α-1,6-岩藻糖基转移酶的生物信息学分析

目的：核心岩藻糖糖基化作为一种较常见N-糖基化，是重要的翻译后修饰机制，可以快速改变蛋白质的生物学性质，在哺乳动物细胞识别、增殖以及代谢活动中具有重要的作用。在人类，α1,6-岩藻糖基转移酶（FUT8）是此修饰过程的唯一蛋白。本文利用生物信息学分析FUT8蛋白的编码基因结构、蛋白质的氨基酸序列特征和三维结构的信息，解析其生物学功能。方法：利用NCBI生物信息数据库及在线工具分析fut8基因的结构及表达调控特点；分析FUT8蛋白的理化性质、跨膜结构域、立体结构、蛋白相互作用网络及通路，明确其生物功能及其在相关疾病中的作用。结果：编码FUT8的人类fut8基因位于14q23.3，转录产物最长3895 bp，共编码氨基酸575个，产物FUT8为弱碱亲水性，存在由内向外的跨膜区段，二级结构元件以α螺旋为主，可分为4个结构域，与多种蛋白质及受体存在相互作用，催化蛋白质核心岩藻糖基化的形成，序列比对表明FUT8存在多个保守域并在物种进化中高度保守。结论：利用生物信息数据库及工具成功获取人FUT8蛋白的理化性质、跨膜域信息、立体结构，以及其与多种蛋白的相互作用网络，为未来进一步研究FUT8在肥胖及相关疾病、肿瘤转移炎症及免疫和造血异常中的作用提供理论依据。

Bioinformatic analysis of FUT8