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Hsp16.3中一个高度保守疏水残基的定点突变
引用本文:杨红梅,毛启龙,薛涛,昌增益.Hsp16.3中一个高度保守疏水残基的定点突变[J].清华大学学报(自然科学版),1999,39(6):6.
作者姓名:杨红梅  毛启龙  薛涛  昌增益
作者单位:1. Department of Physiology,Johns Hopkins University,USA.
2. 清华大学,生物科学与技术系,北京,100084
基金项目:国家自然科学基金,国家杰出青年科学基金
摘    要:结核杆菌小分子热休克蛋白Hsp16.3为一由三个三聚体组成的寡聚蛋白,并具有分子伴娘活性(Changetal.,J.Biol.Chem.,1996,271:7218~7223)。为研究高度保守疏水片段中高度保守疏水亮氨酸残基(Leu121)对寡聚体结构和活性的影响,该残基被分别定点突变成天冬氨酸(Asp)、天冬酰胺(Asn)、缬氨酸(Val)和丙氨酸(Ala)等。结果发现当Leu121被突变成Val和Ala时,通过SDS-PAGE凝胶电泳检测仍可见重组蛋白在大肠杆菌中的高水平表达,而当被突变成Asp和Asn时,在SDS-PAGE胶上,见不到Hsp16.3蛋白带。表明该残基可能对寡聚蛋白的结构稳定起重要作用。

关 键 词:结核杆菌  小分子热休克蛋白  定点突变
修稿时间:1998-09-22

Site-directed mutagensis on a highly conserved hydrophobic residue of Mycobacterium tuberculosis Hsp16.3
YANG Hongmei,MAO Qilong,XUE Tao,CHANG Zengyi.Site-directed mutagensis on a highly conserved hydrophobic residue of Mycobacterium tuberculosis Hsp16.3[J].Journal of Tsinghua University(Science and Technology),1999,39(6):6.
Authors:YANG Hongmei  MAO Qilong  XUE Tao  CHANG Zengyi
Abstract:
Keywords:Mycobacterium    tuberculosis  small heat shock protein  site  directed mutagenesis
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