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| 文昌鱼酸性磷酸酯酶的化学修饰 | |
| 引用本文： | 陈素丽,黄琼英.文昌鱼酸性磷酸酯酶的化学修饰[J].厦门大学学报(自然科学版),1986(5). |
| 作者姓名： | 陈素丽 黄琼英 |
| 作者单位： | 厦门大学生物学系 (陈素丽)，厦门大学生物学系(黄琼英) |
| 摘 要： | 用DEAE-纤维素(DE-22)并改进酶的提纯方法,聚丙烯酰胺凝胶电泳为单一蛋白区带的酶制剂比活力为359μM/mg(E)/min(Npp为底物)·用凝胶过滤法测得该酶分子量为58600,氨基酸组成有20种,共467个氨基酸残基。10~(-4)M pCMB使酶活力丧失98％;1×10~(-3)M PMSP该酶活力丧失96％,2×10~(-4)M NBS以及1×10~(-2)M BrAc酶活力均丧失90％·酶修饰失活呈一级反应,修饰过的酶紫外280nm吸收峰消失·初步判断文昌鱼AcPase分子上的Cys,Trp,His,Ser等氨基酸残基可能是酶的活力必需基团。 |
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