| 重组粘质沙雷氏菌几丁质酶C的纯化及酶学性质 |
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| 引用本文： | 刘嘉,贺淹才,施腾鑫,李梓君,王珍珠.重组粘质沙雷氏菌几丁质酶C的纯化及酶学性质[J].华侨大学学报(自然科学版),2010,31(5). |
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| 作者姓名： | 刘嘉 贺淹才 施腾鑫 李梓君 王珍珠 |
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| 作者单位： | 华侨大学,化工学院,福建,泉州,362021 |
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| 基金项目： | 福建省自然科学基金资助项目 |
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| 摘 要： | 为从已构建的重组大肠杆菌pET-22b-chiC获得高纯的几丁质酶C,通过降低培养温度,提高粘质沙雷氏菌几丁质酶C的可溶性表达.表达产物经镍柱亲和层析(IMAC)和Phenyl-Sepharose疏水层析(HIC)分离纯化后,得到电泳纯的几丁质酶.酶学性质研究表明,纯化的几丁质酶C为单体蛋白,相对分子质量为51.8ku;最适pH值为5.0,最适温度为55℃,在55℃的条件下保温4 h后仍有90%以上的酶活力.研究结果还表明,Cu2+,Hg2+,Co2+,Mg2+对酶活力均有明显抑制作用,而Fe2+,Zn2+,Sn2+,Ba2+对酶活力有一定促进作用,Mn2+对酶活力明显促进作用.
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| 关 键 词： | 粘质沙雷氏菌 重组 几丁质酶C 分离纯化 酶学性质 |
Purification and Enzyme Properties of Recombinant Serratia marcescens Chitinase C |
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| LIU Jia,HE Yan-cai,SHI Teng-xin,LI Zi-jun,WANG Zhen-zhu.Purification and Enzyme Properties of Recombinant Serratia marcescens Chitinase C[J].Journal of Huaqiao University(Natural Science),2010,31(5). |
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| Authors: | LIU Jia HE Yan-cai SHI Teng-xin LI Zi-jun WANG Zhen-zhu |
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