朊蛋白构象变化机制的初步探讨 |
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引用本文: | 马秀芳. 朊蛋白构象变化机制的初步探讨[J]. 山东科学, 2002, 15(4): 23-27 |
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作者姓名: | 马秀芳 |
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作者单位: | 山东师范大学化学系,山东,济南,250014 |
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摘 要: | PrP^c的二级结构发生变化导致部分α-螺旋转变为β-折叠而产生PrP^sc,是导致神经退行性疾病的主要原因。蛋白质多肽链被氧化损伤为自由基,其二级结构发生变化,我们通过量子化学方法b3lyp/6-3lg^**计算出抽氢反应的焓变,以此确定氧化损伤的位点和构象的变化。计算发现,Cα-H键的断裂焓(BDE)较小,易抽氢,且形成的Cα-H自由基导致二面角Φ和Ψ发生明显的变化。这对于解释朊病毒的致病机理和错误折叠很有意义。
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关 键 词: | 朊蛋白 蛋白自由基 断裂焓 密度函数理论 构象 |
文章编号: | 1002-4026(2002)04-0023-05 |
修稿时间: | 2002-10-20 |
Primary study on the mechanism of Prion protein''''s conformational changes |
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Abstract: | |
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Keywords: | |
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