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蛋白质相互作用的网络分析
引用本文:常珊,龚新奇,焦雄,李春华,陈慰祖,王存新.蛋白质相互作用的网络分析[J].科学通报,2009,54(24):3795-3803.
作者姓名:常珊  龚新奇  焦雄  李春华  陈慰祖  王存新
作者单位:北京工业大学生命科学与生物工程学院;
基金项目:国家自然科学基金(批准号:20773006,30670497); 高等学校博士学科点专项科研基金(编号:200800050003)资助项目
摘    要:建立了蛋白质复合物的残基网络, 其中蛋白质的残基被视为节点, 残基之间的接触视为连接. 复合物残基网络可以分成两种类型, 即疏水和亲水残基网络. 分析网络参量发现, 正确结合的复合物比错误结合的结构具有更高的界面度加和值和更低的网络特征路径长度. 这些性质反映出正确结合的复合物结构具有更好的几何或残基类型互补, 同时正确的结合模式对于保证天然蛋白质复合物的特征路径长度具有重要作用. 此外, 两个基于网络的打分项被建立, 它们能够很好地考虑复合物整体形状和残基类型互补特性. 将基于网络的打分项与其他打分项进行组合, 提出了一个新的多项打分函数HPNCscore, 它能够改进RosettaDock组合打分函数的区分能力超过12%. 这些研究将加深我们对蛋白质-蛋白质结合机制的了解.

关 键 词:界面    特征路径长度    残基网络    打分函数
收稿时间:2009-03-18
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