| α-淀粉酶在疏水作用色谱中保留的热力学研究 |
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| 引用本文： | 冯小艳,耿信鹏,戴丽,吴丹,郑长征,耿信笃.α-淀粉酶在疏水作用色谱中保留的热力学研究[J].西安工程科技学院学报,2009,23(4). |
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| 作者姓名： | 冯小艳 耿信鹏 戴丽 吴丹 郑长征 耿信笃 |
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| 作者单位： | 冯小艳,耿信鹏,戴丽,郑长征(西安工程大学,环境与化学工程学院,陕西,西安,710048);吴丹,耿信笃(西北大学,现代分离科学研究所,陕西,西安,710069) |
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| 摘 要： | 研究了经不同浓度盐酸胍变性的α-淀粉酶(α-Amylase)在疏水作用色谱(HIC) 中的保留行为.结果表明,天然及经盐酸胍变性的α-淀粉酶在HIC中的保留行为都很好地遵循非线性Van′t Hoff方程,且由所计算出的α-淀粉酶在HIC中保留的热力学参数发现,在实验温度范围内,α-淀粉酶的保留为熵驱动,焓变(ΔH0)、熵变(ΔS0)和热容量变(ΔCP 0)3个热力学参数都分别与绝对温度及其倒数之间存在线性关系. 同时,对部分胍变α-淀粉酶的折叠自由能ΔΔGF进行了测定,发现变性α-淀粉酶在HIC固定相表面的折叠自由能远比在溶液中的高,且对于相同浓度盐酸胍变性的α-淀粉酶,均以298K时的折叠自由能为最大.
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| 关 键 词： | α-淀粉酶 疏水作用色谱 折叠自由能 热力学 α-Amylase(α-Amy) |
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