正交法虾壳蛋白质提取条件的研究

根据蛋白质溶液的pH值在某一值时蛋白质的静电荷为零，且蛋白质溶液溶于水形成胶体溶液，在该溶液中加入无机盐后，利用蛋白质盐析的原理分离蛋白质．实验以Na0H质量分数、反应时间、反应温度为三因素，设计成三因素三水平的正交实验，确定出提取虾壳蛋白质的最佳实验条件．     

关于定点突变型蛋白质K49E HPr结构稳定性的研究

利用吸附反应动力学方法，对K49E HPr和wtHPr两种蛋白质变性过程进行了系统分析。结合K49EHPr蛋白质和wtHPr蛋白质所具有的空间结构特性，对K49E HPr蛋白质具有较强稳定性的原因做了进一步的讨论和解释。     

蛋白质-偶氮胂Ⅰ复合物的光度性质研究

研究了蛋白质与偶氮胂Ⅰ的显色反应.在pH3.2的Britton-Robinson缓冲溶液中,偶氮胂Ⅰ与蛋白质形成红色复合物,λmax为551 nm,ε为2.5×105 L@mo1-1@cm-1,蛋白质含量在13.2～231 mg/L范围内服从Beer定律.所提出的方法可直接用于血清、花生等生物样品中蛋白质的测定.     

锌试剂-蛋白质体系的共振光散射光谱研究

 在pH 3.0的B-R缓冲溶液中,锌试剂能与蛋白质结合形成复合物.此结合反应能显著加强锌试剂的瑞利光散射信号.详细研究了此结合反应的最佳反应条件,并以此反应为基础,利用共振瑞利散射光技术,建立了一个测定蛋白质的新方法.该方法对牛血清白蛋白(BSA)、人血清白蛋白(HSA)以及免疫球蛋白测定的线性范围分别为0.25~12.5,0.10~15.0μg/mL和0.10~12.5μg/mL,检出限均小于0.05μg/mL,且大量的常见金属离子、氨基酸等共存物质不干扰测定.方法具有很高的灵敏度、很好的选择性及重现性.用于血清样品中蛋白质的测定,结果满意.     

蛋白质-偶氮胂I复合物的光度性质研究

研究了蛋白质与偶氮胂 的显色反应 .在 p H3 .2的 Britton-Robinson缓冲溶液中 ,偶氮胂 I与蛋白质形成红色复合物 ,λmax为 551 nm,ε为 2 .5× 1 0 5 L· mol- 1· cm- 1 ,蛋白质含量在 1 3 .2～ 2 3 1 mg/L范围内服从Beer定律 .所提出的方法可直接用于血清、花生等生物样品中蛋白质的测定 .     

蛋白质研究的时代已经开始

蛋白质是生命活动的直接执行者，我们身体内的任何功能，从催化生物化学反应到抵御外来侵略都是蛋白质作用的结果：我们能行走、运动靠的是肌肉中肌动蛋白的工作；我们身体的骨架是由蛋白质骨胶原加强的；细胞的正常分裂或癌变也是通过蛋白质调节控制的。     

分光光度法测定人血清中微量蛋白质的研究

研究了试剂3,6-二氯荧光素与蛋白质的显色反应,建立了一种测定蛋白质的新方法。在pH=7.00的缓冲溶液中,3,6-二氯荧光素与蛋白质发生灵敏的显色反应,生成1:1的复合物,最大吸收波长为500nm且在4h内稳定,蛋白质在3×10-8～3×10-7g/L范围内符合比尔定律,且回收率在90%～101%之间。探讨了氨基酸及金属离子K 等对测定的影响。测定了人血清中蛋白质的含量,结果满意。     

蛋白质—偶氮胂I复合物的光度性质研究

研究了蛋白质与偶氮胂Ⅰ的显色反应.在pH3.2的Britton-Robinson缓冲溶液中,偶氮胂Ⅰ与蛋白质形成红色复合物,λmax为551 nm,ε为2.5×105 L@mo1-1@cm-1,蛋白质含量在13.2～231 mg/L范围内服从Beer定律.所提出的方法可直接用于血清、花生等生物样品中蛋白质的测定.     

牛角膜上皮45.4 kd水溶性蛋白质在脊椎动物角膜中特异性表达的免疫组化研究

用SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳的方法 ,制备了 45 4kd的水溶性牛角膜上皮特异性蛋白质 ,免疫家兔得到其抗体 .利用免疫组化方法研究了此蛋白质在脊椎动物角膜中表达的普遍性 .结果表明 ,此水溶性蛋白质在小白鼠、豚鼠、家兔、羊等哺乳动物和以鳖为代表的爬行动物角膜上皮细胞中呈阳性反应 ,而在鲤鱼、热带鱼、花背蟾蜍、鸡、北京雨燕等其他脊椎动物角膜中呈阴性反应     

蛋白质芯片技术的新进展

基于微阵列技术基础上的蛋白质芯片技术能够在体外直接研究蛋白质的性质和作用,已经被广泛地应用于蛋白质-蛋白质、蛋白质-核酸、蛋白质-小分子药物等方面的研究,并表现出了良好的前景。对蛋白质芯片技术的研究进展和未来前景展望进行了综述。     

尿素诱导的蛋白质变性现象的研究

通过对典型蛋白质变性实验结果的分析，发现在蛋白质变性研究领域中普遍使用的二态模型所描述的过程，与真实蛋白质变性过程并不相符．在分析已有的实验结果的基础上，给出了反映蛋白质变性过程特征的新表示形式．这一形式表明蛋白质分子变性是一个构象渐变的过程，同时强调在一定浓度的尿素溶液中蛋白质分子均处于相同的构象态．从尿素分子与蛋白质肽链上的相邻二肽形成双氢键的假设出发，利用吸附反应动力学方法，得到了描述蛋白质变性特征的物理量与尿素浓度关系的表示式．结果表明理论值与实验值符合较好，说明建立的模型可较好地描述尿素导致的蛋白质变性现象．     

