N2和H+在固氮酶活性中心金属原子簇中还原位点的分析 |
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引用本文: | 关锋,赵德华,潘淼,姜伟,李季伦.N2和H+在固氮酶活性中心金属原子簇中还原位点的分析[J].科学通报,2007,52(10):1141-1146. |
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作者姓名: | 关锋 赵德华 潘淼 姜伟 李季伦 |
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作者单位: | 中国农业大学农业生物技术国家重点实验室,生物学院微生物与免疫学系,北京,100094 |
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基金项目: | 国家重点基础研究发展计划资助项目(批准号:001CB108904) |
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摘 要: | 目前研究表明, 固氮酶的生理底物氮气(N2)和质子(H+)在钼铁蛋白中的铁钼辅因子(FeMo-co)上被还原, 但其确切的还原位点尚未确定. 对比分析了棕色固氮菌(Azotobacter vinelandii, Av)野生型(WT)与5种突变株(包括FeMo-co附近2个保守氨基酸α-191Gln和α-195His单突变菌株(Qα191K和Hα195Q)、FeMo-co上钼原子相连的高柠檬酸突变株(nifV8722;)以及α-191Gln和α-195His与高柠檬酸的双突变菌株(Qa191K/nifV 8722; 和Hα195Q/nifV8722;))固氮酶催化还原N2和H+活性的变化, 结果表明, N2在靠近FeMo-co中心硫原子(S2B)的Fe2和Fe6上络合和还原, FeMo-co上的钼原子是H+还原的位点. 结合生物信息学分析结果显示, 8Fe7S]和FeMo-co之间可能存在两条平行的电子传递通路.
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关 键 词: | Azotobacter vinelandii 突变株 固氮酶 N2和H+还原位点 电子传递通路 |
收稿时间: | 2007-03-16 |
修稿时间: | 2007-03-162007-04-16 |
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