| 普鲁兰酶N端结构域CBM68对酶学性质的影响 |
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| 引用本文： | 曾艳,郑宏臣,付晓平,徐健勇,宋诙,刘方.普鲁兰酶N端结构域CBM68对酶学性质的影响[J].南开大学学报,2018(4). |
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| 作者姓名： | 曾艳 郑宏臣 付晓平 徐健勇 宋诙 刘方 |
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| 作者单位： | 南开大学生命科学学院;中国科学院天津工业生物技术研究所工业酶国家工程实验室;中国科学院天津工业生物技术研究所天津工业生物系统与过程重点实验室 |
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| 摘 要： | 碳水化合物结合模块(Carbohydrate Binding Modules,CBMs)在普鲁兰酶结构中普遍存在,对酶的催化性质起重要作用.本文将酸性普鲁兰酶Pul B的N端结构域CBM41-X45替换成耐热普鲁兰酶Pul A的N端结构域CBM68,得到重组酶Pul-11,同时将Pul-11的催化结构域替换成Pul A的催化结构域,得到重组酶Pul-12.结果显示,重组酶Pul-11和Pul-12的最适温度均较Pul B提高了10℃,最适pH分别提高了0.5和1;60℃下热稳定性分别提高了41.4%和44.0%;同时,重组酶Pul-11和Pul-12的底物亲和力和催化效率较Pul B也均有一定程度提高.可见,来源于耐热普鲁兰酶的新型底物结构域CBM68对普鲁兰酶的最适作用温度、最适作用pH及催化效率具有重要影响.
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