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Rh(100)上Sm膜及Sm/Rh表面合金的结构和性质 总被引:1,自引:1,他引:0
应用AES,LEED,XPS和TDS研究了稀土金属Sm室温下在 Rh(100)表面上的生长过程.发现室温下Sm膜的生长服从Stranski-Krastanov生长模式,XPS证明为三价的“金属态” Sm.但Sm膜经 900K高温退火后可形成C(52~(1/2)×2~(1/2))R45°和 C(2×2)超结构的有序表面合金;同时,芯能级 Sm3d5/2向高结合能方向位移了0.7eV,表明有电子进一步由 Sm向衬底 Rh传递,导致在 Rh上吸附的 CO分子的热脱附峰温增加. 相似文献
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膜结合型巨噬细胞集落刺激因子介导的内吞及其半衰期 总被引:2,自引:0,他引:2
膜结合型巨噬细胞集落刺激因子(m-M-CSF)是巨噬细胞集落刺激因子(M-CSF)的异型体,兼有粘附分子和反向传导信号的作用.以m-M-CSF高表达的J6-1细胞系为模型,研究了重组人 M-CSF可溶性受体(rh-M-CSF-sR)与 m-M-CSF的结合、内化和再循环.结果显示: m-M-CSF与 rh-M-CSF-sR的结合具高亲和性( Kd= 1.78×10-12 mol/L),且 m-M-CSF能介导能量和温度依赖的 rh-M-CSF-sR内化(t_1/2= 20min);内化的 rh-M-CSF-sR能以 m-M-CSF结合的形式回到细胞表面,表明: m-M-CSF有受体样介导内化和再循环作用.用间接免疫荧光法和流式细胞仪测定了4株白血病细胞系和正常人脐血单个核细胞的m-M-CSF、膜结合型M-CSF-R、胞质和胞核M-CSF及胞质和胞核M-CSF-R的半衰期,结果显示:4株白血病细胞系的各种M-CSF和M-CSF-R半衰期均长于正常人脐血单个核细胞相应M-CSF和M-CSF-R的半衰期,提示:白血病细胞降解M-CSF和M-CSF-R的速率明显降低;胞内M-CSF和M-CSF-R在瘤细胞中的作用值得研究. 相似文献
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长江口水体混合过程中溶解态稀土元素分布特征 总被引:9,自引:1,他引:8
采用液-液萃取与反萃取分离富集方法和ICP-MS测试技术、对长江河口南支盐度0.15 ̄19mg/g表层水体中溶解态稀土元素(REE)的浓度进行了测定,与世界其他河口相比,长江口溶解态REE的河水端员浓度相对偏低,仅为11.963(Y) ̄0.098(Lu)ng/kg。溶解态REE在长江口低盐度区(0.15 ̄1mg/g)明显析出,但其析出率相对偏低,仅为47%(La) ̄25%(Lu)左右。由于长江口水 相似文献
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报道了用已观测到的36个振动谱带的带心实验值优化的H2S分子的有效势能面,利用该势能面,采用振动自洽场组态相互作用VSCF-CI方法计算出H2S的高激发振转态的能量,其值与观测之标准偏差为0.091cm^-1。在此基础上,使用两步变分法研究了局域模效应,并计算出一些目前尚未观测到的弱吸收谱带的带心,其中局域模振动态的能级分裂值与观测结果一致,如(300)态分裂的观测值为0.163cm^-1,计算值 相似文献
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以草酸既作为络合剂又作为沉淀剂,采用络合沉淀凝胶法(CPG法)制备干凝胶前驱物.在空气中200~850℃,2~10h烧结前驱物得到产物.产物经XRD,XPS,ESR和TGA-DTA测试,结果表明450℃,烧结2~3h产物即为单相LiNiVO4,产物经850℃烧结10h仍稳定.LiNiVO4中阳离子价态分别为Li+ 1,镍为混合价态Ni+2和Ni+3,钒也为混合价态V+5和V+4.LiNiVO4可以表示为(0≤x≤1),同时还对干凝胶的热分解机理进行了讨论. 相似文献
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RGD序列普遍存在于细胞外基质蛋白中,并能为许多整合素蛋白所识别.利用 ELISA,SPR等技术,对表面固定的人工合成生物素-含 RGD环六肽[cyclo(-Arg-Gly-Asp-D-Phe-Lys-Gly-)]与人血小板整合素蛋白α_(Ⅱb)β_3的结合能力进行了检测结果表明,含RGD环六肽与生物素基团之间的间臂长度在 1.48~2.2 nm时, RGD序列才能有效进入α_(Ⅱb)β_3以头部的反应中心并发生结合反应;反应的平衡解离常数为 1.1μmol/L.为在固体表面研究整合素蛋白介导的细胞吸附过程提供了一个理想的模型系统. 相似文献
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RGD序列普遍存在于细胞外基质蛋白中,并能为许多整合素蛋白所识别。利用ELISA,SPR等技术,对表面固定的人工合成生物素-含RGD环六肽〔cyclo-(Arg-Gly-Asp-D-Phe-Lys-Gly-)〕与人血小板整合素蛋白αⅡbβ3的结合能力进行了检测。结果表明,含RGD环六肽与生物素基团之间的间臂长度在1.48 ̄2.2nm时,RGD序列才能有效进入αⅡbβ3头部的反应中心并发生结合反应; 相似文献
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人肝癌细胞系BEL-7404和正常肝细胞系L-02表达的蛋白质组双向凝胶电泳分析 总被引:6,自引:0,他引:6
蛋白质组分析技术已在生物科学各领域被广泛应用,也是功能基因组研究的重要组成部分.通过对人BEL-7404肝癌细胞系和L-02正常肝细胞系表达的蛋白质组IPG-DALT双向凝胶电泳和图象分析,发现7个蛋白点只在肝癌细胞中检测到表达,14个点只在肝细胞中检测到表达,78个蛋白点在两种细胞中表达量上有显著变化(P<0.01).两种细胞蛋白质组表达反映在差异表达谱上.双向电泳重复性分析表明 IEF方向平均位置偏差为0.73 mm, SDS-PAGE方向为0.44mm,量的变异为17.6%一19.2%.双向电泳的重复性已适合于蛋白质组差异表达的研究,蛋白质组差异表达谱可成为疾病诊断、药物作用分析和生命过程等研究的有用工具. 相似文献
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