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鲨鱼肠道蛋白酶的分离纯化及性质的初步研究
引用本文:陈清西,陈祥仁.鲨鱼肠道蛋白酶的分离纯化及性质的初步研究[J].厦门大学学报(自然科学版),1994,33(6):843-847.
作者姓名:陈清西  陈祥仁
摘    要:以鲨鱼肠为材料,经柠檬酸缓冲液抽提,硫酸铵分级分离,CM-纤维素离子交换柱层析纯化,获得蛋白酶(Ⅰ)和蛋白酶(Ⅱ),研究了蛋白酶Ⅱ性质,酶经聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定为单一蛋白纯,酶的紫外吸收特征峰在275nm处,测得酶的分子量为18kd,在PH8.0、37℃下酶催化酪蛋白水解的Km值为6.9×10^-5mol/L。酶水解酪蛋白的最活温度为52℃,活化能为76.53kJ/mol。几种金属离子对酶活力的

关 键 词:鲨鱼  肠道  蛋白酶  提纯

Preliminary Studies on Purification and Partial Characterization of the IntesinalProteinase from Mustetus Griseus
Chen Qingxi,Chen Xiangren,Yan Qing,Yan Sixu.Preliminary Studies on Purification and Partial Characterization of the IntesinalProteinase from Mustetus Griseus[J].Journal of Xiamen University(Natural Science),1994,33(6):843-847.
Authors:Chen Qingxi  Chen Xiangren  Yan Qing  Yan Sixu
Institution:Dept.of Biol.
Abstract:
Keywords:Mustetus griseus  Intesinal proteinase  Purification  Characterization
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