二酶系统竞争性抑制稳态动力学的布尔函数图论研究

本文以稳态酶动力学的布尔函数图形方法，来研究一类二醇系统的竞争性抑制稳态动力学，推导出此类反应的稳态酶动力学方程，并对此动力学方程进行了讨论，分析了这类二酶系统的竞争性抑制稳态动力学过程。     

抑制二种酶的二酶系统底物抑制的非稳态动力学

以非稳态酶动力学的布尔函数图形方法,来研究一类抑制二种酶的二酶系统底物抑制的“稳态前”非稳态动力学,推导出此类反应的“稳态前”非稳态酶动力学方程,并对引动力学方程进行了研究,讨论了这类二酶系统底物抑制动力学的“稳态前”非稳态动力学过程。     

非竞争性抑制作用的非稳态酶动力学分析

本文对非竞争性抑制作用的非稳态酶动力学机制进行了研究，推导出了晨竞争性抑制作用的非稳态酶动力学方程，并对此动力学方程进行了讨论，分析了非竞争性抑制作用的非稳态酶动力学过程。     

二酶系统底物抑制的非稳态动力学

以非稳态动力学的布尔函数图形方法,来研究一类二酶系统底物和抑制的“稳态前”非稳态动力学,推导出此类反应的“稳态前”非稳态酶动力学方程,并对此动力学方程进行了讨论,分析了这类二酶系统底物抑制动力学的“稳态前”非稳态动力学过程。     

有两个酶结合位点的线性混合抑制非稳态动力学研究

以非稳态酶动力学的布尔函数图形方法,来研究一类有两个酶结合位点的线性混合抑制非稳态动力学问题,导出此类反应的非稳态酶动力学方程,并对此动力学方程进行了讨论,分析了此类非竞争性抑制的非稳态酶动力学的动力学过程。结果,当反应时间较大时,反应速度是以指数衰减或小阻尼振动的方式趋向稳态。     

双曲线型竞争抑制酶体系的非稳态酶动力学

本文以非稳态酶动力学的布尔函数图形方法[1]，来研究双曲线型竞争抑制酶体系的非稳态酶动力学，推导出此类反应的非稳态酶动力学方程，并对此动力学方程进行了讨论，分析了双曲线型竞争抑制体系的非稳态酶动力学过程。     

Order Bi Bi机制的多底物酶的非稳态酶动力学研究

本文对Ｏｒｄｅｒ Ｂｉ Ｂｉ机制的多底物酶的非稳态酶动力学机制进行了研究，推导出了此种多底物酶的非稳态动力学方程，并对此动力学方程进行了讨论，分析了多底物酶的非稳态酶动力学过程。     

呋塞米对碳酸酐酶的抑制效应再研究

呋塞米是一种高效利尿剂,本实验主要探究其对碳酸酐酶的抑制效应.相比较乙酰唑胺而言,呋塞米在其浓度接近碳酸酐酶浓度时能使该酶基本失活.研究发现,呋塞米对碳酸酐酶的抑制效应表现为非竞争性抑制,其IC50为0.759μM,KI为0.61μM,乙酰唑胺的IC50为0.199μM,KI为0.099μM,表现为竞争性抑制.     

固定化L-天冬酰胺酶间歇催化反应的动力学模型

测定了３７°Ｃ下以固定化Ｌ－天冬酰胺酶为催化剂,５０μｍｏｌ／ＬＬ－天冬酰胺的Ｔｒｉｓ缓冲液（ｐＨ＝７．４）为底物的时歇反应转化率,并用建立的数学模型对反应过程进行拟合。计算结果表明,提出的传质－催化反应动力学模型能较好地描述反应过程,并揭示固定化酶的传质－催化过程受扩散作用控制。     

凝血酶抑制剂抑制动力学研究

由Ｓ－２５４菌株产生的膜血酶抑制剂是一种多组分的肽类化合物，其中Ｒ－Ｔｈｒ－Ｔｈｒ－ａｒｇｉｎｉｎａｌ组分的活力最强。在３７℃、ｐＨ＝７．４的Ｔｒｉｓ缓冲液中，该抑制剂对凝血酶的抑制作用与抑制刑的浓度关系密切。在抑制剂浓度较小的情况下，抑制剂与酶的结合呈直线关系，随着抑制刑浓度的提高，残留活力曲线则出现漂移。根据Ｄｉｘｏｎ图和Ｌｉｎｅｗｅａｖｅｒ－Ｂｕｒｋ图的研究，该抑制剂对凝血酶的结合与底物呈竞争性抑制，抑制常数Ｋｉ＝２．０×１０－７ｍｏｌ／Ｌ。     

Kinetics of Inhibition of Polyphenol Oxidase Obtained from Tobacco Nicotiana Tobacum

In this study, the kinetics of inhibition of polyphenol oxidase by L-cysteine has been investigated. The inhibition of tobacco polyphenol oxidase was studied using the progress-of-substrate-reaction method proposed by Tsou, following the substrate reaction during irreversible inhibition of the enzyme activity. Analysis of the inhibition kinetics shows that inhibition occurs by an irreversible and non-complexation reaction. The microscopic rate constants were determined for reaction of the inhibitor both with the free enzyme and with the enzyme-substrate complex. The results show that the presence of the substrate has a significant protective effect of the enzyme against inactivation by L-cysteine.     

富士苹果中多酚氧化酶活性的中心必需基团与抑制动力学

以源于苹果的多酚氧化酶(PPO)为对象,选取溴乙酸、乙酰丙酮、N-溴代琥珀酰亚胺、1,4-二硫代苏糖醇和对氯汞苯甲酸等具有相对专一性的氨基酸基团修饰剂,研究PPO的酶活性中心必需基团,并确定乙醇对PPO的抑制动力学特性.结果表明:富士苹果中的PPO蛋白结构中酶活性中心必需基团有组氨酸的咪唑基、精氨酸的胍基与色氨酸残基.抑制动力学实验表明:乙醇通过与PPO酶活中心基团的结合抑制PPO酶活性,其对PPO的半抑制浓度(IC50)为0.14mmol.L-1,抑制类型为可逆的竞争性抑制.