sire结合反应过程中,BSA的微环境与构象都发生了变化;同步荧光表明,Sim与BSA的作用部位主要在色氨酸（Trp）残基周围．