蛋白质-蛋白质相互作用的实验检测方法

生物体内的蛋白质分子常常通过与其他蛋白质分子发生相互作用来发挥其生物功能.因此,研究蛋白质-蛋白质相互作用(protein-protein interaction,PPI)对于阐明蛋白质分子的生物功能以及分子作用机理具有重要的意义.主要介绍基于生物物理和生物化学原理的检测蛋白质-蛋白质相互作用的实验研究方法,并对发展趋...     

基于蛋白质互作用网络的关键蛋白质识别研究

本文提出了基于图论算法的关键蛋白质识别方法，选择合理的候选关键蛋白质集合和相关的路径参数，对大规模蛋白质互作用网络的关键蛋白质进行预测．实验表明，该算法是有效的．     

蛋白质构象与折叠行为的研究

蛋白质结构预测与蛋白质折叠是生命科学研究的核心问题之一,也是后基因时代推动生物学朝着定量化发展的重要方向之一,它是分子生物学中心法则还没有解决的一个重大生物学问题.简单介绍了蛋白质分子的结构特点,讨论了蛋白质分子构象研究的重点,即蛋白质结构预测与蛋白质折叠.重点介绍了拥挤环境对蛋白质构象的影响和蛋白质分子的力学性质,这是蛋白质分子构象研究的深入.这些介绍可以帮助我们更清楚地认识蛋白质分子.     

螺旋藻蛋白质提取工艺研究

以钝顶螺旋藻粉为原料, 经复水、胶磨、均质、浸提, 及等电点法, 提取其中的蛋白质,同时研制出钝顶螺旋藻蛋白质提取工艺条件, 使产品的蛋白质含量达89-8 % . 蛋白质的提取率达98 % .     

用^211At和^131I标记蛋白质的研究

报道了砹—211和碘—131标记蛋白质的方法.通过过氧化氢或氯胺T直接氧化制备,使用凝胶色谱从反应产物中分离标记蛋白质,相对法比较放射性计数测定标记产率,过氧化氢适用于~(211)At标记蛋白质,氯胺T有利于~(131)I标记蛋白质.8次实验的结果表明,用过氧化氢氧化标记的~(211)At牛血清白蛋白产率96.4％,氯胺T氧化标记的~(?)I牛血清白蛋白产率66.1％.间接法标记蛋白质,放射性核素~(211)At同对氨基苯甲酸反应获得对—~(211)At—苯甲酸,经乙醚萃取和高效液体色谱分离,然后再偶联到免疫球蛋白或牛血清白蛋白上。动物实验结果表明,此种结合的标记蛋白质在体内稳定,标记率不低于初始~(211)At放射性活度的40%.     

蛋白质和银反应的自动催化效应

研究了牛血清白蛋白（BSA）,r－球蛋白（r-Gb）,过氧化氢酶,血红蛋白（Hb）,甲腺球蛋白（T－Gb）同银（I）离子的反应,并研究了溶液的温度,介质pH值,甲醛浓度的影响,通过光度法测定了溶液中不同蛋白质同银（I）离子的反应性、稳定性,发现反应能力为Hb＞过氧化氢酶＞r-Gb≈T－Gb＞BSA。（pH10．5,温度40℃）,碱性,较高的温度的适宜的甲醛浓度可增强蛋白质同银（I）离子的反应,同时发现,所有被研究的蛋白质和银（I）离子的反应是一个自动催化还原过程。     

盐酸胍诱导的蛋白质变性现象研究

考虑常用变性剂盐酸胍（GuHCl)分子与蛋白质主链上的相邻二肽形成双氢键，利用吸附反应动力学方法，得到了描述蛋白质变性物理参量与盐酸胍浓度之间关系的式。结果表明计算得到的理论值与实验值符合良好，说明所给出的蛋白质分子与盐酸分子相互作用模型，能够较好地描述盐酸胍诱导的蛋白质变性现象。     

酸性铬深蓝与蛋白质作用的光度法研究及其分析应用

在酸性介质中,酸性铬深蓝与蛋白质在室温下能迅速结合生成复合物,其最大吸收波长为595nm,比酸性铬深蓝红移了55nm.本文用光度法研究了酸性铬深蓝与牛血清蛋白(BSA)结合反应的最佳条件,并在此基础上建立了一个测定蛋白质的新方法.在最佳反应条件下,BSA的浓度在50~250mg·L-1范围符合比尔定律,吸光系数为2.348mL·mg-1·cm-1.除阴阳离子表面活性剂外,其余大部分物质不干扰蛋白质的测定.方法具有选择性好、快速、稳定的优点.方法应用于牛奶粉、鲜牛奶中蛋白质的测定,结果满意.     

不同活力花生种子蛋白质的研究

花生种子经人工加速老化处理后种子活力下降，其蛋白质总含量、胚轴和子叶中的蛋白质含量均随之下降，胚轴、子叶中可溶性蛋白质含量也随种子活力的下降而减少，低活力花生种子胚轴可溶性蛋白质和结合蛋白质的合成能力显著下降．低活力种子萌发时，贮藏蛋白质迅速降解，而新合成的蛋白质却较少，随着种子活力的下降，胚轴可溶性蛋白质和结合蛋白质的种类也随之减少．