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hPin1原核表达、纯化及热稳定性研究
引用本文:王敬章,刘鑫,惠心娣,黄瑜,黄新河,杜林方. hPin1原核表达、纯化及热稳定性研究[J]. 四川大学学报(自然科学版), 2007, 44(6): 1339-1343
作者姓名:王敬章  刘鑫  惠心娣  黄瑜  黄新河  杜林方
作者单位:四川大学生命科学学院生物资源与生物环境教育部重点实验室,成都,610065;四川大学生命科学学院生物资源与生物环境教育部重点实验室,成都,610065;四川大学生命科学学院生物资源与生物环境教育部重点实验室,成都,610065;四川大学生命科学学院生物资源与生物环境教育部重点实验室,成都,610065;四川大学生命科学学院生物资源与生物环境教育部重点实验室,成都,610065;四川大学生命科学学院生物资源与生物环境教育部重点实验室,成都,610065
基金项目:教育部新世纪优秀人才培养计划;科技部支撑计划
摘    要:利用E.coli BL21原核表达,纯化得到了His-hPin1融合蛋白,并研究了它的热稳定性.在中性条件下进行不同温度处理,SDS-PAGE分析表明,低于40℃处理不会影响His-hPin1的溶解性,50~100℃处理会使其部分变性而沉淀.荧光发射光谱研究表明,未处理的His-hPin1具有339nm的荧光发射峰;热处理使荧光发射峰的位置变化,低于40℃处理对His—hPin1的荧光强度影响较小,50~100℃热处理使HiS-hPin1的荧光强度明显降低.圆二色谱研究表明,热处理对His-hPin1的二级结构有影响,引起α-螺旋含量的明显减少,而无规卷曲增加.以上数据表明hPin1是一个相对热稳定的蛋白.

关 键 词:hPin1  原核表达  热稳定性  荧光光谱  圆二色谱
文章编号:0490-6756(2007)06-1339-05
收稿时间:2006-12-04
修稿时间:2007-03-15

Prokaryotic expression, purification and thermal stability of His-hPin1
WANG Jing-zhang,LIU Xin,HUI Xin-di,HUANG Yu,HUANG Xin-he and DU Lin-fang. Prokaryotic expression, purification and thermal stability of His-hPin1[J]. Journal of Sichuan University (Natural Science Edition), 2007, 44(6): 1339-1343
Authors:WANG Jing-zhang  LIU Xin  HUI Xin-di  HUANG Yu  HUANG Xin-he  DU Lin-fang
Affiliation:Key Laboratory of Bio-resources and Eco-environment of theministry of Education, College of Life Science, Sichuan University;Key Laboratory of Bio-resources and Eco-environment of theministry of Education, College of Life Science, Sichuan University;Key Laboratory of Bio-resources and Eco-environment of theministry of Education, College of Life Science, Sichuan University;Key Laboratory of Bio-resources and Eco-environment of theministry of Education, College of Life Science, Sichuan University;Key Laboratory of Bio-resources and Eco-environment of theministry of Education, College of Life Science, Sichuan University;Key Laboratory of Bio-resources and Eco-environment of theministry of Education, College of Life Science, Sichuan University
Abstract:
Keywords:hPin1
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