二肽N-Ac-His-Gly正离子构象的AM1研究 |
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引用本文: | (宋永乘,(朱龙根,(陈晓华,(肖继梅,(樊建芬,(肖鹤鸣.二肽N-Ac-His-Gly正离子构象的AM1研究[J].科学通报,1996,41(7):611-614. |
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作者姓名: | (宋永乘 (朱龙根 (陈晓华 (肖继梅 (樊建芬 (肖鹤鸣 |
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作者单位: | 南京大学配位化学研究所!配位化学国家重点实验室210093南京(宋永乘,朱龙根,陈晓华),南京理工大学化学系!210094南京(肖继梅,樊建芬),南京理工大学化学系!210094南(肖鹤鸣) |
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基金项目: | 国家自然科学基金资助项目 |
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摘 要: | 在生物化学的分析与研究中,选择性切割多肽和蛋白质是一种非常有用的手段。除了蛋白酶以外,溴化氰、羟胺等试剂也常用来进行切割。近来发现Pd(Ⅱ)的配合物对含有半胱氨酸(Cys)或蛋氨酸残基(Met)的多肽的选择性水解非常有效,它可以促进与半胱氨酸或蛋氨酸残基相邻的羧基端肽键水解。但最近作者之一,在用Pd(Ⅱ)的配合物选择性切割马心细胞色素c(Cyt c)的过程中观察到,水解位置与以前有所不同。在细胞色素c中,有两个半胱氨酸残基(Cys14和Cys17)和两个蛋氨酸残基(Met65和Met80),而细胞色素c却专一地被切断在His18-Thr19处。不但Cys14-Ala15-Gln16和两个蛋氨酸残基羧端处的酰胺键未被水解,就连Cys17-His18的酰胺键也未水解。这说明在蛋白质大分子中,仅有Cys或Met残基不足以被Pd(Ⅱ)配合物水解,与Cys17相邻的咪唑环N3质子化的组氨酸残基(His18)也许起了重要的作用(在pH=2时,His18咪唑环的N3已从血红素上解离并接受一质子)。我们利用AM1半经验分子轨道方法来计算N-乙酰化二肽N-Ac-His-Gly正离子(以AcHis-Gly]~+表示)的构象,期望能有助于了解组氨酸残基在切割过程中所起的作用。
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关 键 词: | AM1 构象 多肽 水解 钯配合物 蛋白质 |
收稿时间: | 1995-03-09 |
修稿时间: | 1995-09-15 |
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