| 硫酸盐还原菌氢化酶的分离纯化及酶学性质研究 |
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| 引用本文： | 常磊峰,邱广亮,陈香君.硫酸盐还原菌氢化酶的分离纯化及酶学性质研究[J].内蒙古师范大学学报(自然科学版),2008,37(3):412-416. |
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| 作者姓名： | 常磊峰 邱广亮 陈香君 |
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| 作者单位： | 内蒙古师范大学生命科学与技术学院,内蒙古呼和浩特010022 |
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| 摘 要： | 硫酸盐还原菌氢化酶上清液经硫酸铵沉淀、透析、DEAE 52阴离子交换层析和Sephadex G-150凝胶过滤层析纯化出氢化酶,纯化倍数为34.7,酶回收率为34.1%.对纯化酶性质进行研究,结果表明:该酶是由分子量为46KD和34KD的两个亚基构成的总分子量为80KD的αβ异二聚体;酶催化最适温度和pH值范围分别为45℃和6.5～8.5,在34~55℃和pH=6～9.2范围内具有较稳定的催化放氢活力;光谱扫描分析和激活剂及抑制剂测定表明该酶属含铁硫中心的唯铁氢化酶.
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| 关 键 词： | 硫酸盐还原菌 唯铁氢化酶 分离纯化 酶学性质 |
| 文章编号： | 1001-8735(2008)03-0412-05 |
| 修稿时间： | 2007年11月3日 |
Purification and Characterization of the Hydrogenase from Sulfate Reducing Bacteria |
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| CHANG Lei-feng,QIU Guang-liang,CHEN Xiang-jun.Purification and Characterization of the Hydrogenase from Sulfate Reducing Bacteria[J].Journal of Inner Mongolia Normal University(Natural Science Edition),2008,37(3):412-416. |
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| Authors: | CHANG Lei-feng QIU Guang-liang CHEN Xiang-jun |
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